- egenskaber
- Dannet af apoenzymer og kofaktorer
- De indrømmer en række forskellige kofaktorer
- Midlertidig eller permanent union
- Fungere
- Eksempler på almindelige holoenzymer
- RNA-polymerase
- DNA-polymerase
- Kulsyreanhydrase
- Hæmoglobin
- Cytochrome oxidase
- Pyruvat kinase
- Pyruvat-carboxylase
- Acetyl CoA-carboxylase
- Monoamine oxidase
- Lactatdehydrogenase
- katalase
- Referencer
Et holoenzyme er et enzym, der består af en proteindel kaldet et apoenzym kombineret med et ikke-proteinmolekyle kaldet en kofaktor. Hverken apoenzymet eller kofaktoren er aktive, når de er hver for sig; det vil sige, for at de skal fungere, skal de kobles.
Holoenzymer er således de kombinerede enzymer, og de er følgelig katalytisk aktive. Enzymer er en type biomolekyler, hvis funktion grundlæggende er at øge hastigheden af cellulære reaktioner. Nogle enzymer har brug for hjælp fra andre molekyler, kaldet cofaktorer.
Apoenzym + kofaktor = holoenzym
Kofaktorer supplerer apoenzymer og danner et aktivt holoenzym, der udfører katalyse. De enzymer, der kræver en særlig cofaktor, er kendt som konjugerede enzymer. Disse har to hovedkomponenter: cofaktoren, der kan være en metalion (uorganisk) eller et organisk molekyle; apoenzymet, proteindelen.
egenskaber
Dannet af apoenzymer og kofaktorer
Apoenzymer er proteindelen af komplekset, og kofaktorer kan være ioner eller organiske molekyler.
De indrømmer en række forskellige kofaktorer
Der er flere typer kofaktorer, der hjælper med at danne holoenzymer. Nogle eksempler er de almindelige coenzymer og vitaminer, for eksempel: vitamin B, FAD, NAD +, C-vitamin og co-enzym A.
Nogle kofaktorer med metalioner, for eksempel: kobber, jern, zink, calcium og magnesium, blandt andre. En anden klasse af kofaktorer er de såkaldte protetiske grupper.
Midlertidig eller permanent union
Kofaktorer kan binde til apoenzymer med varierende intensitet. I nogle tilfælde er fagforeningen svag og midlertidig, mens foreningen i andre tilfælde er så stærk, at den er permanent.
I tilfælde, hvor bindingen er midlertidig, når cofaktoren fjernes fra holoenzymet, vender den tilbage til apoenzymet og ophører med at være aktiv.
Fungere
Holoenzymet er et enzym, der er klar til at udøve sin katalytiske funktion; det vil sige for at fremskynde visse kemiske reaktioner, der genereres i forskellige områder.
Funktionerne kan variere afhængigt af den specifikke virkning af holoenzymet. Blandt de vigtigste fremhæver DNA-polymerase, hvis funktion er at sikre, at DNA-kopiering udføres korrekt.
Eksempler på almindelige holoenzymer
RNA-polymerase
RNA-polymerase er et holoenzyme, der katalyserer RNA-syntesereaktionen. Dette holoenzyme er nødvendigt for at opbygge RNA-strenge fra DNA-skabelonstrenge, der fungerer som skabeloner under transkriptionsprocessen.
Dets funktion er at tilføje ribonukleotider i 3 ende af et voksende RNA-molekyle. I prokaryoter har apoenzymet af RNA-polymerase brug for en kofaktor kaldet sigma 70.
DNA-polymerase
DNA-polymerase er også et holoenzyme, der katalyserer DNA's polymerisationsreaktion. Dette enzym udfører en meget vigtig funktion for celler, fordi det er ansvarlig for gentagelse af genetisk information.
DNA-polymerase har brug for en positivt ladet ion, normalt magnesium, for at udføre sin funktion.
Der er flere typer DNA-polymerase: DNA-polymerase III er et holoenzyme, der har to kerneenzymer (Pol III), der hver består af tre underenheder (α, ɛ og θ), en glideklemme, der har to beta-underenheder, og et kompleks af ladningsfiksering, der har flere underenheder (δ, τ, y, ψ og χ).
Kulsyreanhydrase
Kulsyreanhydrase, også kaldet carbonatdehydratase, hører til en familie af holoenzymer, der katalyserer den hurtige omdannelse af kuldioxid (CO2) og vand (H20) til bicarbonat (H2CO3) og protoner (H +).
Enzymet kræver en zinkion (Zn + 2) som en cofaktor for at udføre sin funktion. Reaktionen katalyseret af kulsyreanhydras er reversibel, og derfor betragtes dens aktivitet som vigtig, da den hjælper med at opretholde syre-basebalancen mellem blod og væv.
Hæmoglobin
Hemoglobin er et meget vigtigt holoenzym til transport af gasser i dyrevæv. Dette protein, der findes i røde blodlegemer, indeholder jern (Fe + 2), og dets funktion er at transportere ilt fra lungerne til andre områder af kroppen.
Den molekylære struktur af hæmoglobin er en tetramer, hvilket betyder, at den er sammensat af 4 polypeptidkæder eller underenheder.
Hver underenhed af dette holoenzyme indeholder en heme-gruppe, og hver heme-gruppe indeholder et jernatom, der kan binde til iltmolekyler. Hemmegruppen af hæmoglobin er dens protetiske gruppe, som er nødvendig for dens katalytiske funktion.
Cytochrome oxidase
Cytochrome oxidase er et enzym, der deltager i energiproduktionsprocesser, der udføres i mitokondrierne hos næsten alle levende væsener.
Det er et komplekst holoenzym, der kræver samarbejde med visse cofaktorer, jern og kobberioner for at katalysere reaktionen ved elektronoverførsel og ATP-produktion.
Pyruvat kinase
Pyruvatkinase er et andet vigtigt holoenzym for alle celler, fordi det deltager i en af de universelle metabolske veje: glykolyse.
Dets funktion er at katalysere overførslen af en phosphatgruppe fra et molekyle kaldet phosphoenolpyruvat til et andet molekyle kaldet adenosindiphosphat, til dannelse af ATP og pyruvat.
Apoenzymet kræver kationer af kalium (K ') og magnesium (Mg + 2) som kofaktorer for at danne det funktionelle holoenzym.
Pyruvat-carboxylase
Et andet vigtigt eksempel er pyruvatcarboxylase, et holoenzym, der katalyserer overførslen af en carboxylgruppe til et pyruvatmolekyle. Således omdannes pyruvat til oxaloacetat, et vigtigt mellemprodukt i metabolismen.
For at være funktionelt aktiv kræver apoenzymet pyruvat-carboxylase en kofaktor kaldet biotin.
Acetyl CoA-carboxylase
Acetyl-CoA-carboxylase er et holoenzym, hvis cofaktor, som navnet antyder, er coenzym A.
Når apoenzyme og coenzym A kobles, er holoenzymet katalytisk aktivt til at udføre sin funktion: overfør en carboxylgruppe til acetyl-CoA for at omdanne det til malonylcoenzym A (malonyl-CoA).
Acetyl-CoA udfører vigtige funktioner i både dyreceller og planteceller.
Monoamine oxidase
Dette er et vigtigt holoenzym i det menneskelige nervesystem, dets funktion er at fremme nedbrydningen af visse neurotransmittere.
For at monoamine oxidase skal være katalytisk aktiv, er den nødt til at binde kovalent til dens cofactor, flavin adenin dinucleotid (FAD).
Lactatdehydrogenase
Laktatdehydrogenase er et vigtigt holoenzym for alle levende væsener, især i væv, der bruger meget energi, såsom hjerte, hjerne, lever, skeletmuskel, lunger, blandt andre.
Dette enzym kræver tilstedeværelsen af dets cofaktor, nicotinamidadeninuccinotid (NAD) for at katalysere pyruvat til laktatomdannelsesreaktion.
katalase
Catalase er et vigtigt holoenzym i forebyggelsen af celletoksicitet. Dets funktion er at nedbryde brintperoxid, et produkt af cellulær metabolisme, til ilt og vand.
Apoenzymet af katalase kræver to cofaktorer for at aktivere: en manganion og en protetisk gruppe HEMO, der ligner den for hæmoglobin.
Referencer
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Forundersøgelse af serumlactatdehydrogenase (LDH) -protnostisk biomarkør i carcinomabryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
- Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur af biotinyldomænet af acetyl-coenzym A-carboxylase bestemt ved MAD-fase. Struktur, 3 (12), 1407–1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8. udg.). WH Freeman and Company.
- Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen af serumlactatdehydrogenaseniveau med udvalgte opportunistiske infektioner og HIV-progression. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
- Fegler, J. (1944). Funktion af kulsyreanhydras i blod. Natur, 137–38.
- Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Strukturer og mekanisme i monoamine oxidase-familien. Biomolekylære koncepter, 2 (5), 365–377.
- Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Human pyruvat-kinase M2: Et multifunktionelt protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme og regulering af pyruvatcarboxylase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Isoenzymer af pyruvatkinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
- Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7. udg.) Cengage Learning.
- Supuran, CT (2016). Struktur og funktion af kulsyreanhydraser. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
- Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: sikkerhed og usikkerhed. Aktuel Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5. udg.). Wiley.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Er højere laktat en indikator for tumormetastatisk risiko a En pilot-MRS-undersøgelse ved hjælp af hyperpolariseret13C-pyruvat. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.