HYDROFOBE INTERAKTIONER: HVAD ER DET, BETYDNING OG EKSEMPLER - BIOLOGI - 2025

De hydrofobe interaktioner (HI) er de kræfter, der opretholder samhørigheden mellem apolære forbindelser nedsænket i en opløsning eller et polært opløsningsmiddel. I modsætning til andre ikke-kovalente interaktioner, såsom brintbindinger, ioniske interaktioner eller van der Waals-kræfter, afhænger hydrofobe interaktioner ikke af de intrinsiske egenskaber ved opløste stoffer, men snarere af opløsningsmidler.

Et meget illustrerende eksempel på disse interaktioner kan være faseseparationen, der finder sted, når det kommer til at blande vand med olie. I dette tilfælde interagerer oljemolekylerne med hinanden som et resultat af arrangementet af vandmolekylerne omkring dem.

Fedt i vandemulsion (Catrin Sohrabi, fra Wikimedia Commons)

Forestillingen om disse interaktioner har eksisteret siden før 1940'erne. Imidlertid blev udtrykket "hydrofob binding" myntet af Kauzmann i 1959, mens man studerede de vigtigste faktorer for stabilisering af den tredimensionelle struktur af visse proteiner.

HI'er er en af ​​de vigtigste ikke-specifikke interaktioner, der finder sted i biologiske systemer. De spiller også en vigtig rolle i en lang række tekniske applikationer og den kemiske og farmaceutiske industri, som vi kender i dag.

Hvad er hydrofobe interaktioner?

Den fysiske årsag til IH er baseret på manglende evne til ikke-polære stoffer til at danne brintbindinger med vandmolekyler i en opløsning.

De er kendt som "ikke-specifikke interaktioner", da de ikke er relateret til affiniteten mellem opløste molekyler, men snarere til tendensen hos vandmolekyler til at opretholde deres egne interaktioner gennem hydrogenbinding.

Ved kontakt med vand har apolære eller hydrofobe molekyler en tendens til at samles spontant for at opnå den bedste stabilitet ved at reducere overfladearealet med kontakt med vand.

Denne effekt kan forveksles med en stærk tiltrækning, men det er kun en konsekvens af stoffernes ikke-polære karakter i forhold til opløsningsmidlet.

Disse spontane forbindelser forklares set fra et termodynamisk synspunkt og forekommer på jagt efter en energisk gunstig tilstand, hvor der er mindst mulig variation af fri energi (∆ G).

Under hensyntagen til, at ∆ G = ∆ H - T∆S, vil den mest energisk gunstige tilstand være den, hvor entropien (∆ S) er større, det vil sige, hvor der er færre vandmolekyler, hvis rotations- og translationelle frihed reduceres ved kontakt med en apolær opløsning.

Når apolære molekyler associeres med hinanden, bundet af vandmolekyler, opnås en mere gunstig tilstand end hvis disse molekyler forblev separate, hver omgivet af et andet "bur" af vandmolekyler.

Biologisk betydning

HI'er er meget relevante, da de forekommer i en række biokemiske processer.

Disse processer inkluderer konformationelle ændringer i proteiner, binding af substrater til enzymer, forening af underenheder af enzymkomplekser, aggregering og dannelse af biologiske membraner, stabilisering af proteiner i vandige opløsninger og andre.

I kvantitative termer har forskellige forfattere påtaget sig at bestemme betydningen af ​​HI i stabiliteten af ​​strukturen for et stort antal proteiner og konkluderet, at disse interaktioner bidrager med mere end 50%.

Mange membranproteiner (integreret og perifert) er forbundet med lipid-dobbeltlag takket være HI, når disse proteiner i deres strukturer har hydrofobe domæner. Yderligere er stabiliteten af ​​den tertiære struktur af mange opløselige proteiner afhængig af HI.

Nogle teknikker i studiet af cellebiologi udnytter egenskaben, som nogle ioniske vaskemidler har til dannelse af miceller, som er "halvkugleformede" strukturer af amfifile forbindelser, hvis apolære regioner forbinder hinanden takket være HI.

Miceller anvendes også i farmaceutiske undersøgelser, der involverer levering af fedtopløselige medikamenter, og deres dannelse er også vigtig for absorption af komplekse vitaminer og lipider i den menneskelige krop.

Eksempler på hydrofobe interaktioner

membraner

Et fremragende eksempel på HI er dannelsen af ​​cellemembraner. Sådanne strukturer er sammensat af et phospholipid-dobbeltlag. Dets organisation skyldes HI'er, der forekommer mellem de apolære haler i "frastødelse" til det omgivende vandige medium.

Protein

HI'er har stor indflydelse på foldningen af ​​kugleproteiner, hvis biologisk aktive form opnås efter etablering af en særlig rumlig konfiguration, styret af tilstedeværelsen af ​​visse aminosyrerester i strukturen.

• Sagen om apomyoglobin

Apomyoglobin (myoglobin mangler heme-gruppen) er et lille alfa-helisk protein, der har fungeret som en model til undersøgelse af foldeprocessen og betydningen af ​​IH blandt de apolære rester i dens polypeptidkæde.

I en undersøgelse udført af Dyson et al. I 2006, hvor muterede sekvenser af apomyoglobin blev anvendt, blev det vist, at initieringen af ​​apomyoglobinfoldningsbegivenheder primært afhænger af HI'erne mellem aminosyrer med apolære grupper af alfa-helixerne.

Således betyder små ændringer introduceret i aminosyresekvensen vigtige modifikationer i den tertiære struktur, hvilket giver anledning til dårligt dannede og inaktive proteiner.

Rengøringsmidler

Et andet klart eksempel på HI er handlingsmåden for kommercielle vaskemidler, som vi bruger til husholdningsbrug hver dag.

Vaskemidler er amfipatiske molekyler (med en polær region og en apolær region). De kan "emulgere" fedt, da de har evnen til at danne brintbindinger med vandmolekyler og har hydrofobe interaktioner med lipiderne, der er til stede i fedt.

Når de er i kontakt med fedt i en vandig opløsning, forbinder detergentmolekylerne med hinanden på en sådan måde, at de apolære haler vender mod hinanden, omslutter lipidmolekylerne, og de polære regioner udsættes mod overfladen af ​​micellen, der kommer ind kontakt med vand.

Referencer

1. Chandler, D. (2005). Grænseflader og drivkraften i hydrofob samling. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulering af hydrofob interaktion ved at mediere overfladens nanoskala struktur og kemi, ikke monotonisk ved hydrofobicitet. Angewandte Chemie - International udgave, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Hydrofobe interaktions rolle i initiering og forplantning af proteinfoldning. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. udg.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membranstrukturbiologi: med biokemiske og biofysiske fundamenter. Cambridge University Press. Hentet fra www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Seneste fremskridt med at forstå hydrofobe interaktioner. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger-principper for biokemi. Omega-udgaver (5. udgave).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrofobe interaktioner og kemisk reaktivitet. Organisk og biomolekylær kemi, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR (2011). Bidrag til hydrofobe interaktioner til proteinstabilitet. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Den rigtige grund til, at olie og vand ikke blandes. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.