INVERTASA: EGENSKABER, STRUKTUR, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

Den invertase, også kendt som β-fructofuranosid fructo hydrolase, en glycosylhydrolase enzym forekommende i naturen. Det er i stand til hydrolysering af den glycosidiske binding mellem de to monosaccharider, der udgør sucrose, og producerer den "inverterede" sukker glukose og fructose.

Det er til stede i mikroorganismer, dyr og planter, men de mest studerede enzymer er planter og bakterier og gær, da de har fungeret som en model for mange banebrydende kinetiske undersøgelser inden for enzymologi.

Molekylstruktur af anlægget Invertase-enzym (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-personale ved Det Europæiske Bioinformatikinstitut via Wikimedia Commons)

Invertase deltager i en katalytisk reaktion, der tillader frigivelse af glukoserester, der afhængigt af de fysiologiske behov hos organismen, hvor den udtrykkes, kan bruges til at opnå ATP og NADH. Med dette er det muligt at syntetisere lagringspolysaccharider i forskellige organeller eller væv, blandt andre.

Denne type enzym deltager også i kontrollen af ​​differentiering og celleudvikling, da de er i stand til at producere monosaccharider, der i planter også har vigtige funktioner i reguleringen af ​​genekspression.

De findes typisk på skind af vinfrugter, ærter, japanske pæreplanter og havre. Selvom de mest kommercielt udnyttede enzymer er sådanne fra gær såsom S. cerevisiae og af visse typer bakterier.

egenskaber

I naturen findes forskellige former for invertaser, og dette afhænger hovedsageligt af den organisme, der tages i betragtning. Gær har for eksempel to typer invertase: en intracellulær eller cytosolisk og en ekstracellulær eller periplasmisk (mellem cellevæggen og plasmamembranen).

Hos bakterier fungerer invertaser i hydrolysen af ​​sucrose, men når de står over for høje koncentrationer af dette substrat, udviser de også fructosyltransferaseaktivitet, da de er i stand til at overføre fructosylrester til disaccharid sucrose.

Da disse enzymer kan arbejde i meget brede pH-intervaller, har nogle forfattere foreslået, at de kan klassificeres som:

- syrlig (pH mellem 4,5 og 5,5)

- Neutrale (pH tæt på 7)

- Alkalisk (pH mellem 6,5 og 8,0).

Der er rapporteret om alkaliske invertaser i de fleste planter og i cyanobakterier, mens bakterier har aktive invertaser ved neutral og alkalisk pH.

Vegetabilske invertaser

I planter er der tre typer invertaseenzymer, som er placeret i forskellige subcellulære rum, og som har forskellige egenskaber og biokemiske egenskaber.

Ligeledes er funktionerne af hver type invertase beskrevet forskellige, da de tilsyneladende "dirigerer" saccharosediscchariderne til specifikke cellulære veje i planten.

I henhold til deres subcellulære placering kan invertaser af planteoprindelse være:

- Vacuolar invertaser

- Ekstracellulære invertaser (i cellevæggen)

- Cytosoliske invertaser.

Vacuolære invertaser findes som to opløselige og sure isoformer i vakuumets lumen, medens "ekstracellulære" invertaser er perifere membranproteiner, der er forbundet med plasmamembranen gennem ioniske interaktioner.

Da både vakuolære og ekstracellulære invertaser katalyserer hydrolysen af ​​saccharose startende med fructoseresten, er disse blevet kaldt β-fructofuranosidaser, og det er vist, at de også virker på andre oligosaccharider indeholdende ß-fruktose-rester, dvs. de er ikke specifikke.

Den anden type invertaser i planten er de cytosoliske invertaser, der også findes som to neutrale / alkaliske isoformer. Disse er specifikke for saccharose og er ikke blevet undersøgt så godt som de to andre.

Struktur

De fleste af de hidtil beskrevne invertaser har dimere og endda multimeriske former. De eneste kendte monomere invertaser er bakterier, og i disse organismer har molekylvægten mellem 23 og 92 kDa.

De vakuolære og ekstracellulære invertaser fra planter har molekylvægte mellem 55 og 70 kDa, og størstedelen er N-glycosyleret. Dette gælder for de fleste af de ekstracellulære invertaser, der findes i naturen, og som er forbundet med den ydre flade af plasmamembranen.

Gærisoenzymer har noget højere molekylvægt, der spænder fra 135 til 270 kDa.

Andre undersøgelser udført med bakterielle enzymer har også vist, at disse enzymer har et katalytisk center, der er rig på ß-foldede strukturer.

Funktioner

Afhængig af den organisme, hvor de udtrykkes, kan invertaseenzymerne have mange grundlæggende funktioner, ud over transport af sukkerarter og hydrolyse af saccharose til dets bestanddele monosaccharider. De mest gennemgåede naturlige funktioner er dog fra planter.

Metaboliske funktioner af invertaser i planter

Sucrose, som er et underlag til invertaseenzymet, er et af sukkeret, der produceres i planter under fotosyntesen, hvorefter kuldioxid reduceres i nærvær af lys til dannelse af kulhydrater og vand.

Disse kulhydrater er den vigtigste kilde til energi og kulstof i ikke-fotosyntetiske plantevæv og skal transporteres vaskulært gennem floemet og fra bladene, som er de vigtigste fotosyntetiske organer.

Afhængig af den involverede invertase dirigeres glukose- og fruktose-resterne opnået fra hydrolysen af ​​denne sucrose til forskellige metaboliske veje, hvor de er det essentielle brændstof til at producere energi i form af ATP og reducerende kraft i form af NADH.

Andre vigtige funktioner i planter

Ud over at være afgørende for opnåelse af metabolisk energi deltager planteinvertaser i kontrollen med osmoregulering og i væksten og forlængelsen af ​​planteceller.

Dette er produktet fra stigningen i osmotisk tryk genereret ved hydrolyse af saccharose, der genererer to nye osmotisk aktive molekyler: glukose og fruktose.

Hvis der foretages en bibliografisk gennemgang, vil det være let at kontrollere, at invertase også tilskrives funktioner i forsvarsmekanismerne for planter relateret til patogener.

Det er blevet konstateret, at invertase er forbindelsen mellem kulhydratnedbrydning og respons på patogener, da dette enzym tilvejebringer sukkerarter, der øger ekspressionen af ​​sukkerinducerbare gener, som normalt er relateret til ekspression af proteiner relateret til patogener (PR, patogenrelateret).

Industriel udnyttelse af invertaser i mikroorganisme

Siden dens opdagelse er reaktionen katalyseret af invertaser industrielt udnyttet i mange handelssektorer, herunder bryggeri- og bageriindustrien.

I madområdet bruges invertaser til at tilberede gelé og syltetøj, slik, flydende dække eller fyld med kager og chokolade. Derudover er en af ​​dens mest populære anvendelser fremstillingen af ​​sirupper, da disse har et højere sukkerindhold, men ikke er modtagelige for krystallisation.

I den farmaceutiske industri er de nyttige til fremstilling af hostesirupper og fordøjelseshjælpestabletter samt til syntese af probiotika og prebiotika, babymad og dyrefoderformuleringer (især til kvæg og bier).

De er også blevet anvendt i papirindustrien til fremstilling af kosmetik, til fremstilling af ethylalkohol og organiske syrer, såsom mælkesyre og andre. Invertaser af vegetabilsk oprindelse udnyttes også til syntese af naturlige gummier.

Referencer

1. Kulshrestha, S., Tyagi, P., Sindhi, V., & Sharma, K. (2013). Invertase og dens applikationer - En kort gennemgang. Journal of Pharmacy Research, 7, 792–797.
2. Lincoln, L., & More, S. (2017). Bakterielle invertaser: Forekomst, produktion, biokemisk karakterisering og transfructosylerings betydning. Journal of Basic Microbiology, 1–11.
3. Oddo, LP, Piazza, M., & Pulcini, P. (1999). Invester aktivitet i skat. Apidologie, 30, 57–65.
4. Roitsch, T., & González, M. (2004). Funktion og regulering af planteinvertaser: søde fornemmelser. TRENDS in Plant, 9 (12), 606–613.
5. Roitsch, T., Balibrea, ME, Hofmann, M., Proels, R., & Sinha, AK (2003). Ekstracellulær invertase: nøglemetabolsk enzym og PR-protein. Journal of Experimental Botany, 54 (382), 513–524.
6. Strum, A. (1999). Du vil investere. Primære strukturer, funktioner og roller i planteudvikling og sukrosepartitionering. Plantefysiologi, 121, 1–7.