LIPASE: EGENSKABER, STRUKTUR, TYPER, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

De lipaser udgør en stor familie af enzymer, som kan katalysere hydrolysen af esterbindinger stede i substrater såsom triglycerider, phospholipider, cholesterolestere og nogle vitaminer.

De er til stede i praktisk talt alle kongeriger i livet, både i mikroorganismer som bakterier og gær såvel som i planter og dyr; i hver type organisme har disse enzymer specielle egenskaber og egenskaber, der adskiller dem fra hinanden.

Grafisk repræsentation af molekylstrukturen i en Lipase (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-personale ved Det Europæiske Bioinformatikinstitut via Wikimedia Commons)

Afhængig af klassificeringstypen kan der skelnes mellem "ægte" lipaser, også kendt som triacylglycerol-lipaser, og andre enzymer med lignende lipolytisk aktivitet, såsom phospholipaser, sterolesteraser og retinyl-palmitatesteraser.

Den første offentliggjorte rapport om sekvensen af ​​et lipaseenzym var den for De Caro et al. I 1981, der studerede pancreas triacylglycerol lipase fra svin. Senere undersøgelser demonstrerede eksistensen af ​​mange andre systemiske lipaser i levende organismer.

De vigtigste lipaser hos dyr er fordøjelseslipaser produceret af bugspytkirtlen og leveren, der deltager i metabolismen af ​​fedt, der indtages i kosten regelmæssigt, og derfor har vigtige fysiologiske konsekvenser fra forskellige synsvinkler.

I øjeblikket undersøges disse enzymer ikke kun til kliniske og / eller metabolske formål, men de produceres også industrielt til kommercielle formål til forarbejdning af fødevarer og andre produkter og kan fås ved dyrkning af specielle mikroorganismer.

egenskaber

Lipaser er vandopløselige proteiner og katalyserer hydrolytiske reaktioner på uopløselige underlag. De findes i naturen i en balance mellem deres aktive form og deres inaktive form og aktivering eller inaktivering afhænger af forskellige interne cellulære faktorer.

De hører til superfamilien af ​​hydrolaseenzymer med a / ß fold, hvor esteraser, thioesteraser, nogle proteaser og peroxidaser, dehalogenaser og andre intracellulære hydrolaser også klassificeres.

Lipaser kodes for af gener, der hører til en familie, der inkluderer gener, der koder for pancreas-lipase, lever-lipase, lipoprotein-lipase, endotel-lipase og phosphatidylserin-phospholipase A1.

Katalytisk mekanisme

Nogle forfattere foreslår, at formen for katalyse, som disse enzymer har, er analog med serinproteaser, som er relateret til tilstedeværelsen af ​​tre specielle aminosyrerester på det aktive sted.

Hydrolysemekanismen involverer dannelse af et enzym-substratkompleks (lipase: triglycerid), derefter dannelsen af ​​et hemiacetal-mellemprodukt og derefter frigivelse af et diacylglycerid og en fedtsyre.

Det sidste trin i hydrolyse, frigivelse af fedtsyren fra det aktive sted, sker gennem et mønster, der er kendt som "katapult" -modellen, hvilket indebærer, at efter spaltning eller nedbrydning af esterbindelsen hurtigt fjernes fedtsyren fra stedet. katalytisk.

Underlagsspecificitet

Lipaser kan være specifikke og differentiere mellem substrater, såsom triglycerider, diacylglycerider, monoglycerider og phospholipider. Nogle er specifikke med hensyn til fedtsyrer, det vil sige med hensyn til deres længde, deres grad af mætning osv.

De kan også være selektive med hensyn til det område, hvor de katalyserer hydrolyse, hvilket betyder, at de kan have positionsspecificitet med hensyn til det sted, som fedtsyremolekylerne binder til glycerolryggen (ved en hvilken som helst af de tre kulhydrater).

Struktur

Som de andre medlemmer af den enzymfamilie, som de hører til, er lipaser karakteriseret ved en topologi sammensat af a-helixer og ß-foldede lag. Det katalytiske sted for disse enzymer er generelt sammensat af en triade af aminosyrer: serin, aspartinsyre eller glutaminsyre og histidin.

De fleste af lipaser er glycoproteiner, der afhængigt af størrelsen på kulhydratdelen har mellem 50 og 70 kDa i molekylvægt.

Human pancreas lipase

Den har 449 aminosyrerester og to separate domæner: en N-terminal, hvor det katalytiske sted og den karakteristiske fold af hydrolaser (a / β) findes, og en anden C-terminal, der er mindre i størrelse og betragtes som "hjælpestof", med en struktur kaldet "ß-sandwich".

Dets molekylvægt er mellem 45 og 53 kDa, og dens katalytiske aktivitet er højere ved temperaturer tæt på 37 ° C og ved pH mellem 6 og 10.

Funktioner

Afhængigt af det organ, hvor de findes i pattedyr, har lipaser for eksempel noget forskellige fysiologiske funktioner.

Som nævnt er der specifikke lipaser i bugspytkirtlen, leveren, æggestokkene og binyrerne (i nyrerne) og i endotelvæv.

Hepatiske lipaser er ansvarlige for metabolismen af ​​lipoproteinpartikler, som er komplekser dannet af lipider og proteiner, der hovedsageligt fungerer i transporten af ​​triglycerider og kolesterol mellem organer og væv.

Specifikt deltager lipaser i hydrolyse eller frigivelse af fedtsyrer fra triglyceridmolekylerne indeholdt i lipoproteiner. Dette er nødvendigt for at udtrække energi fra disse molekyler eller for at genanvende dem ved at bruge dem som forstadier i syntesen af ​​andre forbindelser.

Endoteliale lipaser er til stede i leveren, lungerne, skjoldbruskkirtlen og reproduktionsorganerne, og udtrykket af deres gener reguleres af forskellige cytokiner. Disse enzymer er også involveret i lipoproteinmetabolisme.

Industrielle funktioner

I mejeri-fødevareproduktionsindustrien er brugen af ​​lipaser almindelig for at hydrolysere de fedtstoffer, der findes i mælk, hvilket har direkte effekter på "forbedring" af smagen i ost, cremer og andre mejeriprodukter.

De bruges også til fremstilling af andre fødevareprodukter, især under gæring, for at forbedre smagen og "fordøjeligheden" af nogle industrielt fremstillede fødevarer.

Langt fra fødevareindustrien er brugen af ​​lipaser af mikrobiel oprindelse populær i formuleringen af ​​rengøringsmidler og generelle rengøringsstoffer, som reducerer de skadelige virkninger på miljøet forårsaget af den enorme kemiske belastning, der findes i konventionelle rengøringsprodukter.

Referencer

1. Lowe, ME (2002). Triglyceridlipaser i bugspytkirtlen. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA, & Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipase: struktur, funktion, regulering og rolle i sygdom. J. Mol. Med., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Lever lipase: struktur / funktion forhold, syntese og regulering. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Lever lipase, lipoprotein metabolisme og atherogenese. Arteriosklerose, trombose og vaskulær biologi, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipaser fra pattedyr og fisk. Anmeldelser inden for fiskerividenskab, 29, 37–41.