De pankreaslipaser (triacylglycerol acylhydrolaser) er enzymer udskilt af pancreas ind i tyndtarmen og er ansvarlige for fordøjelsen af triglycerider i kosten indtages, der producerer frie fedtsyrer og glycerol.
Med andre ord er det enzymer, der fordøjer fedt, især neutrale fedtstoffer, som er de mest rigelige i fødevarer (triglycerider). Disse fedtstoffer består af en glycerolkerne, hvortil tre fedtsyremolekyler er forestret.
Grafisk diagram, hvor processen med absorption af triglycerider gennem fordøjelseskanalens væg er repræsenteret. Pankreatisk lipase omdanner triglycerider til monoglycerider og frie fedtsyrer (Kilde: Posible2006 Via Wikimedia Commons)
Andre enzymer, der nedbryder fedt, er også indeholdt i bugspytkirteludskillelser, kendt som phospholipaser A og B, der er i stand til at nedbryde fedtsyren i henholdsvis lecithin og isolecithin.
Bugspytkirtlen er et organ med dobbelt funktion; På den ene side udskiller den hormoner, der har at gøre med metabolismen af kulhydrater (insulin og glukagon), og på den anden side udskiller den enzymer til fordøjelsesfunktion såsom lipaser (som fordøjer fedt), proteaser (som fordøjer proteiner) og amylaser (som fordøjer kulhydrater).
I modsætning til proteaser udskilles pancreaslipaser i tyndtarmen som aktive proteiner, og deres aktivitet kan øges i nærværelse af galdesyrer og andre forbindelser.
Pancreatic juice er ikke kun sammensat af enzymer, men indeholder også væsker og andre kemiske komponenter, såsom fx bicarbonat, alle syntetiseret af andre celler end bugspytkirtlen og under strenge reguleringsmekanismer.
Nogle bugspytkirtelsygdomme er kendetegnet ved en enzymmangel med normal væskesekretion eller omvendt, det vil sige et underskud af væskesekretion og normal enzymudskillelse.
Struktur
Hos mennesker er pancreas lipase et enzym sammensat af en enkelt polypeptidkæde med en molekylvægt tæt på 50 kDa svarende til enzymet hos kvæg, får og svin.
Det er et glycoprotein, der har rester af mannose, fucose, galactose, glucose og N-acetyl glucosamine i dens kulhydratdel. Hos mennesker er to isoenzymer af pancreas lipase blevet foreslået med isoelektriske punkter på henholdsvis 5,80 og 5,85.
Ifølge nogle undersøgelser kodes dette enzym af et gen, der har ca. 1.395 nukleotider, hvis translationelle produkt svarer til et molekyle på ca. 465 aminosyrer.
Den N-terminale ende af det fuldt bearbejdede og modne protein forudgående med en sekvens eller signalpeptid på 16 hydrofobe aminosyrer, der spiller en vigtig rolle i translokationen af dette enzym efter dets syntese.
Det humane enzym har et aktivt sted beliggende i den C-terminale ende, hvor der er en triade af aminosyrer: Asp-His-Ser, hvor serin ser ud til at være det vigtigste katalytisk set.
Aktivering og hæmning
Dette enzym udskilles i sin aktive form, men dets aktivitet øges i nærværelse af aminosyrer, calciumioner og galdesalte. Specielt galdesalte er ansvarlige for reduktion af tarmlumens pH fra 8,1 til 6, hvilket er den optimale pH for enzymet.
Nogle forfattere påpeger, at hvis koncentrationen af galdesalte øges for meget, hæmmes pancreaslipase, men denne hæmning modvirkes eller vendes af et andet enzym, colipase, der fungerer som en cofaktor af pancreaslipase og kodes af forskellige gener. først.
Nogle forfattere bekræfter imidlertid, at pancreas lipase såvel som phospholipaser faktisk er syntetiseret og udskilt som inaktive "zymogener", som kræver proteolytisk fordøjelse udført af enzymet trypsin, også indeholdt i bugspytkirtelsaft.
Den overdrevne tilstedeværelse af salte af tungmetaller, såsom kobber, jern og cobalt, har også vist sig at være hæmmende for pancreas lipase. Det samme som tilstedeværelsen af halogener, jod, fluor og brom.
Funktioner
Hovedfunktionen af pancreas-lipaseenzymet er at fremme tarmen fordøjelse af triglycerider indtaget med kosten, en funktion, den opnår ved hydrolysering af disse forbindelser og frigivelse af en blanding af diglycerider, monoglycerider, frie fedtsyrer og glycerolmolekyler.
Pankreatisk lipase hydrolyserer generelt bindingerne i position 1 og 3 af de triglycerider, den angriber; det katalyserer også fordøjelsen af nogle syntetiske estere, og i begge tilfælde kan det kun gøre det ved grænsefladen mellem vand og fedt, så jo finere emulsionen er, jo større er lipase-aktiviteten.
Grafisk skema over fedtstoffer indtaget gennem kosten. I tarmen emulgeres de i tolvfingertarmen ved amfipatiske opløsninger i form af galdesalte og phospholipider, som derefter kan angribes af pancreas lipase (Kilde: Cruithne9 Via Wikimedia Commons)
Det første trin til fordøjelse af fedt i tyndtarmen er deres "emulgering" i tarmvæsken på grund af tilstedeværelsen af galdesalte fra leveren og tarmens peristaltiske bevægelser.
Det er vigtigt at bemærke, at i processen med fordøjelse af fedt absorberes kortkædede frie fedtsyrer (mellem 2 og 10 carbonatomer) og glycerolmolekyler hurtigt gennem tarmslimhinden.
Triglycerider, sædvanligvis karakteriseret ved tilstedeværelsen af langkædede fedtsyrer (med mere end 12 carbonatomer), fordøjes af pancreaslipaser, når de først er blevet "optaget" i strukturer kendt som miceller, produktet fra emulgering.
Normale værdier
Pankreas, som ethvert organ i kroppen, kan være udsat for forskellige sygdomme af infektiøs, inflammatorisk, tumor, toksisk eller traumatisk oprindelse, som kan have alvorlige konsekvenser for systemisk funktion.
Enzymerne amylase og pancreas lipase bruges ofte som serumindikatorer for nogle patologier relateret til fordøjelsessystemet og dets tilbehørskirtler.
Det har vist sig, at sædvanligvis kan høje niveauer af lipaser i serumet skyldes pancreatitis, og det samme er blevet foreslået med hensyn til et andet enzym produceret af bugspytkirtlen, amylase.
Normale værdier for pancreaslipase hos mennesker er mellem 0 og 160 U / L i plasma, mens et tal over 200 U / L er en værdi, ved hvilken der er mistanke om tilstedeværelsen af pancreatitis eller en anden pancreastilstand..
Niveauet af pancreaslipase kan muligvis ikke kun stige i serumet på grund af kronisk eller akut betændelse i bugspytkirtlen (pancreatitis), men det kan også være en indikation på kræft i bugspytkirtlen, svær gastroenteritis, duodenalsår, HIV-infektioner, etc.
Det kan også forekomme hos personer med familielipoprotein-lipase-mangel.
Referencer
- Best, CH, & Taylor, NB (1961). Det fysiologiske grundlag for medicinsk praksis (bind 541). Baltimore: Williams & Wilkins.
- De Caro, A., Figarella, C., Amic, J., Michel, R., & Guy, O. (1977). Human pancreas lipase: et glycoprotein. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -proteinstruktur, 490 (2), 411-419.
- Frank, B., & Gottlieb, K. (1999). Amylase normal, lipase forhøjet: er det pancreatitis? Det amerikanske tidsskrift for gastroenterologi, 94 (2), 463.
- Hall, JE (2015). Guyton og Halls lærebog om medicinsk fysiologi e-bog. Elsevier Sundhedsvidenskab.
- Marcin, J. (2017). Healthline. Hentet 26. december 2019 fra www.healthline.com/health/amylase-and-lipase-tests
- Ruch, TC, Patton, HD, & Howell, WH (1973). Fysiologi og biofysik. Saunders.
- Winkler, FK, d'Arcy, A., & Hunziker, W. (1990). Struktur af human pancreas lipase. Nature, 343 (6260), 771.