LYSOZYM: EGENSKABER, STRUKTUR, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

De lysozymer er hydrolytiske enzymer vidt udbredt i naturen stand til at hydrolysere glycosidbindinger af peptidoglycan væg af bakterier. De findes i planter og dyr og fungerer som en forsvarsmekanisme mod bakterieinfektioner.

Opdagelsen af ​​disse enzymer går tilbage til 1922, da Alexander Fleming indså, at der var et protein, der havde den katalytiske evne til at lysere bakterier i nogle menneskelige væv og sekretioner.

Grafisk repræsentation af Lysozymstrukturen (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-personale ved Det Europæiske Bioinformatikinstitut via Wikimedia Commons)

Takket være den lette opnåelse og dens lille størrelse var lysozym en af ​​de første enzymer, der blev sekventeret, og hvis struktur blev bestemt gennem røntgenstråler.Det bruges i øjeblikket som et model-system inden for kemi, enzymologi, krystallografi og proteinmolekylærbiologi.

Lysozym er et "bakteriolytisk" enzym, der er specialiseret i hydrolyse af ß-1,4 glukosidiske bindinger, der dannes mellem N-acetylmuraminsyre og N-acetylglucosamin, der er til stede i peptidoglycan-cellevæggen, der især er eksponeret i gram-positive bakterier.

Det har forskellige funktioner, både fordøjelsesmæssigt og immunologisk, i alle organismer, hvor det udtrykkes og bruges som en bioteknologisk ressource til forskellige formål.

egenskaber

Lysozymer udtrykkes af de vigtigste grupper af levende organismer på planeten, men de er især rigelige i dyr, og det er fra disse, at de er blevet yderligere oprenset og undersøgt.

Hos mennesker findes lysozym i høje koncentrationer i forskellige væsker og væv, såsom leveren, brusk, spyt, slim og tårer. Det udtrykkes af hæmatopoietiske celler og findes også i granulocytter, monocytter og makrofager såvel som andre forstadierceller i knoglemarven.

Lysozymer af planteoprindelse hydrolyserer substrater svarende til dem, der bruges af andre tæt beslægtede enzymer kendt som chitinaser, og derfor kan de også hydrolysere bindinger i chitin, skønt med mindre effektivitet.

Typer af lysozymer i dyr og deres egenskaber

Mindst tre typer lysozymer er beskrevet i dyreriget:

-Lysozymerne type C ("C" " c onvencional" eller " c hicken", der betyder kylling engelsk)

-Lysozymer type G ("G" for " g oose", hvilket betyder gås på engelsk) og

-Lysozymes type I ("I" fra " i nvertebrater")

De tre klasser af lysozymer adskiller sig fra hinanden med hensyn til deres aminosyresekvenser, deres biokemiske egenskaber og deres enzymatiske egenskaber.

Type C lysozymer

Disse lysozymes betragtes som "model" -enzymerne i denne familie, da de har fungeret som en model til undersøgelser af struktur og funktion. De er kendt som type “C” af engelsk “kylling”, da de for første gang blev isoleret fra det hvide af hønsæg.

I denne klasse er lysozymerne produceret af de fleste hvirveldyr, især fugle og pattedyr. Det inkluderer også enzymer, der findes i nogle leddyr, såsom Lepidoptera, Diptera, nogle arachnider og krebsdyr.

De er små enzymer, da de har en molekylvægt, der ikke overstiger 15 kDa. De er basale proteiner med høje isoelektriske punkter.

Lysozymes type G

Det første lysozym af denne type blev identificeret i gåseæggehvide og er til stede i adskillige fuglearter, såsom kyllinger, svaner, strudser, cassowaries og andre.

I nogle tilfælde er lys G-lysozymer mere rigelige end lysozymer af type C i æggehvider hos visse fugle, mens i andre er det modsatte sandt, Lys C-lysozymer er mere rigelige.

Disse lysozymer er også til stede i toskallede bløddyr og i nogle tunikater. De er lidt større end type C-proteiner, men deres molekylvægt overstiger normalt ikke 25 kDa.

Type I lysozymer

Disse lysozymer er primært til stede i hvirvelløse dyr. Dens tilstedeværelse er blevet bestemt i ringetræer, pighuder, krebsdyr, insekter, bløddyr og nematoder, og det er fraværende hos pattedyr og andre hvirveldyr.

De har mere sure isoelektriske punkter end dem af type C og type G proteiner.

Struktur

De tre typer af enzymer, der er beskrevet i det foregående afsnit, har nogenlunde ens tredimensionelle strukturer.

Humant lysozym er et type C-lysozym og var den første af disse enzymer, der blev undersøgt og struktureret karakteriseret. Det er et lille protein med 130 aminosyrerester og kodes af et gen placeret på kromosom 12, som har 4 exoner og 3 introner.

Dens struktur er opdelt i to domæner: det ene kendt som a-domænet og det andet som p-domænet. A-domænet er sammensat af fire alfa-helikser, og p-domænet består af et antiparallelt ß-ark og en stor sløjfe.

Det katalytiske sted for enzymet er placeret i spalte, der dannes mellem begge domæner, og for forbindelsen med substratet har det rester af glutaminsyre og asparaginsyre. Derudover har det mindst seks "undersider" kendt som A, B, C, D, E og F, der er i stand til at binde til seks på hinanden følgende sukkerrester.

Funktioner

Lysozym har ikke kun fysiologiske funktioner til beskyttelse og bekæmpelse af bakterielle infektioner i de organismer, der udtrykker det, men som nævnt har det været meget nyttigt som et modelenzym ud fra det kemiske, enzymatiske og strukturelle synspunkt.

I nutidens industri er det anerkendt som et kraftfuldt baktericid og bruges til konservering af mad og medicin.

Takket være reaktionen, som disse enzymer katalyserer, kan de virke på forskellige bakteriepopulationer og ændre stabiliteten af ​​deres vægge, som derefter omsættes til cellelysering.

I forbindelse med andre lignende enzymer kan lysozymer virke både på gram-positive og gram-negative bakterier, så de kan betragtes som dele af det antibakterielle "immunsystem" i forskellige organismer.

I de hvide blodlegemer, der er til stede i blodet fra pattedyr, har disse enzymer vigtige funktioner i nedbrydningen af ​​invaderende mikroorganismer, hvilket gør dem nødvendige for immunsystemet hos mennesker og andre pattedyr.

Lysozymer i planter udfører i det væsentlige de samme funktioner som hos dyrene, der udtrykker dem, da de er den første forsvarslinie mod bakterielle patogener.

Referencer

1. Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Lysozymes i dyreriget. J. Biosci., 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G., & Bellotti, V. (2005). Lysozym: Et paradigmatisk molekyle til undersøgelse af proteinstruktur, funktion og fejlfoldning. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lysozym: en kort gennemgang. Postgraduate Medical Journal, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Lysozym i husdyr: En guide til valg af sygdom. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Strukturelle forhold i Lysozym Superfamily: Betydelig evidens for glycosidhydrolase signaturmotiver. PLoS One, 5 (11), 1–10.