Den maltase, også kendt som α-glucosidase, maltase syre, glucose invertase, glucosidosucrasa, α-glucosidase lysosomal eller maltase-glucoamylase er enzymet, der er ansvarlig for hydrolysen af maltose i celler af tarmepitelet under de sidste trin af fordøjelse af stivelse.
Det hører til klassen af hydrolaser, specifikt til underklassen af glycosidaser, som er i stand til at bryde de a-glucosidiske bindinger mellem glukoserester (EC. 3.2.1.20). Denne kategori grupperer flere enzymer, hvis specificitet er rettet mod exo-hydrolyse af terminale glycosider bundet med a-1,4-bindinger.
Maltasekatalyseret reaktion. Til venstre et maltosemolekyle og til højre de to glukosemolekyler, der er resultatet af hydrolyse (Kilde: Dapantazis.jpg via Wikimedia Commons)
Nogle maltaser er i stand til at hydrolysere polysaccharider, men i en meget langsommere hastighed. Generelt frigives a-D-glucoserester efter virkningen af maltase, men enzymer af den samme underklasse kan hydrolysere ß-glukaner, hvorved ß-D-glucoserester frigives.
Eksistensen af maltaseenzymer blev oprindeligt påvist i år 1880, og det er nu kendt, at det ikke kun er til stede i pattedyr, men også i mikroorganismer som gær og bakterier samt i mange højere planter og korn.
Et eksempel på betydningen af aktiviteten af disse enzymer er relateret til Saccharomyces cerevisiae, den mikroorganisme, der er ansvarlig for produktionen af øl og brød, som er i stand til at nedbryde maltose og maltotriose takket være det faktum, at det har maltoseenzymer, hvis produkter metaboliseres til produkter. karakteristiske fermenteringsmidler af denne organisme.
egenskaber
Hos pattedyr
Maltase er et amfipatisk protein forbundet med membranen i tarmbørsteleceller. Et isozym kendt som syremaltase er også kendt, placeret i lysosomer og i stand til at hydrolysere forskellige typer glycosidiske bindinger på forskellige substrater, ikke kun maltose og a-1,4-bindinger. Begge enzymer har mange strukturelle egenskaber.
Det lysosomale enzym er ca. 952 aminosyrer langt og behandles post-translationelt ved glycosylering og fjernelse af peptider ved N- og C-terminalen.
Undersøgelser udført med enzymet fra tarmen hos rotter og svin viser, at enzymet i disse dyr består af to underenheder, der adskiller sig fra hinanden med hensyn til nogle fysiske egenskaber. Disse to underenheder stammer fra den samme polypeptidforløber, der er spaltet proteolytisk.
I modsætning til svin og rotter har enzymet hos mennesker ikke to underenheder, men er en enkelt, høj molekylvægt og stærkt glykosyleret (ved N- og O-glycosylering).
I gær
Gærmaltase, kodet af MAL62-genet, vejer 68 kDa og er et cytoplasmatisk protein, der findes som en monomer og hydrolyserer et bredt spektrum af a-glucosider.
I gær er der fem isoenzymer kodet i de telomere zoner i fem forskellige kromosomer. Hvert kodende lokus for MAL-genet omfatter også et genkompleks af alle gener involveret i maltosemetabolisme, inklusive permease og regulatoriske proteiner, som om det var en operon.
I planter
Det har vist sig, at enzymet i planter er følsomt over for temperaturer over 50 ° C, og at maltase forekommer i store mængder i spiret og ikke-spiret korn.
Under nedbrydningen af stivelse er dette enzym desuden specifikt for maltose, da det ikke virker på andre oligosaccharider, men det ender altid med dannelsen af glukose.
syntese
Hos pattedyr
Human intestinal maltase syntetiseres som en enkelt polypeptidkæde. Carbohydrater, der er rige på mannoserester, tilsættes co-translationelt ved glycosylering, hvilket synes at beskytte sekvensen mod proteolytisk nedbrydning.
Undersøgelser af biogenesen af dette enzym viser, at det samles som et molekyle med høj molekylvægt i en "membranbundet" tilstand af det endoplasmatiske retikulum, og at det efterfølgende behandles af pancreas-enzymer og "re-glycosyleret" i Golgi-kompleks.
I gær
I gær er der fem isoenzymer kodet i de telomere zoner i fem forskellige kromosomer. Hvert kodende lokus for MAL-genet omfatter også et genkompleks af alle gener involveret i maltosemetabolisme, inklusive permease og regulatoriske proteiner.
I bakterier
Maltosemetabolismesystemet i bakterier, såsom E. coli, ligner meget laktosesystemet, især i den genetiske organisering af operonet, der er ansvarlig for syntesen af regulatoriske, transporterende og enzymaktive proteiner på underlaget (maltaser).
Funktioner
I de fleste organismer, hvor tilstedeværelsen af enzymer såsom maltase er blevet påvist, spiller dette enzym den samme rolle: nedbrydning af disaccharider såsom maltose for at opnå opløselige kulhydratprodukter, der lettere metaboliseres.
I tarmen fra pattedyr spiller maltase en nøglerolle i de sidste trin af stivelsesnedbrydning. Mangler ved dette enzym ses generelt under tilstande såsom type II glycogenose, som er relateret til opbevaring af glycogen.
I bakterier og gærer repræsenterer reaktioner, der er katalyseret af enzymer af denne type, en vigtig energikilde i form af glukose, der kommer ind i den glykolytiske vej, til fermenteringsformål eller ej.
Hos planter deltager maltase sammen med amylaser i nedbrydningen af endospermen i frø, der er "sovende", og som aktiveres af gibberelliner, plantevækstregulerende hormoner, som en forudsætning for spiring.
Derudover har mange forbigående stivelsesproducerende planter i løbet af dagen specifikke maltaser, der bidrager til nedbrydning af mellemprodukter i deres stofskifte om natten, og kloroplaster har vist sig at være de vigtigste maltoselagringssteder i disse organismer.
Referencer
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Yderligere oprensning og karakterisering af syren a-Glucosidase. Biokemisk tidsskrift, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntese af tarmens mikrovillære proteiner. Biochemical Journal, 210, 389–393.
- Davis, WA (1916). III. Fordelingen af maltase i planter. Funktionen af maltase i stivelsesnedbrydning og dens indflydelse på plantematerialers amyloklastiske aktivitet. Biokemisk tidsskrift, 10 (1), 31–48.
- ExPASy. Bioinformatik ressourceportal. (Nd). Hentet fra enzym.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Dages længde og døgneffekt på stivelsesnedbrydning og maltosemetabolisme. Plantefysiologi, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Struktur, biosyntesen og glykosylering af menneskets lille tarm. Journal of Biologisk Kemi, 263 (36), 19709-19717.
- Needleman, R. (1991). Kontroll af maltasesyntese i gær. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
- Nomenklaturudvalg for International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Hentet fra qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (nitten femoghalvfems). Glykogenose type II (syremaltasemangel). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
- Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Sovestudier i frø af Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amfifil svin Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase struktur og specificitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.