TYROSIN: EGENSKABER, STRUKTUR, FUNKTIONER, FORDELE - BIOLOGI - 2025

Den tyrosin (Tyr, Y) er en af de 22 aminosyrer, der udgør proteiner af alle celler i levende væsener. I modsætning til andre aminosyrer, såsom valin, threonin, tryptophan, leucin, lysin og andre, er tyrosin en "betinget" essentiel aminosyre.

Navnet "tyrosin" stammer fra det græske ord "tiros", som betyder ost, da denne aminosyre blev opdaget for første gang i denne mad. Udtrykket blev myntet i 1846 af Liebig, der blandede ost med kaliumhydroxid og opnåede en ukendt forbindelse, næppe opløselig i vand.

Kemisk struktur af aminosyren Tyrosine (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)

Efter den indledende beskrivelse opnåede andre forskere som Warren de la Rue og Hinterberger det fra henholdsvis coccoidinsekter og hornproteiner. Dens adskillelse fra hydrolyse af andre proteiner med saltsyre blev beskrevet i 1901 af Mörner.

Generelt opnås denne aminosyre hos pattedyr takket være hydroxyleringen af ​​phenylalanin, skønt den også absorberes i tarmen fra proteiner, der indtages med mad.

Tyrosin har flere funktioner i den menneskelige krop, og blandt disse er de mest relevante måske det af et substrat til produktion af neurotransmittorer og hormoner såsom adrenalin og skjoldbruskkirtelhormon.

egenskaber

Tyrosin vejer ca. 180 g / mol, og dens R-gruppe eller sidekæde har en dissociationskonstant pKa på 10,07. Dens relative forekomst i cellulære proteiner overstiger ikke 4%, men det har flere funktioner, der er essentielle for menneskets fysiologi.

Denne aminosyre hører til gruppen af ​​aromatiske aminosyrer, hvori også fenylalanin og tryptophan findes. Medlemmerne af denne gruppe har aromatiske ringe i deres R-grupper eller sidekæder og er generelt hydrofobe eller apolære aminosyrer.

Ligesom tryptophan absorberer tyrosin ultraviolet lys og er en af ​​aminosyreresterne, der er ansvarlige for absorbansen af ​​lys ved 280 nm af mange proteiner, hvilket gør det nyttigt til dets karakterisering.

Det betragtes som en "betinget" essentiel aminosyre, da dens biosyntese hos mennesker afhænger af phenylalanin, en essentiel aminosyre. Hvis kroppen opfylder sine daglige krav til phenylalanin, kan tyrosin syntetiseres uden problemer og er ikke en begrænsende aminosyre.

Men hvis dietten mangler phenylalanin, vil kroppen ikke kun have en ubalance af denne aminosyre, men også af tyrosin. Det er også vigtigt at bemærke, at tyrosinsyntesereaktionen fra phenylalanin ikke er reversibel, så tyrosin kan ikke imødekomme de cellulære behov for phenylalanin.

Tyrosin hører også til gruppen af ​​aminosyrer med dobbelte roller i produktionen af ​​glykogene og ketogene metaboliske mellemprodukter, der er involveret i syntesen af ​​glukose til hjernen og i dannelsen af ​​ketonlegemer i leveren.

Struktur

Som resten af ​​aminosyrerne er tyrosin eller ß-parahydroxyphenyl-a-aminopropionsyre en α-aminosyre, der har et centralt carbonatom, kaldet α carbon, og det er chiralt, da det er knyttet til fire forskellige substituentatomer eller molekyler.

Dette chirale carbon er bundet til to karakteristiske aminosyregrupper: en aminogruppe (NH2) og en carboxylgruppe (COOH). Det deler også en af ​​dets bindinger med et hydrogenatom, og den resterende binding optages af R-gruppen eller den korrekte sidekæde af hver aminosyre.

I tilfælde af tyrosin består denne gruppe af en aromatisk ring forbundet med en hydroxylgruppe (OH), som giver den mulighed for at danne brintbindinger med andre molekyler, og som giver den essentielle funktionelle egenskaber for visse enzymer.

Funktioner

Tyrosin er en grundlæggende komponent i mange proteiner med en stor mangfoldighed af biologiske aktiviteter og funktioner.

Hos mennesker og andre pattedyr bruges denne aminosyre i nervevæv og nyrevæv til syntese af dopamin, epinephrin og noradrenalin, tre beslægtede katekolaminergiske neurotransmittorer af stor betydning for kropsfunktion.

Det er også vigtigt for syntese af ultraviolet stråling (UV) beskyttere såsom melanin; nogle smertestillende midler som endorfiner og antioxidantmolekyler som vitamin E.

På samme måde tjener denne aminosyre til syntese af tyrosin, octopamin og skjoldbruskkirtelhormoner gennem organiseringen af ​​jod i tyrosinresten af ​​thyroglobulin.

Tyramin er et vasoaktivt molekyle, der findes i den menneskelige krop, og octopamin er en amin relateret til noradrenalin.

Alle disse tyrosinfunktioner er mulige takket være dens fremskaffelse fra diætproteiner eller ved hydroxylering af phenylalanin med leveren som hovedorganet i systemisk forsyning af nævnte aminosyre.

Funktioner i planter

Tyrosin og nogle af mellemprodukterne, der genereres under dens biosyntese, fodrer de biosyntetiske veje for metabolitter, der er specialiserede i forsvar, i tiltrækning af pollinatorer, i elektronisk transport og i strukturel støtte.

biosyntese

Hos mennesker opnås tyrosin fra kosten eller syntetiseres i et enkelt trin af leverceller fra phenylalanin, en essentiel aminosyre, gennem reaktionen katalyseret af enzymet fenylalaninhydroxylase-kompleks.

Dette kompleks har oxygenase-aktivitet og er kun til stede i leveren af ​​mennesker eller andre pattedyr. Tyrosinsyntesereaktionen involverer derefter overførslen af ​​et oxygenatom til para-stillingen af ​​den aromatiske ring af phenylalanin.

Denne reaktion finder sted på samme tid, som et vandmolekyle dannes ved reduktion af et andet molekylært oxygenatom, og reduktionseffekten tilvejebringes direkte af et NADPH konjugeret med et tetrahydropterinmolekyle, der ligner folsyre.

Biosyntese i planter

I planter syntetiseres tyrosin de novo nedstrøms for den "shikimate" -vej, der fodrer andre biosyntetiske veje til andre aromatiske aminosyrer, såsom phenylalanin og tryptophan.

I disse organismer starter syntesen fra en forbindelse, der er kendt som "korismat", som er slutproduktet af den shikimate vej, og desuden den fælles forløber for alle aromatiske aminosyrer, visse vitaminer og plantehormoner.

Chorismat omdannes til prephenat ved den katalytiske virkning af enzymet chorismat-mutase, og dette er det første "begåede" trin i syntesen af ​​tyrosin og phenylalanin i planter.

Phenat omdannes til tyrosin ved oxidativ dekarboxylering og transaminering, hvilket kan forekomme i enhver rækkefølge.

I en af ​​de biosyntetiske veje kan disse trin katalyseres af specifikke enzymer kendt som prephenat-specifik tyrosin dehydrogenase (PDH) (som omdanner prephenat til 4-hydroxyphenylpyruvat (HPP)) og tyrosinaminotransferase (som producerer tyrosin fra HPP)), henholdsvis.

En anden syntesevej af tyrosin fra prephenat involverer transaminering af prephenat til en ikke-proteinogen aminosyre kaldet L-arogenat, katalyseret af enzymet prephenat aminotransferase.

L-arogenatet underkastes efterfølgende oxidativ dekarboxylering for at danne thyroxin, en reaktion rettet af et arogenatspecifikt tyrosin-dehydrogenase-enzym, også kendt som ADH.

Planter bruger fortrinsvis hydrogenatruten, hvorimod de fleste mikrober syntetiserer tyrosin fra den prephenat-afledte HPP.

Regulering

Som det er tilfældet for de fleste af de biosyntetiske aminosyrebaner, har planter et strengt reguleringssystem for syntese af aromatiske aminosyrer, herunder tyrosin.

I disse organismer forekommer regulering på mange niveauer, da mekanismerne, der kontrollerer den shikimate vej, også styrer produktionen af ​​tyrosin, en vej, som der også findes deres egne reguleringsmekanismer til.

Kravene til tyrosin og derfor stivheden i reguleringen af ​​dens biosyntese er imidlertid specifikke for hver planteart.

nedbrydning

Nedbrydning eller katabolisme af tyrosin resulterer i dannelsen af ​​fumarat og acetoacetat. Det første trin i denne vej er omdannelsen af ​​aminosyren til 4-hydroxyphenylpyruvat med et cytosolisk enzym kendt som tyrosinaminotransferase.

Denne aminosyre kan også transamineres i mitokondrierne i hepatocytter med en enzym aspartataminotransferase, skønt dette enzym ikke er meget vigtigt under normale fysiologiske forhold.

Gennem nedbrydningen af ​​tyrosin kan succinylacetoacetat fremstilles, som kan dekarboxyleres til succinylacetat. Succinylacetat er den mest potent hæmmer af enzymet, der er ansvarlig for syntesen af ​​hemmegruppen, enzymet 5-aminolevulinsyredehydratase.

Syntese af epinephrin og norepinephrine

Som nævnt er tyrosin et af de vigtigste substrater til syntese af to meget vigtige neurotransmittere til den menneskelige krop: adrenalin og norepinephrin.

Dette bruges oprindeligt af et enzym kendt som tyrosinhydroxylase, der er i stand til at tilføje en yderligere hydroxylgruppe til den aromatiske ring i R-gruppen af ​​tyrosin, hvorved der dannes forbindelsen kendt som dopa.

Dopa giver anledning til dopamin, når den er enzymatisk behandlet med en enzymdopa-decarboxylase, der fjerner carboxylgruppen fra den udgangsaminosyre og fortjener et pyridoxalt phosphatmolekyle.

Dopamin omdannes derefter til norepinephrin ved virkningen af ​​enzymet dopamin ß-oxidase, der katalyserer tilsætningen af ​​en hydroxylgruppe til -CH, der var en del af R-gruppen af ​​tyrosin, og som fungerede som en "bro" mellem den aromatiske ring og a carbon.

Epinephrin er afledt fra norepinephrin ved virkningen af ​​phenylethanolamin N-methyltransferase, der er ansvarlig for S-adenosyl-methionin-afhængig overførsel af en methylgruppe (-CH3) til den frie aminogruppe af norepinephrine.

Tyrosinrige fødevarer

Som omtalt ovenfor er tyrosin en "betinget" essentiel aminosyre, da den syntetiseres i den menneskelige krop ved hydroxylering af phenylalanin, en essentiel aminosyre.

Derfor, hvis indtagelsen af ​​phenylalanin opfylder kroppens krav, er tyrosin ikke en begrænsende faktor for den normale funktion af celler. Tyrosin erhverves imidlertid også fra proteiner, der indtages med daglig mad.

Nogle undersøgelser rapporterer, at det minimale daglige indtag af både tyrosin og phenylalanin bør være mellem 25 og 30 mg pr. Kg vægt, så en gennemsnitlig person bør konsumere mere eller mindre 875 mg tyrosin per dag.

Fødevarer med det højeste tyrosinindhold er ost og soja. Disse inkluderer også oksekød, lam, svinekød, kylling og fisk.

Nogle frø og nødder såsom valnødder giver også betydelige mængder af denne aminosyre, ligesom æg, mejeriprodukter, korn og korn.

Fordele ved dens indtag

Tyrosin konsumeres ofte i form af kosttilskud eller kosttilskud, specifikt til behandling af patologien, der er kendt som fenylketonuri, der lider af patienter, der ikke er i stand til at behandle phenylalanin på passende måde og derfor ikke producerer tyrosin.

Det menes, at en stigning i mængden af ​​tyrosin, der indtages pr. Dag, kan forbedre de kognitive funktioner, der er relateret til læring, hukommelse og årvågenhed under stressende forhold, da dets katabolisme er relateret til syntesen af ​​neurotransmitterne adrenalin og noradrenalin.

Nogle mennesker tager tyrosinrige tabletter for at holde sig opmærksomme i løbet af dagen, hvis de har mistet en betydelig mængde søvn.

Da denne aminosyre deltager i dannelsen af ​​skjoldbruskkirtelhormon, kan dens forbrug have positive effekter på systemisk metabolisk regulering.

Mangelforstyrrelser

Albinisme og alkaptonuri er to patologier relateret til metabolismen af ​​tyrosin. Den første tilstand er relateret til den mangelfulde syntese af melanin fra tyrosin, og den anden har at gøre med defekter i nedbrydningen af ​​tyrosin.

Albinisme er kendetegnet ved en mangel på pigmentering i huden, dvs. patienter, der lider af den, har hvidt hår og lyserød hud, da melanin er det pigment, der er ansvarlig for at give disse strukturer farve.

Denne patologi har at gøre med en mangel i det melanocyt-specifikke tyrosinaseenzym, der er ansvarlig for at omdanne tyrosin til DOPA-kinon, et mellemprodukt i syntesen af ​​melanin.

Symptomer på alkaptonuri er åbenlyse som overdrevet (mørk) urinpigmentering og sent udviklet arthritis.

Andre metabolske patologier

Derudover er der andre lidelser relateret til tyrosinmetabolisme, blandt dem er:

- Arvelig tyrosinæmi type I: kendetegnet ved progressiv leverdegeneration og nyredysfunktion

- Arvelig tyrosinæmi type II eller Richner-Hanhart-syndrom: hvilket er tydeligt som keratitis og ampullære læsioner på håndfladerne og fødderne.

- Tyrosinæmi type III: som kan være asymptomatisk eller til stede som mental retardering

- "Hawkinsinuria": kendetegnet ved metabolisk acidose i barndommen og manglende evne til at trives i vækst

Der er også andre medfødte defekter i tyrosinmetabolisme, der har at gøre med mangler i de enzymer, der er ansvarlige for dets nedbrydning, såsom tyrosinhydroxylase, der er ansvarlig for det første trin i syntesen af ​​dopamin fra tyrosin.

Referencer

1. Aders Plimmer, R. (1908). Proteins kemiske sammensætning. Del I. London, UK: Longmans, Green og CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., & McKiernan, P. (2012). Forstyrrelser i tyrosinmetabolisme. Ved medfødte metaboliske sygdomme: Diagnose og behandling (s. 265-227).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Visse aspekter af tyrosinmetabolisme hos unge. I. Udviklingen af ​​det tyrosinoxiderende system i human lever. Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Defektens art i tyrosinmetabolisme i Alkaptonuria. Journal of Biologisk Kemi, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. udgave). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger-principper for biokemi. Omega-udgaver (5. udgave).
7. Schenck, CA, & Maeda, HA (2018). Tyrosinbiosyntese, stofskifte og katabolisme i planter. Fytokemi, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-tyrosin og L-dihydroxyphenylalanin som hormonlignende regulatorer af melanocytfunktioner. Pigment Cell and Melanoma Research, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Health Line. Hentet 16. september 2019 fra www.healthline.com
10. Web MD. (Nd). Hentet 15. september 2019 fra www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Mine maddata. Hentet 15. september 2019 fra www.myfooddata.com