ALANIN: EGENSKABER, STRUKTUR, FUNKTIONER, BIOSYNTESE - BIOLOGI - 2025

Den alanin (Ala) er en af de 22 kendte aminosyrer, der omfatter proteinstrukturen af alle organismer, fra bakterier til mennesker. Fordi det kan syntetiseres af kroppen, klassificeres det som en ikke-essentiel aminosyre.

Proteiner har en basisk eller primær struktur, der består af en kæde af aminosyrer kaldet polypeptidkæde, i disse kæder består hver aminosyre af et centralt kulstof kaldet α carbon.

Kemisk struktur af aminosyren Alanine (Kilde: Borb, via Wikimedia Commons)

A-carbonet er bundet til fire grupper: en aminogruppe (-NH2), en carboxylgruppe (-COOH), et hydrogenatom (-H) og en gruppe eller sidekæde (-R), der identificerer hver aminosyre. I sidekæden tager kulstoferne sekventielt bogstaverne ß, γ, δ og ε.

Aminosyrer klassificeres efter polariteten i deres sidekæder, og der er således apolære hydrofobe og polære hydrofile aminosyrer, der igen kan være neutrale, basiske og sure. Alanin er en hydrofob apolær aminosyre og er den enkleste aminosyre efter glycin og den mest rigelige i de fleste proteiner.

Alanin kan dannes i muskler og transporteres til leveren, hvor det introduceres til den glukoneogene vej, det vil sige vejen til dannelse af glukose fra ikke-glycosidiske stoffer. Alanin kan også syntetiseres i leveren gennem katabolismen af ​​tryptophan og uracil og kan nedbrydes til dannelse af pyruvat.

Det deltager i syntesen af ​​tryptophan, pyridoxin (vitamin B6) og carnosin, og da det kan omdannes til pyruvat, deltager det indirekte i reguleringen af ​​glykæmi eller som en kilde til energi til knoglemuskler.

Det bruges som et kosttilskud for at forbedre sportspræstation og findes naturligt i oksekød, svinekød og fisk, såvel som i mælk og dets derivater og i æg. Nogle bælgfrugter, frugter og nødder er også rige på alanin.

Struktur

Det blev diskuteret tidligere, at alanin, ligesom alle aminosyrer, har et a-carbon med fire grupper knyttet til det, hvor R-gruppen er en methylgruppe (-CH3).

Derfor, ved krops-pH (ca. 7,4), er a-carbonet af alanin bundet til en protoneret aminogruppe (-NH3 +), en carboxylgruppe, der har mistet en proton (-COO-), et hydrogen og en methylgruppe (-CH3).

De fleste aminosyrer er ioniserbare ved pH 7,0, og geometrisk kan de have isomerer, der er kendt som enantiomerer, som er spejlbilleder, ligesom højre og venstre hånd.

Derefter kan alle aminosyrer findes som "chirale par" betegnet som D eller L (henholdsvis dextro og levo), afhængigt af placeringen af ​​atomerne, der omgiver a-carbonet.

Alanin findes dog, som med de fleste aminosyrer, for det meste i L-formen, da det er den form, som enzymer indsætter under proteinsyntese.

Denne aminosyre kan også findes som ß-alanin, hvor aminogruppen er bundet til dens ß-carbon, det vil sige til det første carbon i sin sidekæde.

Β-Alanin findes i pantothensyre (vitamin B5) og i nogle naturlige peptider. D-Alanine findes i nogle polypeptider, der er en del af væggene i nogle bakterieceller.

Gruppe R (methyl, CH

Methylgruppen i alanin-sidekæden er et mættet carbonhydrid, der giver den ikke-polære hydrofobe karakteristik for denne aminosyre. Denne egenskab ved alanin er almindelig med de andre aminosyrer i denne gruppe, såsom glycin, valin, leucin og isoleucin.

Aminosyrerne, der udgør gruppen af ​​alifatiske stoffer, er kemisk neutrale aminosyrer og spiller en meget vigtig rolle i dannelsen og vedligeholdelsen af ​​den tredimensionelle struktur af proteiner, da de har en tendens til at reagere med hinanden undtagen vand.

Disse aminosyrer, inklusive alanin, indeholder det samme antal ioniserbare grupper med modsatte ladninger, så de har ikke en nettoladning og kaldes "zwitterioner".

Funktioner

Som de fleste af de kendte aminosyrer bruges alanin i syntese af peptider og proteiner generelt og deltager i etablering af polypeptidstrukturen og i den tertiære struktur af nogle proteiner.

En anden vigtig funktion af alanin er at deltage indirekte i kontrollen med glykæmi:

Det kan give anledning til pyruvat og vice versa, det kan også nå leveren og blive glukose gennem glukoneogenese for at blive frigivet i cirkulationen eller til anvendelse i syntese af glykogen om nødvendigt.

Alanin deltager som en ammoniumtransporter fra muskler til leveren, da det kan syntetiseres ved aminering fra pyruvat, transporteres til leveren og der kan transformeres ved transaminering.

Dette sker samtidig med omdannelsen af ​​α-ketoglutarat til glutamat, som kan gå ind i urinstofcyklus og omdanne tilbage til pyruvat.

Andre funktioner

Denne aminosyre er essentiel til syntese af tryptophan og pyridoxin. Selvom kemisk dårligt reaktive, kan alanin have substratgenkendelses- og enzymreguleringsfunktioner.

En af β-alanins funktioner er som et kosttilskud, da det bruges som et ergogenisk træningshjælpemiddel. Indtagelse af ß-alanin øger koncentrationen af ​​carnosin (et dipeptid dannet af β-alanin og histidin) i skeletmuskulaturen, der fungerer som en "buffer".

Normalt bidrager carnosin ikke væsentligt til den samlede bufferkapacitet i muskelcellen, og dette skyldes dens lave koncentration. Indgivelse af ß-alanin øger denne koncentration og derfor bufferkapaciteten, hvilket forbedrer udholdenheden ved at reducere træthed.

biosyntese

Den vigtigste syntese af alanin i den menneskelige krop sker ved en reduktiv aminering af pyruvinsyre. Denne reaktion kræver et enkelt enzymatisk trin.

Pyruvat tilvejebringer kulstofskelettet, og glutamat tilvejebringer den aminogruppe, der overføres til pyruvat. Enzymet, der katalyserer denne reversible reaktion, er alanintransaminase.

Som et resultat af denne reaktion produceres alanin og a-ketoglutarat. Alanin kan derefter være til stede i glukoneogenese, i glykolyse og i Krebs-cyklussen.

En anden kilde til alanin kommer fra nedbrydningen af ​​tryptophan til acetyl-CoA. På denne måde, når enzymet kynureninase hydrolyserer 3-hydroxy kynurenin, dannes 3-hydroxy anthranilat og alanin. Alanin frigives, og 3-hydroxyanthranilat følger den metabolske vej.

Nedbrydning af uracil er en anden kilde til alanin. I dette tilfælde produceres ß-alanin, der kan følge adskillige metaboliske veje, hvoraf den ene er at blive acetyl-CoA.

nedbrydning

Generel fremgangsmåde til nedbrydning af aminosyrer

Aminosyrer opbevares ikke som kulhydrater og fedt, så de, der frigives under proteinnedbrydning, skal genbruges til syntese af nye proteiner og nukleotider.

På den anden side kan aminosyrer nedbrydes, og deres kulstofskeletter kan anvendes i katabolske eller anabolske reaktioner.

Når aminosyrer nedbrydes, danner overskydende nitrogen ammoniak, som er et toksisk stof, der skal elimineres, og det første trin i aminosyre-nedbrydning er eliminering af nitrogen.

Hos pattedyr forekommer denne nedbrydning i leveren; der nedbrydes enhver aminosyre, der er overskydende og ikke kan bruges.

Alanin nedbrydning

Nedbrydningen af ​​alanin sker ved omdannelse af alanin til pyruvat. Denne reaktion katalyseres af alanintransaminase og kræver tilstedeværelse af a-ketoglutarat som en acceptor af aminogruppen og den efterfølgende dannelse af glutamat; det er en reversibel reaktion.

Disse reaktioner på dannelse af alanin fra pyruvat og nedbrydningen af ​​alanin til dannelse af pyruvat er del af en cyklus, der involverer skeletmuskel og lever.

Leveren leverer glukose til musklen, og musklerne omdanner glukose gennem glykolyse til pyruvat for at generere ATP; Dette pyruvat kan gå ind i syntesen af ​​alanin, der kan udledes i blodbanen og vender tilbage til leveren, der konverterer det tilbage til pyruvat, der går ind i glukoneogenese for at danne glukose.

Om nødvendigt gentages cyklussen. I leveren genererer produktionen af ​​pyruvat fra alanin ammoniumioner, der binder til glutamin og glutamat, og disse går ind i urinstofcyklussen. Derefter fjernes urinstoffet i urinen.

Alanin, glycin, cystein, serin og threonin er glukogene aminosyrer, da deres nedbrydning kan give anledning til pyruvat, α-ketoglutarat, succinyl-CoA, fumarat eller oxaloacetat, alle glukoneogene forstadier til glukose.

Alanine rige fødevarer

De vigtigste kilder til aminosyrer er magert kød, fisk, skaldyr, æg og mejeriprodukter, men alanin findes dog også i mange plantebaserede fødevarer. Eksempler på fødevarer rig på alanin er:

- Kød såsom oksekød, svinekød, får, kylling, kalkun, kanin, fisk; æg, mælk og derivater.

- Nødder som hasselnødder, valnødder, kastanjer, mandler og jordnødder er kilder til alanin.

- Kokosnød, avocado, asparges, aubergine, cassava eller cassava, roer, gulerod og søde kartofler.

- bælgplanter såsom majs, bønner og ærter.

- Korn som ris, rug, hvede, kakao, havre og rug.

Referencer

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ergogene virkninger af ß-alanin og carnosin: Foreslået fremtidig forskning for at kvantificere deres effektivitet. Næringsstoffer, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: En omfattende metabolisk rekonstruktion af den humane hepatocyt til analyse af leverfysiologi. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemi (3. udg.). San Francisco, Californien: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. udgave). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger-principper for biokemi. Omega-udgaver (5. udgave).