PROLINE: EGENSKABER, STRUKTUR, FUNKTIONER, FØDEVARER - BIOLOGI - 2025

Den Proline (Pro, P) hører til de 22 aminosyrer, der er klassificeret som basisk. Det er en ikke-essentiel aminosyre, da den kan syntetiseres af mennesker og andre pattedyr.

I 1900 var den tyske videnskabsmand Richard Willstatter den første til at udtrække og observere prolin. Imidlertid var det Emili Fischer i 1901, som opfandt udtrykket "prolin" baseret på pyrrolidinringen i aminosyren; Denne forsker formåede også i detaljer at forklare syntesen af ​​prolin fra mælkecasein.

Kemisk struktur af aminosyren Proline (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)

I proteiner som kasein spiller prolin en væsentlig rolle i strukturelle "vendinger" og folder. I dette protein er prolin distribueret homogent gennem strukturen og binder til ß-casein og αs1-protein; endvidere forhindrer det, at der dannes defekte strukturelle bøjninger eller løkker.

I biokemiske analyser, der ofte bruges til at bestemme den nøjagtige række af aminosyrer, der udgør proteiner, er prolin en af ​​de sværeste at påvise aminosyrer, da den sekundære aminogruppe af prolin har en anden opførsel og ikke let kan påvises..

Skørbug er måske den mest kendte sygdom relateret til prolin. Det har at gøre med en mangel på indtagelse af C-vitamin, der direkte påvirker hydroxyleringen af ​​prolin i kollagenfibre, hvilket forårsager en systemisk svækkelse på grund af ustabiliteten af ​​de kollagenfibre, der er i hele kroppen.

egenskaber

Den sekundære aminogruppe bundet til a-carbon gør opgaven med at klassificere prolin noget vanskelig. I nogle tekster klassificeres det imidlertid sammen med forgrenede aminosyrer eller med alifatiske sidekæder, da sidekæden eller R-gruppen af ​​prolin er hydrofob eller alifatisk.

En af de vigtigste egenskaber ved prolin er, at den under ingen omstændigheder kan danne brintbindinger, hvilket gør det ideelt til strukturering af de komplekse og indviklede svingninger i proteins tertiære strukturer.

Ligesom alle aminosyrer har to isoformer, der afhænger af det centrale carbonatom, kan prolin findes i naturen som L-prolin eller som D-prolin. Imidlertid er L-prolin-form den mest rigelige i naturen og er den, der er en del af proteinstrukturen.

I proteiner, hvor det findes, optager prolin ofte steder tæt på overfladen eller til foldning eller "vridning" af polypeptidkæden, da den stive og lukkede struktur af prolin vanskeliggør en stærk interaktion med andre aminosyrer..

Struktur

Proline har en særlig struktur blandt basiske aminosyrer, da det har en sekundær aminogruppe (NH2) og ikke den primære aminogruppe, der er karakteristisk for alle aminosyrer.

R-gruppen eller sidekæden af ​​prolin er en pyrrolidin- eller tetrahydropyrrolring. Denne gruppe dannes af en heterocyklisk amin (uden dobbeltbindinger) af fem carbonatomer, hvor hver af disse er mættet med hydrogenatomer.

Proline har det særegne, at det "centrale" carbonatom er inkluderet i den heterocykliske pyrrolidinring, så de eneste "frie" eller "fremspringende" atomer er carboxylgruppen (COOH) og hydrogenatomet (H)) af den heterocykliske ring af aminosyren.

Prolins molekylformel er C5H9NO2, og dens IUPAC-navn er pyrrolidin-2-carboxylsyre. Det har en omtrentlig molekylvægt på 115,13 g / mol, og dens hyppighed af udseende i proteiner er ca. 7%.

Funktioner

Kollagen- og tropocollagenfibre er de mest rigelige proteiner i de fleste hvirveldyr. Disse udgør hud, sener, matrix af knogler og mange andre væv.

Kollagenfibre består af mange gentagne polypeptid-tredobbelte helixer, der igen består af multiple prolin- og glycinrester i glycinprolin-prolin / hydroxyprolinsekvensen (sidstnævnte er et modificeret derivat af prolin).

I sin oprindelige form er prolin en del af procollagen, hvilket er en forløber for kollagenpolypeptider og nogle andre bindevævsproteiner. Enzymet procollagen prolinhydroxylase er ansvarligt for hydroxylering af prolinrester for at stamme hydroxyprolin og således opnå modning af procollagen til selve kollagen.

Hvad er hovedfunktionen af ​​prolin i kollagenfibre?

Hydroxyproline giver det egenskaberne for resistens over for kollagen, da dette aminosyrederivat har evnen til at danne et stort antal brintbindinger mellem kæderne i den tredobbelte helix, der udgør proteinet.

Enzymerne, der katalyserer hydroxylering af prolinrester kræver tilstedeværelse af C-vitamin (ascorbinsyre), og som nævnt ovenfor skyldes skørbug svækkelse af collagenfibre på grund af svigt i hydroxyleringen af ​​prolinrester., hvilket medfører et fald i de hydrogenbindinger, der indeholder kollagenfibrene.

Andre funktioner

Proline er vigtig for dannelse af proteinfoldninger og -vridninger.

Dens lukkede struktur gør denne aminosyre vanskelig at "rumme" indeni proteiner, da den desuden ikke kan danne brintbindinger til at "interagere" med andre nærliggende rester, det inducerer dannelse af "vendinger" eller "vendinger" gennem strukturen af ​​proteiner, hvor de findes.

Alle kortvarige proteiner har mindst en region med rigelig prolin-, glutamat-, serin- og threonin-gentagelse. Disse regioner spænder fra 12 til 60 rester og kaldes PEST-sekvenser.

Proteiner indeholdende PEST-sekvensen er markeret ved ubiquitination til efterfølgende nedbrydning i proteasomer.

biosyntese

Mange aminosyrer kan syntetiseres fra glycolysemellemprodukter, pentosefosfatvejen eller citronsyrecyklus (Krebs-cyklus). Prolin og arginin dannes i de korte glutamatforløb.

Den praktisk talt almindelige biosyntetiske vej for alle levende organismer begynder med omdannelsen af ​​L-glutamat til γ-L-glutamyl-5-phosphat takket være virkningen af ​​enzymet glutamat-5-kinase (i bakterier) eller af γ-glutamyl -kinase (hos mennesker).

Denne reaktion involverer ATP-afhængig phosphorylering, hvorved ud over hovedproduktet genereres et ADP-molekyle.

Reaktionen katalyseret med glutamat 5-semialdehyddehydrogenase (i bakterier) eller ved y-glutamylphosphatreduktase (hos mennesker) omdanner γ-L-glutamyl-5-phosphat til L-glutamat-5-semialdehyd, og denne reaktion fortjener tilstedeværelse af kofaktoren NADPH.

L-glutamat-5-semialdehyd dehydreres reversibelt og spontant til (S) -1-1-pyrrolin-5-carboxylat, der derefter omdannes til L-prolin af enzymet pyrrolin-5-carboxylatreduktase (i bakterier og mennesker), i hvis reaktion et molekyle af NADPH eller NADH også er nødvendigt.

nedbrydning

Proline, arginin, glutamin og histidin nedbrydes konstant til a-ketoglutarat for at komme ind i citronsyrecyklus eller Krebs-cyklus. I det særlige tilfælde af prolin oxideres det først af enzymet prolinoxidase til pyrrolin-5-carboxylat.

I det første trin, hvor oxidationen af ​​prolin til pyrrolin-5-carboxylat forekommer, accepteres de adskilte protoner af E-FAD, hvilket reduceres til E-FADH2; dette trin er eksklusivt for aminosyren prolin.

Ved en spontan reaktion omdannes pyrrolin-5-carboxylat til glutamat y-semi-aldehyd, der derefter tjener som et substrat for enzymet glutamat y-semi-aldehyd dehydrogenase. I dette trin frigives to protoner, den ene accepteres af NAD, som er reduceret til NADH, og den anden er fri i form af H +.

Arginin omdannes ligesom prolin til γ-semialdehydglutamat, men gennem en alternativ metabolisk vej, der involverer to forskellige enzymer.

Enzymet glutamat y-semialdehyddehydrogenase omdanner glutamat y-semialdehyd til L-glutamat. Efterfølgende oxideres dette L-glutamat igen af ​​et glutamatdehydrogenaseenzym, med hvilket a-ketoglutarat endelig dannes, hvilket vil blive inkorporeret i citronsyrecyklus.

I glutamatoxidationstrinet frigøres en proton (H +) og en aminogruppe (NH3 +). Protonen reducerer en NADP + -gruppe, og der dannes et NADPH-molekyle.

På trods af de mange ligheder, der findes mellem nedbrydning og biosynteseveje for prolin og arginin, syntetiseres og nedbrydes disse aminosyrer ved helt modsatte veje under anvendelse af forskellige enzymer, forskellige cofaktorer og forskellige intracellulære rum, der forekommer.

Valinrige fødevarer

Generelt har alle mad med højt proteinindhold store mængder prolin. Disse inkluderer kød, mælk, æg og andre. Når vores krop er i en optimal sundheds- og ernæringstilstand, er den imidlertid i stand til at syntetisere prolin endogent.

Proline findes også i mange bælgplanter og nødder og i fuldkorn som f.eks. Havre. Andre fødevarer, der er rige på prolin, er hvedekli, valnødder, mandler, ærter og bønner.

Nogle helsekostbutikker formulerer ofte tabletter af aminosyrerne L-lysin og L-prolin kombineret for at hjælpe mennesker med ledproblemer eller til at bremse ældningen af ​​væv.

Det er imidlertid ikke vist med sikkerhed, at indtagelse af kosttilskud af disse aminosyrer har en signifikant effekt på forsinkelse af alderdom eller andre forhold, der er typiske for fremskridt alder.

Fordele ved dens indtag

Diæter rig på prolin er normalt ordineret til personer med ledsygdomme som gigt, forstuvninger, ledbåndstårer, dislokationer, tendinitis og andre, og dette skyldes dens forhold til syntesen af ​​kollagenfibre, der findes i bindevæv i kroppen.

Mange af de farmakologiske lotioner og tabletter, der anvendes i den æstetiske industri, er beriget med L-prolin, da nogle undersøgelser har vist, at denne aminosyre på en eller anden måde kan øge syntesen af ​​kollagen og derfor forbedre hudens struktur, fremskynde helingen af ​​sår, lacerationer, mavesår og forbrændinger.

I fødevareindustrien er der proteiner, der har "bioaktive peptider", der udfører funktioner ud over deres ernæringsmæssige egenskaber. Disse peptider har generelt to til ni aminosyrerester, herunder prolin, arginin og lysin.

Nævnte bioaktive peptider kan have antihypertensiv aktivitet med en bestemt opioideffekt; de kan fungere som immunmodulatorer ved at stimulere immunresponset mod nogle patogener og kan endda forårsage stigninger i vasoaktivitet, hvilket forbedrer cirkulationen for dem, der bruger dem.

Mangelforstyrrelser

Gluten er et protein, der findes i hvedekorn, der forårsager betændelse i tarmen. Mennesker, der lider af "glutenintolerance" er kendt som "cøliaki" -patienter, og dette protein er kendt for at være rig på prolin og glutamin, hvis proteolytisk nedbrydning er vanskelig for mennesker med denne tilstand.

Nogle sygdomme har at gøre med sammenfoldning af vigtige proteiner, og det er meget almindeligt, at disse defekter har at gøre med cis-trans-isomerisering af amidbindingerne i prolinresterne, da i modsætning til andre peptidbindinger, hvor trans-isomeren er meget foretrukken, i prolin er den ugunstigt.

I prolinrester er det observeret, at der først er en signifikant tendens mod dannelse af cis-isomeren end transisomeren i amiderne ved siden af ​​prolinresterne, hvilket kan generere en "forkert" konformation af proteinerne.

Metaboliske lidelser

Som med andre essentielle og ikke-essentielle aminosyrer er de vigtigste patologiske lidelser relateret til prolin sædvanligvis relateret til defekter i ruterne for assimilering af denne aminosyre.

Hyperprolinæmi er for eksempel et typisk tilfælde af mangel i en af ​​enzymerne, der deltager i nedbrydningsvejen af ​​prolin, specifikt 1-pyrrolin-5-carboxylatdehydrogenase, som fører til en ophobning af dens substrat, som til sidst inaktiverer ruten.

Denne patologi diagnosticeres sædvanligvis ved højt prolinindhold i blodplasma og ved tilstedeværelsen af ​​1-pyrrolin-5-carboxylatmetabolitten i urinen fra de berørte patienter.

De vigtigste symptomer på denne sygdom består af neurologiske lidelser, nyresygdom og høretab eller døvhed. Andre mere alvorlige tilfælde inkluderer alvorlig mental retardering og markante psykomotoriske vanskeligheder.

Referencer

1. Abu-Baker, S. (2015). Gennemgang af biokemi: koncepter og forbindelser
2. Delauney, AJ, & Verma, DPS (1993). Proline-biosyntese og osmoregulering i planter. Plantejournalen, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, & Barbas, CF (2000). Prolinkatalyserede direkte asymmetriske aldolreaktioner. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger-principper for biokemi. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Den kemiske sammensætning af proteinerne (bind 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Proline: en multifunktionel aminosyre. Tendenser inden for plantevidenskab, 15 (2), 89-97.