AMYLASE: EGENSKABER, KLASSIFICERING, STRUKTUR, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

Amylase er det udtryk, der bruges til at identificere en vigtig gruppe enzymer, der er ansvarlig for hydrolyse af de glycosidiske bindinger mellem glukosemolekyler, der findes i kulhydrater, såsom stivelse og andre beslægtede, der indtages i kosten for mange levende organismer.

Denne type enzym produceres af bakterier, svampe, dyr og planter, hvor de dybest set katalyserer de samme reaktioner og har forskellige funktioner, hovedsageligt relateret til energimetabolisme.

Grafisk repræsentation af en alfa-amylase af animalsk oprindelse (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-personale ved Det Europæiske Bioinformatikinstitut via Wikimedia Commons)

Produkterne fra hydrolysereaktionerne af de glycosidiske bindinger kan betragtes som karakteristiske for hver type amylolytisk enzym, så dette er ofte en vigtig parameter for deres klassificering.

Betydningen af ​​disse enzymer, antropocentrisk set, er ikke kun fysiologisk, da denne type enzymer på nuværende tidspunkt har stor bioteknologisk betydning i den industrielle produktion af mad, papir, tekstiler, sukkerarter og andre.

Udtrykket "amylase" stammer fra det græske "amylon", som betyder stivelse, og blev opfundet i 1833 af forskerne Payen og Persoz, der studerede de hydrolytiske reaktioner af dette enzym på stivelse.

egenskaber

Nogle amylaser har multimerisk karakter, såsom sød kartoffel ß-amylase, der opfører sig som en tetramer. Imidlertid er den omtrentlige molekylvægt af amylase-monomerer i området 50 kDa.

Generelt har både plante- og dyreenzymer en relativt "almindelig" aminosyresammensætning og har optimale aktiviteter ved pH mellem 5,5 og 8 enheder (hvor dyreamylaser er mere aktive ved mere neutral pH).

Amylaser er enzymer, der er i stand til at hydrolysere glycosidiske bindinger af et stort antal polysaccharider, hvilket generelt producerer disaccharider, men de er ikke i stand til at hydrolysere komplekser, såsom cellulose.

Underlagsegenskaber

Årsagen til, at amylaser er så vigtige i naturen, især ved fordøjelsen af ​​kulhydrater, er relateret til den allestedsnærværende tilstedeværelse af deres naturlige substrat (stivelse) i vævet af "højere" grøntsager, der tjener som kilde mad til flere typer dyr og mikroorganismer.

Dette polysaccharid består igen af ​​to makromolekylære komplekser kendt som amylose (uopløselig) og amylopectin (opløselig). Amylosedelene består af lineære kæder af glukoserester bundet med a-1,4-bindinger og nedbrydes af a-amylaser.

Amylopectin er en forbindelse med høj molekylvægt, den består af forgrenede kæder af glukoserester forbundet med α-1,4 bindinger, hvis grene understøttes af α-1,6 bindinger.

Klassifikation

Amylaseenzymer klassificeres efter det sted, hvor de er i stand til at bryde glycosidiske bindinger som endoamylaser eller exoamylaser. Den førstnævnte hydrolysering binder i indre regioner af kulhydrater, mens sidstnævnte kun kan katalysere hydrolysen af ​​rester i enderne af polysaccharider.

Den traditionelle klassificering er endvidere relateret til stereokemien af ​​deres reaktionsprodukter, så disse proteiner med enzymatisk aktivitet klassificeres også som a-amylaser, ß-amylaser eller γ-amylaser.

-A-amylaser (α-1,4-glucan 4-glucan-hydrolaser) er endoamylaser, der virker på indre bindinger af lineære konformationssubstrater, og hvis produkter har a-konfiguration og er blandinger af oligosaccharider.

-P-amylaserne (α-1,4-glucan-maltohydrolaser) er plante-exoamylaser, der virker på bindinger i de ikke-reducerende ender af polysaccharider, såsom stivelse, og hvis hydrolytiske produkter er rester af ß-maltose.

Endelig er γ-amylaser en tredje klasse af amylaser, også kaldet glucoamylaser (α-1,4-glucan glucohydrolaser), som ligesom β-amylaser er exoamylaser, der er i stand til at fjerne enkle glukoseenheder fra ikke-reducerende ender polysaccharider og inverter deres konfiguration.

Den sidstnævnte klasse af enzymer kan hydrolysere både a-1,4 og a, 1-6-bindinger og omdanne substrater, såsom stivelse til D-glucose. Hos dyr findes de hovedsageligt i levervæv.

Aktuel placering

Med fremkomsten af ​​nye biokemiske analyseteknikker for både enzymer og deres underlag og produkter har visse forfattere bestemt, at der er mindst seks klasser af amylaseenzymer:

1-Endoamylaser, der hydrolyserer a-1,4 glucosidiske bindinger, og som kan "omgå" (bypass) a-1,6-bindinger. Eksempler på denne gruppe er a-amylaser.

2-Exoamylaser, der er i stand til at hydrolysere α-1,4, hvis hovedprodukter er maltoserester og α-1,6-bindingerne kan ikke "springes over". Eksempel på gruppen er ß-amylaser.

3-Exoamylaser, der er i stand til at hydrolysere a-1,4 og a-1,6-bindinger, såsom amyloglucosidaser (glucoamylaser) og andre exoamylaser.

4-Amylaser, der kun hydrolyserer a-1,6 glucosidiske bindinger. I denne gruppe er "debranching" enzymer og andre kendt som pullulanaser.

5-Amylaser, såsom a-glucosidaser, der fortrinsvis hydrolyserer a-1,4-bindinger af korte oligosaccharider produceret ved virkning af andre enzymer på underlag, såsom amylose eller amylopectin.

6-enzymer, der hydrolyserer stivelse til ikke-reducerende cykliske polymerer af D-glucosidrester kendt som cyclodextriner, såsom nogle bakterielle amylaser.

Funktioner

Mange er de funktioner, der tilskrives enzymer med amylaseaktivitet, ikke kun fra det naturlige eller fysiologiske synspunkt, men også fra det kommercielle og industrielle synspunkt, der er direkte relateret til mennesket.

Hos dyr

Amylaser i dyr findes i det væsentlige i spyt, lever og bugspytkirtel, hvor de formidler nedbrydning af de forskellige polysaccharider, der indtages i kosten (af animalsk oprindelse (glykogener) eller grøntsag (stivelse)).

Den a-amylase, der er til stede i spyt, anvendes som en indikator for den fysiologiske tilstand i spytkirtlerne, da den udgør mere end 40% af proteinproduktionen af ​​disse kirtler.

I det orale rum er dette enzym ansvarlig for "forfordøjelse" af stivelse og producerer rester af maltose, maltotriose og dextrin.

I planter

I planter er stivelse et reservepolysaccharid, og dets hydrolyse, formidlet af amylaseenzymer, har mange vigtige funktioner. Blandt dem kan vi fremhæve:

• Spire af kornfrø ved fordøjelse af aleuronlaget.
• Nedbrydning af reservestoffer til erhvervelse af energi i form af ATP.

I mikroorganismer

Mange mikroorganismer bruger amylaser til at få kulstof og energi fra forskellige kilder til polysaccharider. I industrien udnyttes disse mikroorganismer til storstilet produktion af disse enzymer, der tjener til at imødekomme forskellige kommercielle krav fra mennesker.

Industriel anvendelse

I branchen anvendes amylaser til forskellige formål, herunder fremstilling af maltose, sirup med høj fruktose, oligosaccharidblandinger, dextriner osv.

De bruges også til direkte alkoholisk fermentering af stivelse til ethanol i bryggeindustrien og til anvendelse af spildevand produceret under forarbejdningen af ​​plantebaserede fødevarer som en fødekilde til vækst af mikroorganismer.

Referencer

1. Aiyer, PV (2005). Amylaser og deres anvendelser. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Fundamentals of Plant Physiology (2. udgave). Madrid: McGraw-Hill Interamericana fra Spanien.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Spytkomposition og funktioner: En omfattende gennemgang. Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Bakteriel amylase: En gennemgang. International Journal of Pharmaceutical & Biologic Archives, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase - Dens kliniske betydning: en gennemgang af litteraturen. Medicin, 55 (4), 269-289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Fungal Amylase - En anmeldelse. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologi (5. udg.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Plante- og dyreamylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.