APOENZYME: EGENSKABER, FUNKTIONER OG EKSEMPLER - BIOLOGI - 2025

Et apoenzyme er proteindelen af ​​et enzym, hvorfor det også kaldes et apoprotein. Apoenzymet er inaktivt, det vil sige, det kan ikke udføre sin funktion af at udføre en bestemt biokemisk reaktion, og det er ufuldstændigt, indtil det binder til andre molekyler kendt som cofaktorer.

Proteindelen (apoenzymet) danner sammen med en cofaktor et komplet enzym (holoenzyme). Enzymer er proteiner, der kan øge hastigheden af ​​biokemiske processer. Nogle enzymer har brug for deres kofaktorer for at udføre katalyse, mens andre ikke gør det.

Hovedtræk

De er proteinstrukturer

Apoenzymer svarer til proteindelen af ​​et enzym, som er molekyler, hvis funktion er at fungere som katalysatorer for visse kemiske reaktioner i kroppen.

De er en del af de konjugerede enzymer

Enzymer, der ikke kræver kofaktorer, er kendt som enkle, såsom pepsin, trypsin og urease. I stedet kaldes enzymer, der kræver en bestemt cofaktor, konjugerede enzymer. Disse består af to hovedkomponenter: cofaktoren, der er ikke-proteinstrukturen; og apoenzymet, proteinstrukturen.

Kofaktoren kan være en organisk forbindelse (f.eks. Et vitamin) eller en uorganisk forbindelse (f.eks. En metalion). Den organiske kofaktor kan være et koenzym eller en protesegruppe. Et coenzym er en kofaktor, der er løst bundet til enzymet og derfor let kan frigøres fra det aktive sted på enzymet.

De indrømmer en række forskellige kofaktorer

Der er mange kofaktorer, der binder sig med apoenzymer til at producere holoenzymer. Almindelige koenzymer er NAD +, FAD, coenzym A, vitamin B og vitamin C. Almindelige metalioner, der binder til apoenzymer, er blandt andet jern, kobber, calcium, zink og magnesium.

Kofaktorerne binder tæt eller løst med apoenzymet for at omdanne apoenzymet til et holoenzyme. Når cofaktoren er fjernet fra holoenzymet, omdannes den tilbage til apoenzyme, som er inaktiv og ufuldstændig.

Apoenzymfunktioner

Opret holoenzymer

Apoenzymers hovedfunktion er at give anledning til holoenzymer: apoenzymer binder med en kofaktor, og fra dette link genereres et holoenzym.

Fører til katalytisk virkning

Katalyse henviser til den proces, hvorigennem nogle kemiske reaktioner kan accelereres. Takket være apoenzymer er holoenzymer afsluttet og er i stand til at aktivere deres katalytiske virkning.

eksempler

Kulsyreanhydrase

Kulsyreanhydrase er et afgørende enzym i dyreceller, planteceller og i miljøet for at stabilisere kuldioxidkoncentrationer.

Uden dette enzym ville omdannelsen af ​​kuldioxid til bicarbonat - og omvendt - være ekstremt langsom, hvilket gør det næsten umuligt at udføre vitale processer, såsom fotosyntese i planter og udånding under respiration.

Hæmoglobin

Hemoglobin er et kugleformet protein, der findes i røde blodlegemer i hvirveldyrene og i plasmaet for mange hvirvelløse dyr, hvis funktion er at transportere ilt og kuldioxid.

Binding af ilt og kuldioxid til enzymet sker på et sted kaldet hemmegruppen, der er ansvarlig for at give hvirveldyrblod sin røde farve.

Globular hæmoglobin

Cytochrome oxidase

Cytochrome oxidase er et enzym, der findes i de fleste celler. Indeholder jern og en porfyrin.

Dette oxiderende enzym er meget vigtigt for energiproduktionsprocesser. Det findes i den mitokondriske membran, hvor den katalyserer overførslen af ​​elektroner fra cytochrom til ilt, hvilket i sidste ende fører til dannelse af vand og ATP (energimolekyle).

Alkoholdehydrogenase

Alkoholdehydrogenase er et enzym, der primært findes i leveren og maven. Dette apoenzyme katalyserer det første trin i alkoholmetabolismen; det vil sige oxidation af ethanol og andre alkoholer. På denne måde omdanner det dem til acetaldehyd.

Dets navn angiver handlingsmekanismen i denne proces: præfikset "des" betyder "nej", og "hydro" henviser til et hydrogenatom. Alkoholdehydrogenasens funktion er således at fjerne et hydrogenatom fra alkoholen.

Pyruvat kinase

Pyruvatkinase er apoenzymet, der katalyserer det sidste trin i den cellulære proces med nedbrydning af glukose (glykolyse).

Dets funktion er at fremskynde overførslen af ​​en phosphatgruppe fra phosphoenolpyruvat til adenosindiphosphat, hvilket producerer et molekyle pyruvat og et af ATP.

Pyruvat-kinase har 4 forskellige former (isoenzymer) i de forskellige væv fra dyr, som hver besidder særlige kinetiske egenskaber, der er nødvendige for at matche de metaboliske krav til disse væv.

Pyruvat-carboxylase

Pyruvat-carboxylase er det enzym, der katalyserer carboxylering; det vil sige overførslen af ​​en carboxylgruppe til et pyruvatmolekyle til dannelse af oxaloacetat.

Det katalyserer specifikt i forskellige væv, for eksempel: i lever og nyre fremskynder det de første reaktioner til syntese af glukose, mens det i fedtvæv og hjerne fremmer syntesen af ​​lipider fra pyruvat.

Det er også involveret i andre reaktioner, der er en del af kulhydratbiosyntesen.

Acetyl-coenzym En carboxylase

Acetyl-CoA-carboxylase er et vigtigt enzym i metabolismen af ​​fedtsyrer. Det er et protein, der findes i både dyr og planter, der præsenterer flere underenheder, der katalyserer forskellige reaktioner.

Dets funktion er dybest set at overføre en carboxylgruppe til acetyl-CoA for at omdanne den til malonylcoenzym A (malonyl-CoA).

Det har 2 isoformer, kaldet ACC1 og ACC2, som adskiller sig i deres funktion og i deres distribution i pattedyrs væv.

Monoamine oxidase

Monoamine oxidase er et enzym, der er til stede i nervevæv, hvor det udfører vigtige funktioner til inaktivering af visse neurotransmittere, såsom serotonin, melatonin og epinephrin.

Deltager i biokemiske nedbrydningsreaktioner af forskellige monoaminer i hjernen. I disse oxidative reaktioner bruger enzymet ilt til at fjerne en aminogruppe fra et molekyle og fremstille et aldehyd (eller keton) og den tilsvarende ammoniak.

Lactatdehydrogenase

Laktatdehydrogenase er et enzym, der findes i cellerne fra dyr, planter og prokaryoter. Dets funktion er at fremme omdannelsen af ​​laktat til pyruvinsyre, og vice versa.

Dette enzym er vigtigt ved cellulær respiration, hvor glukose fra mad nedbrydes for at opnå nyttig energi til celler.

Selvom lactatdehydrogenase er rigelig i væv, er niveauerne af dette enzym lave i blodet. Men når der er en skade eller sygdom, frigives mange molekyler i blodbanen. Således er lactatdehydrogenase en indikator for visse skader og sygdomme, såsom hjerteanfald, anæmi, kræft, HIV, blandt andre.

katalase

Catalase findes i alle organismer, der lever i nærvær af ilt. Det er et enzym, der fremskynder reaktionen, hvormed brintperoxid nedbrydes i vand og ilt. På denne måde forhindrer det ophobning af giftige forbindelser.

Det hjælper således med at beskytte organer og væv mod skader forårsaget af peroxid, en forbindelse, der kontinuerligt produceres i adskillige metaboliske reaktioner. Hos pattedyr findes det overvejende i leveren.

Referencer

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Forundersøgelse af serumlactatdehydrogenase (LDH) -protnostisk biomarkør i carcinomabryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur af biotinyldomænet af acetyl-coenzym A-carboxylase bestemt ved MAD-fase. Struktur, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8. udg.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen af ​​serumlactatdehydrogenaseniveau med udvalgte opportunistiske infektioner og HIV-progression. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Funktion af kulsyreanhydras i blod. Natur, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Strukturer og mekanisme i monoamine oxidase-familien. Biomolekylære koncepter, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Human pyruvat-kinase M2: Et multifunktionelt protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme og regulering af pyruvatcarboxylase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer af pyruvatkinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7. udg.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktur og funktion af kulsyreanhydraser. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: sikkerhed og usikkerhed. Aktuel Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5. udg.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Er højere laktat en indikator for tumormetastatisk risiko a En pilot-MRS-undersøgelse ved hjælp af hyperpolariseret13C-pyruvat. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.