PROTEINDENATURERING: FAKTORER OG KONSEKVENSER - BIOLOGI - 2026

Den denaturering af proteiner består af tabet af den tredimensionale struktur på grund af forskellige miljøfaktorer, såsom temperatur, pH eller visse kemiske midler. Tabet af strukturen resulterer i tabet af den biologiske funktion, der er forbundet med det protein, hvad enten det er enzymatisk, strukturelt, transporter, blandt andre.

Strukturen af ​​proteinet er meget følsom over for ændringer. Destabiliseringen af ​​en enkelt essentiel hydrogenbinding kan denaturere proteinet. På samme måde er der interaktioner, som ikke er absolut nødvendige for at udføre proteinfunktion, og hvis de destabiliseres, har de ingen indflydelse på funktionen.

Struktur af proteiner

For at forstå processerne med proteindenaturering må vi vide, hvordan proteiner er organiseret. Disse præsenterer primær, sekundær, tertiær og kvartær struktur.

Primær struktur

Det er sekvensen af ​​aminosyrer, der udgør nævnte protein. Aminosyrer er de grundlæggende byggesten, der udgør disse biomolekyler, og der er 20 forskellige typer, hver med særlige fysiske og kemiske egenskaber. De er bundet sammen ved hjælp af en peptidbinding.

Sekundær struktur

I denne struktur begynder denne lineære kæde af aminosyrer at foldes gennem brintbindinger. Der er to grundlæggende sekundære strukturer: α-helixen, spiralformet; og det foldede ark β, når to lineære kæder er rettet parallelt.

Tertiær struktur

Det involverer andre typer kræfter, der resulterer i specifikke folder i den tredimensionelle form.

R-kæderne af aminosyreresterne, der udgør proteinstrukturen, kan danne disulfidbroer, og de hydrofobe dele af proteinerne klumper sig sammen på indersiden, mens de hydrofile sider står overfor vand. Van der Waals-styrkerne fungerer som stabilisatorer for de beskrevne interaktioner.

Kvaternær struktur

Det består af aggregater af proteinenheder.

Når et protein denatureres, mister det sin kvartære, tertiære og sekundære struktur, mens det primære forbliver intakt. Proteiner, der er rige på disulfidbindinger (tertiær struktur), giver større modstand mod denaturering.

Faktorer, der forårsager denaturering

Enhver faktor, der destabiliserer de ikke-kovalente bindinger, der er ansvarlige for at opretholde den oprindelige struktur af proteinet, kan forårsage detaturering. Blandt de vigtigste kan vi nævne:

pH

Ved meget ekstreme pH-værdier, hvad enten det er surt eller basisk, kan proteinet miste sin tredimensionelle konfiguration. Overskuddet af H ⁺ og OH ^- ioner i mediet destabiliserer proteininteraktionerne.

Denne ændring i ionisk mønster forårsager denaturering. Denaturering med pH kan være reversibel i nogle tilfælde og i andre uigenkaldelig.

Temperatur

Termisk denaturering forekommer med stigende temperatur. I organismer, der lever under gennemsnitlige miljøforhold, begynder proteiner at destabilisere ved temperaturer over 40 ° C. Proteinerne fra termofile organismer kan naturligvis modstå disse temperaturområder.

Temperaturstigninger resulterer i øgede molekylære bevægelser, der påvirker brintbindinger og andre ikke-kovalente bindinger, hvilket resulterer i tab af tertiær struktur.

Disse stigninger i temperaturen fører til et fald i reaktionshastigheden, hvis vi taler om enzymer.

Kemiske stoffer

Polære stoffer - såsom urinstof - i høje koncentrationer påvirker brintbindinger. Ikke-polære stoffer kan også have lignende konsekvenser.

Vaskemidler kan også destabilisere proteinstrukturen; det er dog ikke en aggressiv proces, og de er for det meste reversible.

Reduktionsmidler

Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) er et kemisk middel, der ofte bruges i laboratoriet til at denaturere proteiner. Det er ansvarligt for at reducere disulfidbroer mellem aminosyrerester. Det kan destabilisere proteinets tertiære eller kvartære struktur.

Et andet reduktionsmiddel med lignende funktioner er dithiothreitol (DTT). Yderligere er andre faktorer, der bidrager til tabet af naturlig struktur i proteiner, tungmetaller i høje koncentrationer og ultraviolet stråling.

Konsekvenser

Når denaturering forekommer, mister proteinet sin funktion. Proteiner fungerer optimalt, når de er i deres oprindelige tilstand.

Funktionstab er ikke altid forbundet med en denatureringsproces. Det kan være, at en lille ændring i proteinstruktur fører til tab af funktion uden destabilisering af hele den tredimensionelle struktur.

Processen er muligvis ikke irreversibel. I laboratoriet, hvis betingelserne er vendt, kan proteinet muligvis vende tilbage til dets oprindelige konfiguration.

renaturering

En af de mest berømte og afgørende eksperimenter på renaturering blev beviset i ribonuclease A.

Da forskerne tilføjede denaturerende midler, såsom urinstof eller β-mercaptoethanol, blev proteinet denatureret. Hvis disse midler blev fjernet, vendte proteinet tilbage til dets oprindelige konformation og kunne udføre sin funktion med 100% effektivitet.

En af de vigtigste konklusioner af denne forskning var at demonstrere eksperimentelt, at den tredimensionelle konformation af proteinet gives af dets primære struktur.

I nogle tilfælde er denatureringsprocessen totalt irreversibel. Når vi for eksempel koger et æg, tilfører vi varme til proteinerne (det vigtigste er albumin), der udgør det, får den hvide et solidt og hvidligt udseende. Intuitivt kan vi konkludere, at selvom vi afkøler det, vil det ikke vende tilbage til sin oprindelige form.

I de fleste tilfælde ledsages denatureringsprocessen af ​​tab af opløselighed. Det reducerer også viskositeten, diffusionshastigheden og krystalliseres lettere.

Chaperon-proteiner

Chaperoner eller chaperoninsproteiner er ansvarlige for at forhindre denaturering af andre proteiner. De undertrykker også visse interaktioner, der ikke er egnede mellem proteiner for at sikre korrekt foldning af det samme.

Når temperaturen på mediet stiger, øger disse proteiner deres koncentration og virker for at forhindre denaturering af andre proteiner. Derfor kaldes de også "varmechokproteiner" eller HSP'er (Heat Shock Proteins).

Chaperoniner er analoge med et bur eller en tønde, der beskytter proteinet af interesse indeni.

Disse proteiner, der reagerer på situationer med cellulær stress, er rapporteret i forskellige grupper af levende organismer og er meget konserverede. Der er forskellige klasser af chaperoniner, og de klassificeres i henhold til deres molekylvægt.

Referencer

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biologi. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biokemi: lærebog med kliniske anvendelser. Jeg vendte om.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokemi: tekst og atlas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Biokemi af metaboliske processer. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Medicinsk biokemi. Redaktionel Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biokemi. Redaktionel Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Liv: Videnskaben om biologi. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Introduktion til mikrobiologi. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Fundamentals of Biochemistry. Panamerican Medical Ed.