KVATERNÆR STRUKTUR AF PROTEINER: EGENSKABER - BIOLOGI - 2025

Den kvaternære struktur af proteiner definerer de rumlige forhold mellem hver af deres polypeptidsubenheder forbundet med ikke-kovalente kræfter. I polymere proteiner kaldes hver af de polypeptidkæder, der udgør dem, underenheder eller protomerer.

Proteiner kan bestå af en (monomer), to (dimer), flere (oligomer) eller mange protomerer (polymer). Disse protomerer kan have en lignende eller meget forskellige molekylstruktur. I det første tilfælde siges de at være homotype proteiner og i det andet tilfælde heterotype.

Eksempel på en kvartær struktur af et prolifererende cellekerneantigenprotein. Taget og redigeret fra: Thomas Shafee.

I videnskabelig notation anvender biokemikere græske subscript-bogstaver til at beskrive protomersammensætningen af ​​proteiner. For eksempel er et tetramert homotypisk protein betegnet α ₄, mens et tetramert protein, der består af to forskellige dimerer betegnes α ₂ β ₂.

Proteinstruktur

Proteiner er komplekse molekyler, der antager forskellige tredimensionelle konfigurationer. Disse konfigurationer er unikke for hvert protein og giver dem mulighed for at udføre meget specifikke funktioner. Niveauene for strukturel organisering af proteiner er som følger.

Primær struktur

Det henviser til den sekvens, hvor de forskellige aminosyrer er arrangeret i polypeptidkæden. Denne sekvens er givet af DNA-sekvensen, der koder for nævnte protein.

Sekundær struktur

De fleste proteiner er ikke fuldt udstrakte lange kæder af aminosyrer, men har snarere regioner, der regelmæssigt er foldet i helixer eller lag. Denne foldning er det, der kaldes den sekundære struktur.

Tertiær struktur

De foldede områder af sekundærstrukturen kan igen foldes og samles til mere kompakte strukturer. Denne sidste fold er det, der giver proteinet sin tredimensionelle form.

Kvaternær struktur

I proteiner, der dannes af mere end en underenhed, er de kvaternære strukturer de rumlige forhold, der findes mellem hver underenhed, som er forbundet med ikke-kovalente bindinger.

Primære, sekundære, tertiære og kvartære strukturer af proteiner, tredimensionel konformation. Taget og redigeret fra: Alejandro Porto.

Kvaternær strukturstabilitet

Den tredimensionelle struktur af proteiner stabiliseres ved svage eller ikke-kovalente interaktioner. Selvom disse bindinger eller interaktioner er meget svagere end normale kovalente bindinger, er de adskillige, og deres kumulative virkning er kraftig. Her vil vi se på nogle af de mest almindelige interaktioner.

Hydrofobe interaktioner

Nogle aminosyrer indeholder hydrofobe sidekæder. Når proteiner har disse aminosyrer, beordrer foldningen af ​​molekylet disse sidekæder mod det indre af proteinet og beskytter dem mod vand. Arten af ​​de forskellige sidekæder betyder, at de bidrager på forskellige måder til den hydrofobe effekt.

Van der Waals interaktioner

Disse interaktioner forekommer, når molekyler eller atomer, der ikke er forbundet med kovalente bindinger, kommer for tæt på hinanden, og på grund af dette begynder deres yderste elektroniske orbitaler at overlappe hinanden.

På det tidspunkt etableres en frastødende kraft mellem disse atomer, der vokser meget hurtigt, når deres respektive centre nærmer sig. Dette er de såkaldte 'van der Waals-kræfter'.

Interaktioner mellem belastning og belastning

Det er den elektrostatiske interaktion, der opstår mellem et par opladede partikler. I proteiner forekommer denne type interaktion, både på grund af den elektriske nettoladning af proteinet, og den individuelle ladning af ionerne indeholdt i det. Denne type interaktion kaldes undertiden en saltbro.

Hydrogenbindinger

En hydrogenbinding etableres mellem et hydrogenatom, der er kovalent bundet til en hydrogenbindingsdonorgruppe og et par frie elektroner, der hører til en bindingsacceptorgruppe.

Denne type binding er meget vigtig, da egenskaberne ved mange molekyler, inklusive vand og biologiske molekyler, stort set skyldes brintbindinger. Det deler egenskaber ved kovalente bindinger (elektroner deles) og også af ikke-kovalente interaktioner (interaktion mellem ladning og ladning).

Dipol-interaktioner

I molekyler, inklusive proteiner, der ikke har en nettoladning, kan der optræde et ikke-ensartet arrangement af deres interne ladninger, med den ene ekstrem lidt mere negativ end den anden. Dette er, hvad der er kendt som en dipol.

Denne dipolære tilstand af molekylet kan være permanent, men den kan også induceres. Dipoler kan tiltrækkes af ioner eller til andre dipoler. Hvis dipolerne er permanente, har interaktionen et større omfang end det med inducerede dipoler.

Ud over disse ikke-kovalente interaktioner stabiliserer nogle oligomere proteiner deres kvaternære struktur gennem en type kovalent binding, disulfidbindingen. Disse etableres mellem sulfhydrylgrupperne i cysteinerne fra forskellige protomerer.

Disulfidbindinger hjælper også med at stabilisere den sekundære struktur af proteiner, men i dette tilfælde forbinder de cysteinylrester inden for det samme polypeptid (intrapolypeptid-disulfidbindinger).

Interaktion mellem protomerer

Som bemærket ovenfor, i proteiner, der består af flere underenheder eller protomerer, kan disse underenheder være ens (homotype) eller forskellige (heterotype).

Homotype interaktioner

Underenhederne, der udgør et protein, er asymmetriske polypeptidkæder. I homotype interaktioner kan disse underenheder dog forbinde sig på forskellige måder og opnå forskellige typer symmetri.

De interaktive grupper af hver protomer er generelt placeret i forskellige positioner, hvorfor de kaldes heterologe interaktioner. De heterologe interaktioner mellem de forskellige underenheder forekommer undertiden på en sådan måde, at hver underenhed er snoet i forhold til den foregående og er i stand til at opnå en spiralformet struktur.

Ved andre lejligheder forekommer interaktionerne på en sådan måde, at definerede grupper af underenheder er arrangeret omkring en eller flere symmetriakser, i det såkaldte punktgruppesymmetri. Når der er flere symmetriakser, roterer hver underenhed i forhold til sin nabo 360 ° / n (hvor n repræsenterer antallet af akser).

Blandt de symmetrityper, der opnås på denne måde, er for eksempel spiralformede, kubiske og icosahedral.

Når to underenheder interagerer gennem en binær akse, roterer hver enhed 180 ° i forhold til den anden omkring denne akse. Denne symmetri er kendt som C ₂ symmetri. I det er interaktionsstederne i hver underenhed identiske; i dette tilfælde taler vi ikke om en heterolog interaktion, men snarere en isolog interaktion.

Hvis tværtimod forbindelsen mellem de to komponenter i dimeren er heterolog, opnås en asymmetrisk dimer.

Heterotypiske interaktioner

Underenhederne, der interagerer i et protein, er ikke altid af samme art. Der er proteiner, der består af tolv eller flere forskellige underenheder.

Interaktioner, der opretholder proteinstabilitet, er de samme som for homotype interaktioner, men generelt opnås asymmetriske molekyler.

Hemoglobin er for eksempel en tetramer, der har to forskellige par af underenheder (α ₂ β ₂).

Kvaternær struktur af hæmoglobin. Taget og redigeret fra: Benjah-bmm27. Ændret af Alejandro Porto..

Referencer

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. udgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. udgave. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Farveatlas i biokemi. 2. udgave. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.