SEKUNDÆRSTRUKTUR AF PROTEINER: EGENSKABER - BIOLOGI - 2026

Den sekundære struktur af proteiner er det navn, hvormed den lokalt foldede konformation af nogle dele af polypeptidkæden er defineret. Denne struktur består af flere mønstre, der gentages regelmæssigt.

Der er mange måder, hvorpå proteinkæder foldes. Imidlertid er kun et par af disse former meget stabile. I naturen er de mest almindelige former, proteiner antager, α helix såvel som β-arket. Disse strukturer kan beskrives ved hjælp af bindingsvinklerne ps (psi) og φ (phi) af aminosyreresterne.

Diagram og model af kugler og stænger af alfa-helix af proteiner (sekundær struktur). Taget og redigeret fra: Alejandro Porto.

De interaktioner, der er etableret mellem sidekæderne i aminosyreresterne, kan hjælpe med at stabilisere eller omvendt destabilisere proteinernes sekundære struktur. Den sekundære struktur kan observeres ved sammensætningen af ​​mange fibrøse proteiner.

Historie

I 30'erne af forrige århundrede fandt William Atsbury, der arbejdede med røntgenstråler, at proteinet i håret såvel som det fra grisebægerne havde segmenter i deres struktur, som regelmæssigt blev gentaget.

Baseret på disse resultater og med viden om den betydning, som hydrogenbindinger repræsenterer i orienteringen af ​​de polære grupper af peptidbindinger, bestemte William Pauling og samarbejdspartnere følgelig hypotetisk de mulige regelmæssige konformationer, som proteiner kunne have.

Pauling og hans samarbejdspartnere etablerede i tiåret af 50'erne adskillige postulater, der skulle opfyldes i polypeptidkædernes bånd, blandt dem, og i første omgang, at to atomer ikke kan henvende sig til hinanden i en afstand mindre end deres respektive radioer af Van der Waals.

De indikerede også, at ikke-kovalente bindinger er nødvendige for at stabilisere foldningen af ​​kæderne.

Baseret på disse postulater og tidligere viden og ved hjælp af molekylære modeller var de i stand til at beskrive nogle regelmæssige konformationer af proteiner, inklusive dem, der senere blev vist at være de mest hyppige i naturen, såsom a helix og β-arket..

Α helix

Det er den enkleste sekundære struktur, hvor polypeptidkæden er arrangeret i en valset og komprimeret form omkring en imaginær akse. Endvidere stikker sidekæderne på hver aminosyre ud af denne spiralformede rygrad.

Aminosyrerne er i dette tilfælde arrangeret således, at de har bindingsvinkler ψ fra -45 ° til -50 ° og φ på -60 °. Disse vinkler henviser til bindingen mellem a-carbonatomet og oxygenet i carbonylen og bindingen mellem nitrogenet og a-carbonatomet i hver aminosyre.

Derudover har forskere bestemt, at for hver omdrejning af a-helix 3,6 aminosyrerester er til stede, og at denne tur altid er dextrorotatorisk i proteiner. Ud over at være den enkleste struktur er a-helix den dominerende form i a-keratiner, og ca. 25% af aminosyrerne i kugleproteiner vedtager denne struktur.

Α-helixen er stabiliseret på grund af dens mange hydrogenbindinger. I hver drejning af helixen etableres således tre eller fire links af denne type.

I brintbindinger interagerer nitrogenet i en peptidbinding og oxygenatomet i carbonylgruppen i den efterfølgende fjerde aminosyre i retning af den aminoterminal side af den kæde.

Forskere har vist, at en a-helix kan dannes med polypeptidkæder, der består af L- eller D-aminosyrer, forudsat at alle aminosyrer har den samme stereoisomere konfiguration. Derudover kan naturlige L-aminosyrer danne a-helixer, der roterer både til højre og til venstre.

Imidlertid kan ikke alle polypeptider danne stabile a-helixer, da deres primære struktur påvirker dens stabilitet. R-kæderne for nogle aminosyrer kan destabilisere strukturen og forhindre konformationen af ​​a-helikserne.

Β ark

I det β-ark, eller β-foldede ark, har hver af aminosyreresterne en 180 ° rotation i forhold til den foregående aminosyrerest. På denne måde er resultatet, at skelet af polypeptidkæden forbliver udstrakt og i en zigzag- eller trekkspilform.

Akkordeon-foldede polypeptidkæder kan placeres ved siden af ​​hinanden og frembringe lineære brintbindinger mellem begge kæder.

To tilstødende polypeptidkæder kan arrangeres parallelt, det vil sige begge kan orienteres i amino-carboxylretningen og danner det parallelle ß-ark; eller de kan være placeret i modsatte retninger, idet det antiparallelle p-ark derefter dannes.

Sidekæder af tilstødende aminosyrerester stikker ud fra kædenryggen i modsatte retninger, hvilket resulterer i et skiftevis mønster. Nogle proteinstrukturer begrænser aminosyretyperne for ß-strukturer.

For eksempel er i tætpakkede proteiner korte R-kæde-aminosyrer, såsom glycin og alanin, hyppigere ved deres kontaktflader.

P-arket for de sekundære strukturer af proteiner. Taget og redigeret fra: Preston Manor School + JFL.

Andre konformationer af den sekundære struktur

Propel 3

Denne struktur er kendetegnet ved at præsentere 3 aminosyrerester pr. Tur i stedet for de 3,6 præsenteret af a-helixen og en hydrogenbindingssløjfe, der består af 10 elementer. Denne struktur er observeret i nogle proteiner, men den er ikke særlig almindelig.

Π helix

Denne struktur har på den anden side 4,4 aminosyrerester pr. Spiralomgang og en 16-leddet sløjfe af hydrogenbindinger. Selvom denne konfiguration er sterisk mulig, er den aldrig blevet observeret i naturen.

Den mulige årsag hertil kan være dets hule centrum, for stor til, at Van der Waals-kræfterne kan virke, hvilket ville hjælpe med at stabilisere strukturen, og alligevel er det for lille til at tillade passage af vandmolekyler.

Super sekundær struktur

Supersekundære strukturer er kombinationer af sekundære strukturer af a-helixer og ß-foldede ark. Disse strukturer kan forekomme i mange kugleproteiner. Der er forskellige mulige kombinationer, som hver har sine egne egenskaber.

Nogle eksempler på supersekundære strukturer er: ααβ-enheden, hvor to parallelle ß-ark er forbundet med et α-helix-segment; aa-enheden, kendetegnet ved to på hinanden følgende a-helixer, men adskilt af et ikke-helisk segment, forbundet med kompatibilitet af deres sidekæder.

Flere β-ark kan foldes på sig selv, hvilket giver en β-tønde-konfiguration, mens en antiparallel β-ark foldet på sig selv udgør en supersekundær struktur kaldet en græsk nøgle.

Referencer

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. udgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. udgave. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Farveatlas i biokemi. 2. udgave. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokemi: Livets molekylære basis. 3 ^rd edition. McGraw-HiII Companies, Inc.