TERTIÆR STRUKTUR AF PROTEINER: VIGTIGSTE EGENSKABER - BIOLOGI - 2025

Den tertiære struktur af proteiner er den tredimensionelle konformation, som polypeptidkæder får, når de foldes tilbage på sig selv. Denne konformation optræder ved interaktioner mellem sidekæderne af aminosyreresterne i polypeptidet. Sidekæder kan interagere uanset deres position på proteinet.

Fordi det afhænger af interaktionerne mellem R-grupperne, viser den tertiære struktur ikke-gentagne aspekter af kæden, da disse grupper er forskellige for hver aminosyrerest. Den sekundære struktur afhænger på den anden side af carboxyl- og aminogrupperne, som er til stede i alle aminosyrer.

Tertiær struktur af proteinkinase-phosphatase med sekundære strukturer i alfa-helix og beta-ark. Taget og redigeret fra: A2-33. Ændret af Alejandro Porto..

Nogle forfattere antyder, at fibrøse proteiner har en enkel tertiær struktur, men ikke desto mindre påpeger andre forfattere, at denne struktur er typisk for kugleproteiner.

Fiberholdige proteiner

I fibrøse proteiner er polypeptidkæderne arrangeret i form af lange filamenter eller lange lag; de består generelt af en enkelt type sekundær struktur. Denne sekundære struktur er i de fleste tilfælde vigtigere end den tertiære struktur ved bestemmelse af proteinets form.

Dets biologiske funktion er strukturel, hvilket giver styrke og / eller elasticitet til de organer og strukturer, hvor de findes, samtidig med at de holdes sammen. Alle fibrøse proteiner er uopløselige i vand på grund af den store mængde hydrofobe aminosyrerester, de indeholder.

Blandt disse fibrøse proteiner er keratiner og kollagen. Førstnævnte findes i bindevæv og i strukturer såsom hår, negle (a-keratiner), vægte og fjer (ß-keratiner). Kollagen på sin side findes blandt andet i knogler, sener og hud.

α-Keratiner

Disse proteiner er en del af de såkaldte mellemliggende filamentproteiner, der spiller en vigtig rolle i cytoskelettet af multicellulære organismer. Derudover er de den vigtigste bestanddel af hår, negle, uld, horn, hove og et af de vigtigste proteiner i dyrehud.

Strukturen af ​​molekylet er en α-helix. To tråde af a-keratin kan arrangeres parallelt og vikles den ene på den anden med deres hydrofobe R-grupper interagerer med hinanden. På denne måde oprettes en superhelisk struktur eller kugle med venstre vikling.

Den tertiære struktur af a-keratin er enkel og domineres af den sekundære struktur af a-helixen. På den anden side er den kvaternære struktur også til stede, da to molekyler deltager i den superheliske struktur, som interagerer gennem ikke-kovalente bindinger.

β-Keratiner

Den primære struktur ligner strukturen for a-keratiner, men deres sekundære struktur domineres af β-ark. De er den vigtigste bestanddel af krybdyrvægge og fuglefjere.

Collagen

Dette protein kan repræsentere mere end 30% af den samlede proteinmasse for nogle dyr. Det findes blandt andet væv i brusk, knogler, sener, hornhinden og huden.

Den sekundære struktur af kollagen er unik og er repræsenteret ved en venstrehåndet spiral med 3,3 aminosyrerester for hver tur. Tre venstrehåndede helixkæder (α-kæder) vikles omkring hinanden og giver et højrehåndet supercoiled molekyle, kaldet af nogle forfattere tropocollagen.

Tropocollagen-molekyler mødes og danner en kollagenfiber, der har en høj styrke, som er overlegen den for stål, og som kan sammenlignes med den for kobber med høj styrke.

Andre fibrøse proteiner

Andre typer fibrøse proteiner er fibroin og elastin. Den første består af β-ark, der hovedsageligt består af glycin, alanin og serin.

Sidekæderne på disse aminosyrer er små i størrelse, så de kan pakkes tæt. Resultatet er en fiber, der både er meget modstandsdygtig og meget lidt strækbar.

I elastin erstatter valin serin blandt dens vigtigste bestanddele aminosyrer. I modsætning til fibroin er elastin meget strækbar, og derfor navnet. I sammensætningen af ​​molekylet virker lysin også, som kan deltage i tværbindinger, der tillader elastin at genvinde sin form, når spændingen ophører.

Globulære proteiner

Globulære proteiner er i modsætning til fibrøse proteiner opløselige og har generelt flere typer af sekundære strukturer. I disse er de tredimensionelle konformationer, de får, når de foldes på sig selv, imidlertid vigtigere (tertiær struktur).

Disse særlige tredimensionelle konformationer giver specifik protein biologisk aktivitet på hvert protein. Hovedfunktionen af ​​disse proteiner er regulatorisk, da det sker med enzymer.

Egenskaber ved den tertiære struktur af kugleproteiner

Den tertiære struktur af kugleproteiner har nogle vigtige egenskaber:

- Globulære proteiner er kompakte takket være pakningen ved at folde polypeptidkæden.

- De fjerne aminosyrerester i den primære struktur i polypeptidkæderne er tæt sammen og er i stand til at interagere med hinanden på grund af foldning.

- Større kugleproteiner (på mere end 200 aminosyrer) kan have flere kompakte segmenter, uafhængige af hinanden og med bestemte funktioner, og hvert af disse segmenter kaldes et domæne. Et domæne kan have mellem 50 og 350 aminosyrerester.

Myoglobins tertiære struktur. Taget og redigeret fra: Thomas Splettstoesser. Ændret af Alejandro Porto..

Generelle regler for foldning af kugleproteiner

Som allerede påpeget præsenterer proteiner bestemte former for foldning, som også giver dem særlige egenskaber. Denne foldning er ikke tilfældig og favoriseres både af den primære og sekundære struktur og af nogle ikke-kovalente interaktioner, og der er også nogle fysiske begrænsninger for foldningen, som nogle regler er formuleret for:

- Alle kugleproteiner har definerede fordelingsmønstre med de hydrofobe R-grupper rettet mod det indre af molekylet og de hydrofile rester i det ydre lag. Dette kræver mindst to lag af sekundær struktur. Ss-α-ß-sløjfen og a-α-toppunktet kan tilvejebringe disse to lag.

- β-arkene er generelt arrangeret i en venstrehåndet valset form.

- I en polypeptidkæde kan der forekomme forskellige vendinger, der passerer fra en sekundær struktur til en anden, såsom β- eller y-svingene, som kan vende kæderetningen med fire aminosyrerester eller mindre.

- Globulære proteiner har α helixer, β ark, vendinger og uregelmæssigt strukturerede segmenter.

Proteindenaturering

Hvis et protein mister sin naturlige (naturlige) tredimensionelle struktur, mister det sin biologiske aktivitet og de fleste af dets specifikke egenskaber. Denne proces er kendt under navnet denaturering.

Denaturering kan forekomme, når naturlige miljøforhold ændrer sig, for eksempel ved at variere temperatur eller pH. Processen er irreversibel i mange proteiner; andre kan dog spontant genvinde deres naturlige struktur, når normale miljøforhold er gendannet.

Referencer

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. udgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. udgave. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. udgave. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokemi: Livets molekylære basis. 3. udgave. McGraw-HiII Companies, Inc.