GLOBIN: EGENSKABER, STRUKTUR, FUNKTION OG ÆNDRINGER - BIOLOGI - 2025

Den globin er en proteinholdig struktur anbragt på sfærisk eller kugleformet form, således er deraf navnet. Denne struktur er af den tertiære type og er karakteriseret ved at være kompleks, da kæden af ​​aminosyrer foldes for at danne sfæroproteinet. Der er flere typer globinkæder, og disse blev klassificeret med græske bogstaver: alpha, beta, delta, gamma, epsilon og zeta chain globin.

Aminosyrerne, der udgør den primære struktur af proteinet, varierer afhængigt af den art, hvortil de hører (mennesker eller dyr). Der er også variationer inden for den samme art i henhold til den aktuelle livstilstand for organismen (embryoneliv, føtaleliv eller post-fødselsliv).

Forskellige strukturer, der indeholder globin i deres sammensætning. Kilder: Wikipedia.com/BiancaDescals / Den originale uploader var ProteinBoxBot på engelsk Wikipedia. /Wikipedia.com

Den genetiske information til syntese af de forskellige globinkæder findes i forskellige kromosomer. For eksempel findes alfa-kæde-globiner på kromosom 16, mens den genetiske information for beta-, delta-, gamma- og epsilon-globiner findes på kromosom 11.

egenskaber

Globin er en del af vigtige strukturer i kroppen, for eksempel er de mest relevante: hæmoglobin og myoglobin.

Hemoglobin indeholder fire globinkæder (alpha 1 og alpha 2) og (beta 1 og beta 2). Hver globin har en fold, hvor den beskytter hemmegruppen.

På den anden side er der myoglobin. Hvilket har en mindre kompleks struktur end hæmoglobin. Dette præsenterer et kugleformet polypeptid af en enkelt strimmel arrangeret sekundært.

Indtil for nylig blev det antaget, at dette var de eneste stoffer, der indeholdt globin i højere væsener, men i dag er det kendt, at to mere besidder globin i deres sammensætning: cytoglobin og neuroglobin.

Cytoglobin findes i de fleste væv og findes især i bindevæv, ligesom det også er fundet i nethinden.

På sin side har neuroglobin en præference for nervevæv, og dermed navnet. Neuroglobin er fundet i nerveceller i hjernen lokaliseret på niveauet af hjernebarken, såvel som på andre steder såsom thalamus, hypothalamus, hippocampus og cerebellum.

De er imidlertid ikke de eneste steder, da det uden for nervesystemet findes i holmene på Langerhans i bugspytkirtlen og i nethinden.

Struktur

Der er 6 forskellige typer globinkæder, der er betegnet med bogstaverne i det græske alfabet: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) og zeta (ζ). Disse kæder hører til globin-familien, men de adskiller sig fra hinanden i antallet af aminosyrer, de har.

Disse polypeptider har en primær, sekundær og tertiær struktur. Den enkelt kæde af aminosyrer repræsenterer den primære struktur. Når kæden vikles ind i spiraler eller helixer, udgør de den sekundære struktur.

Hvis denne struktur derefter foldes over sig selv mange gange, danner den en kugleformet struktur svarende til den tertiære struktur.

Ligeledes kan de kun erhverve den kvartære form, når 4 globinmolekyler eller -kæder kombineres i tertiær form.

Sådan forekommer det i den komplekse struktur af hæmoglobin. I myoglobin er det imidlertid anderledes. I dette tilfælde forekommer globin som en monomer, det vil sige at den har en enkelt peptidkæde, der er arrangeret i folder, hvilket skaber 8 helixer (sekundær struktur).

Både hæmoglobin og myoglobin har en hemmegruppe inden for deres komplekse struktur.

Hæmoglobin

I dette molekyle binder alfa-globinkæder og 2 beta-kæder. Sådan er de perfekt koblet til at huse heme-gruppen plus jern i deres centrum.

Mellem disse strukturer er der svage obligationer og stærke obligationer. 19 aminosyrer deltager i svage fagforeninger, og foreningen forekommer som følger: alpha 1-kæden tilslutter beta 2-kæden, og alpha 2-kæden tilslutter beta 1-kæden.

I mellemtiden deltager 35 aminosyrer i stærke fagforeninger, og kæderne, der går sammen, er: alpha 1-kæden slutter sig til beta 1-kæden, og alpha 2-kæden tilslutter beta 2-kæden.

Placering af alfa 1 og alfa 2, beta 1 og beta 2 kæder i strukturen af ​​hæmoglobin. Kilde: OpenStax College redigeret billede (oversat til spansk)

myoglobin

En kugleformet proteingruppe er også til stede i myoglobin, men i dette tilfælde er der en enkelt peptidkæde, der består af 153 aminosyrer. Dets rumlige arrangement er sekundær, og den har 8 alfa-helixer.

Denne proteinstruktur placerer strategisk hydrofobe aminosyrer mod indersiden af ​​strukturen, mens hydrofile eller polære aminosyrer er mod ydersiden.

Dette design er perfekt til at huse heme-gruppen inde (hydrofob del). Dette er bundet til proteinet ved ikke-kovalente bindinger.

Cytoglobin

Det blev opdaget i 2001 og siges at være en type hæmoglobin, men det adskiller sig i, at det er hexakoordineret, mens hæmoglobin og myoglobin er pentakoordineret. Dette har at gøre med den position, som aminosyren histidin tager tæt på hemmegruppen.

Neuroglobin

Opdagelsen blev gjort i 2000. Neuroglobin er en monomer, der har 150 aminosyrer, derfor ligner den meget myoglobin. Strukturen af ​​neuroglobin er 21% til 25% svarende til myoglobin og hæmoglobin.

Funktioner

Fordi globin ikke findes alene i kroppen, men som en del af visse strukturer, nævnes de funktioner, som hver af dem udfører:

Hæmoglobin

Det findes inde i erytrocytter. Det er ansvarligt for at fikse og transportere ilt fra lungerne til vævene. Samt renser kroppen af ​​kuldioxid på den modsatte rute.

myoglobin

Heme-gruppen i globin har funktionen til at opbevare iltmolekyler for at iltre hjertemuskelen og knoglemusklerne.

Cytoglobin

Det antages, at dette protein kan påvirke beskyttelsen af ​​hypoxiske og oxidative stresstilstande i væv. Det menes også, at det kan føre arterielt ilt til hjernen.

Neuroglobin

Neuroglobin menes at have evnen til at binde ilt, kulilte og nitrogenoxid.

Imidlertid er neuroglobins rolle endnu ikke kendt med sikkerhed, men det menes at være relateret til reguleringen af ​​hypoxi og cerebral iskæmi. Især fungerer det som et neurobeskyttelsesmiddel.

Da neuroglobin har en lignende struktur som hæmoglobin og myoglobin, spekuleres det i, at det kunne deltage i tilførslen af ​​ilt på neuronalt niveau. Det menes også, at det kan eliminere frie radikaler og nitrogen, der er produceret i luftvejskæden.

I forhold til nitrogenoxid menes det, at det eliminerer det, når ilt er normalt og producerer det i hypoxiske processer fra NO ₂.

ændringer

Alfa- og beta-globinkæderne kodes for forskellige gener lokaliseret på henholdsvis kromosomer 16 og 11.

Personer med hæmoglobin S (seglcelle- eller seglcelleanæmi) har en defekt i beta-globinkæden. Defekten består af en substitution af nitrogenholdige baser på niveauet for nukleotid nummer 20 i det involverede gen, hvor der er en ændring af adenin for en thymin.

Mutationer i genet p ^s af kromosom 11 årsager forskellige haplotyper kaldet globin: Senegal, Cameroun, Benin, bantu eller CAR og asiatisk eller arabisk-indisk.

At kende den type haplotype, som patienter med seglcelleanæmi er, er epidemiologisk vigtig, da det giver os mulighed for at vide fordelingen af ​​de forskellige haplotyper, men disse oplysninger giver også vigtige data for at kende prognosen for sygdommen.

For eksempel: Bantu-haplotypen er kendt for at være mere alvorlig, mens Senegal og asiatisk type er mildere.

Forskellene mellem en haplotype og en anden ligger i mængden af ​​hæmoglobin F, de har. Jo højere procentdel af hæmoglobin F og lavere hæmoglobin S, jo bedre er prognosen. Jo lavere mængde hæmoglobin F og jo højere hæmoglobin S, desto dårligere er prognosen.

Disse mutationer er arveligt autosomalt sammen med hæmoglobin S-mutationen.

Referencer

1. Globin. Wikipedia, The Free Encyclopedia. 19 okt. 2018, 13:44 UTC. 11. juli 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobin." Wikipedia, The Free Encyclopedia. 7 jul. 2019, 21:16 UTC. 11. juli 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotyper af beta-globingenet i bærere af hæmoglobin S i Colombia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Fås på: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: et nyt medlem af globin-familien. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Fås på: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, The Free Encyclopedia. 1 september 2017, 17:26 UTC. 12. juli 2019, 00:28 wikipedia.org