MYOFILAMENTER: TYPER, STRUKTUR OG ORGANISATION - BIOLOGI - 2025

De myofilaments er kontraktile proteiner af myofibriller, som er strukturelle enheder af muskelceller, celler aflange betegnet muskelfibre.

Muskelfibre og deres komponenter har særlige navne. F.eks. Er membranen, cytoplasma, mitokondrier og endoplasmatisk retikulum kendt som henholdsvis sarkolemma, sarkoplasma, sarkosomer og sarkoplasma retikulum.

Myofilamenters struktur (Kilde: Mikael Häggström, brugt med tilladelse. Via Wikimedia Commons)

På samme måde kaldes de kontraktile elementer indeni i fællesskab myofibriller; og de kontraktile proteiner, der udgør myofibriller, kaldes myofilamenter.

Der er to typer myofilamenter: tynd og tyk. De tynde filamenter består hovedsageligt af tre proteiner: F-aktin, tropomyosin og troponin. De tykke filamenter består for deres del udelukkende af et andet protein, der er kendt som myosin II.

Ud over disse er der andre proteiner, der er forbundet med både tykke og tynde filamenter, men disse har ikke kontraktile funktioner, men snarere strukturelle, blandt hvilke er der for at nævne nogle få, titin og nebulin.

Typer af muskelfibre

Det særlige arrangement af myofilamenterne, der udgør myofibrillerne, giver anledning til to typer muskelfibre: strierede muskelfibre og glatte muskelfibre.

Strierede muskelfibre viser, når de undersøges under et optisk mikroskop, et mønster af striationer eller tværgående bånd, der gentages gennem hele deres overflade, og som giver navnet til den muskel, der indeholder dem, af den stribede muskel. Der er to typer af stribede muskelfibre, skelet og hjerte.

Muskelfibre, der ikke viser dette mønster af tværgående bånd kaldes glatte fibre. Det er dem, der udgør musklerne i karvæggene og indbrudene.

Struktur

Tynde myofilamenter

Disse myofilamenter er sammensat af F actin og to associerede proteiner: tropomyosin og troponin, som har regulerende funktioner.

F actin eller filamentøs actin er en polymer af et andet mindre kugleformet protein kaldet G actin eller kugleformet actin med en molekylvægt på omkring 42 kDa. Det har et bindingssted for myosin og er arrangeret i to kæder arrangeret som en dobbelt helix sammensat af ca. 13 monomer pr. Tur.

F-actinfilamenter er kendetegnet ved at have to poler: den ene positive, rettet mod Z-disken, og den anden negativ, anbragt mod midten af ​​sarkomeren.

Tropomyosin består også af en dobbelt-helix polypeptid dobbeltkæde. Det er et 64 kDa protein, der danner filamenter, der er placeret i rillerne, der er tilbage af de dobbelte helixkæder i de tynde F-actinfilamenter, som om "fylder" de tomme rum i helixen.

I hvile dækker eller "dækker tropomyosin" bindingsstederne for actin for myosin, hvilket forhindrer interaktion mellem begge proteiner, hvilket er hvad der forårsager muskelkontraktion. Omkring hver tynd filament og ca. 25-30 m fra starten af ​​hver tropomyosin er et andet protein kaldet troponin.

Troponin (Tn) er et proteinkompleks, der består af tre kugleformede polypeptidsubenheder kaldet troponin T, C og I. Hvert tropomyosinmolekyle har et tilknyttet troponinkompleks, der regulerer det, og sammen er de ansvarlige for at regulere initiering og terminering. af muskelsammentrækning.

Tykke myofilamenter

De tykke filamenter er polymerer af myosin II, der vejer 510 kDa og består af to tunge kæder på hver 222 kDa og fire lette kæder. Lette kæder er af to typer: 18 kDa væsentlige lette kæder og 22 kDa regulatoriske lette kæder.

Hver myosin II tunge kæde er i form af en stang med et lille kuglehoved i sin ende, der projicerer næsten 90⁰ og har to bindingssteder, et for actin og et for ATP. Dette er grunden til, at disse proteiner hører til ATPases-familien.

Et tykt filament består af mere end 200 myosin II-molekyler. Det kugleformede hoved af hver af disse molekyler fungerer som en "pagaj" under sammentrækning og skubber aktinet, som det er fastgjort til, så det glider mod midten af ​​sarkomeren.

Organisation

I en skelet-strippet muskelfiber optager myofibriller det meste af sarkoplasma og er arrangeret i ordnede, langsgående klynger i hele cellen.

I et langsgående snit set med et optisk mikroskop observeres lette bånd, kaldet Bånd I, og mørke bånd, kaldet Bånd A. Disse bånd svarer til det ordnede arrangement af myofibrillerne og derfor af de myofilamenter, der komponerer dem.

I midten af ​​Bånd I er der en mørk og tynd linje kaldet Line eller Z Disk.Centret af hvert Bånd A har et lysere område kendt som Bånd H, som er delt centralt af en mørkere linje kaldet Line M.

Afgrænset mellem to Z-linier er en struktur kaldet sarcomere beskrevet, som er den funktionelle enhed i knoglemuskelen. En sarkomere er sammensat af kontraktile myofilamenter arrangeret på en ordnet måde i bånd A, H og et hemi-bånd I i hver ende.

I-båndene indeholder kun tynde filamenter, A-båndet indeholder tykke filamenter, der er sammenflettet i deres to ender med fine filamenter, og H-båndet kun indeholder tykke filamenter.

Hvordan er myofilamenter organiseret inden for sarkomerer?

Både tykke og tynde myofilamenter kan ses ved at undersøge en skelet-muskelprøve under et elektronmikroskop. Disse siges at "interdigitere" eller "sammenflette" med hinanden i en rækkefølge, ordnet og parallel.

De tynde filamenter stammer fra Z-skiverne og strækker sig på hver side i den modsatte retning og mod midten af ​​hver tilstødende sarkomere. Fra Z-diske i hver ende af sarkomeren, i afslappet muskel, bevæger actin sig til starten af ​​H-båndet på hver side.

Således indtager de tykke myofilamenter i muskelfibrene i afslappet skeletmuskel det centrale område, der danner de mørke bånd eller A-bånd; og de tynde filamenter strækker sig til begge sider af sarkomeren uden at nå midten af ​​det.

I et tværsnit i det område, hvor de tykke og tynde filamenter overlapper hinanden, kan der observeres et sekskantet mønster, der inkluderer det tykke filament i midten og seks tynde filamenter, der omgiver det, og som er placeret på hver af kanterne af hexagon.

Denne organisation af myofilamenter i sarkomeren bevares ved funktionen af ​​en række proteiner, der er forbundet med myofilamenter, og som har strukturelle funktioner, blandt hvilke titin, alpha actin, nebulin, myomesin og protein C kan fremhæves..

Sammentrækningsmekanisme

Når acetylcholin (en neurotransmitter) frigøres til den neuromuskulære plade ved stimulering af en motorisk neuron, udspændes muskelfiberen, og spændings-gatede calciumkanaler i det sarkoplasmatiske retikulum åbnes.

Calcium binder sig til troponin C og forårsager en konformationel ændring i tropomyosin og udsætter de aktive steder for actin og påbegynder således sammentrækning. Når calciumniveauerne falder, vender tropomyosin tilbage til sin oprindelige position, og sammentrækningen ophører.

Ved at udsætte actinbindingsstederne for myosin kan både proteiner binde og myosinet at skubbe actinet mod midten af ​​sarkomeren og glide over myosinet.

Under muskelkontraktion nærmer Z-linierne i hver sarcomere sig mod midten, nærmer sig M-linjen, øger interdigitationen mellem actin og myosin og reducerer størrelsen på I- og H-båndene. Graden af ​​forkortelse afhænger af summationen af forkortelsen af ​​hver af sarcomererne i den kontraherede muskel.

Referencer

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Fysiologi. Mosby; International udgave.
2. Fox, SI (2006). Human Physiology (9. udg.). New York, USA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Tekst Atlas of Histology (2. udgave). Mexico DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. udgave). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biokemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson forlag.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histologi. En tekst og atlas med korreleret celle- og molekylærbiologi (5. udg.). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Fysiologiske baser i medicinsk praksis (12. udg.). Mexico DF: Redaktion Médica Panamericana.