OXYHEMOGLOBIN: EGENSKABER, STRUKTUR OG BINDINGSKURVE - BIOLOGI - 2025

Eller xyhemoglobin er det navn, der gives til hæmoglobin, når det binder til ilt. Hemoglobin er et protein, der findes i røde blodlegemer, hvis vigtigste funktion er at transportere ilt fra lungerne til vævene.

De første levende væsener var encellede og levede i et flydende miljø, hvorfra de blev næret, og hvorfra de eliminerede deres affald, ligesom nogle af de organismer, der findes i dag. Under disse betingelser opnås disse processer ved hjælp af enkle diffusionsmekanismer, da cellevæggen er i nær kontakt med det medium, der leverer det.

Oxyhemoglobin-dissociationskurve (Kilde: Ratznium på engelsk WikipediaLater-versioner blev uploadet af Aaronsharpe på en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Udviklingen af ​​stadig mere komplekse multicellulære organismer antydede, at de indre celler flyttede sig betydeligt væk fra miljøet, så diffusionsmekanismerne som den eneste forsyningskilde blev utilstrækkelige.

Således blev specialiserede systemer udviklet til at få næringsstoffer og gasser, såsom fordøjelsessystemet og åndedrætssystemet, såvel som transportmekanismer til at bringe disse næringsstoffer og gasser tættere på cellen: det kardiovaskulære system.

For at producere energi i form af ATP-molekyler har celler brug for ilt. Da ATP ikke kan opbevares, skal den konstant syntetiseres, hvilket betyder en permanent efterspørgsel efter ilt fra cellerne.

Hemoglobin fremkom, evolutionært set, som en gastransportør, der "løste" problemet med ilttransport fra miljøet til cellen.

Egenskaber og struktur

For at diskutere egenskaber og struktur for oxyhemoglobin er det nødvendigt at henvise til hæmoglobin, da oxyhemoglobin ikke er andet end hæmoglobin bundet til ilt. Derfor, i det følgende, forbindelsesegenskaberne for molekylet i nærvær eller ikke af den pågældende gas vil blive beskrevet.

Hvad er hæmoglobin til?

Hæmoglobin er nødvendigt for at transportere ilt til vævene i den mængde og hastighed, som disse berettiger, i betragtning af at ilt har så lille opløselighed i blodet, at dets transport ved diffusion ikke ville være tilstrækkeligt til at forsyne vævsbehov.

Hvordan er et hæmoglobinmolekyle?

Hemoglobin er et tetramerisk protein (som har fire underenheder), har en sfærisk form og en molekylmasse på 64 kDa.

Dens fire underenheder udgør en enkelt funktionel enhed, hvor hver enkelt påvirker hinanden gensidigt. Hver underenhed består af en polypeptidkæde, globin og en protesegruppe, heme- eller "heme" -gruppen, der fungerer som en kofaktor og ikke består af aminosyrer; det er, det er ikke protein i naturen.

Globin findes i to former: alpha globin og beta globin. Hemoglobintetramer består af et par alfa-globinkæder (141 aminosyrer) og et par beta-globinkæder (146 aminosyrer).

Hver af de fire polypeptidkæder er bundet til en hemmegruppe, der i midten har et jernatom i en jernholdig tilstand (Fe2 +).

Hvordan er heme-gruppen?

Heme-gruppen er en porphyrinring, der består af fire pyrroliske ringe (heterocykliske aromatiske forbindelser med formlen C4H5N) forbundet med methylbroer. Jernet i jernholdig tilstand i midten er bundet til strukturen gennem koordinerede nitrogenbindinger.

Hver hemmegruppe er i stand til at binde til et iltmolekyle, så hvert hæmoglobinmolekyle kan kun binde 4 molekyler af gassen.

Den menneskelige krop indeholder ca. 2,5 x 1013 erytrocytter, som er blodcellerne, der fremstiller og transporterer hæmoglobin. Hver erytrocyt har omkring 280 millioner hæmoglobinmolekyler og kan således bære mere end 1 milliard iltmolekyler.

Hvordan dannes oxyhemoglobin?

Oxyhemoglobin dannes efter forbindelsen af ​​et iltatom til hvert jernatom i jerntilstand, der findes i hver hemmegruppe i hæmoglobinmolekylet.

Udtrykket oxyhemoglobin henviser derefter til et oxygeneret og ikke kemisk oxideret hæmoglobin, da det ikke mister et elektron, når det kombineres med ilt, og jern forbliver i jernholdig tilstand.

Oxygenation producerer en ændring i molekylets kvartære struktur, det vil sige en ændring i konformation, der kan overføres fra globinkæderne til heme-gruppen og vice versa.

Hvad er den maksimale mængde ilt, som hæmoglobin kan bære?

Hæmoglobin kan højst binde fire iltmolekyler i dens struktur. Hvis det molære volumen af ​​ideelle gasser er 22,4 l / mol, vil en mol hæmoglobin (64.500 g) binde til 89,6 liter ilt (4 mol O2 x 22,4 l / mol).

Så hvert gram hæmoglobin skal binde med 1,39 ml O2 for at være 100% mættet (89,6L / 64500 g x (1000 ml / L)).

I praksis giver blodprøver lidt lavere resultater, da der er små mængder methemoglobin (oxideret hæmoglobin) og carboxyhemoglobin (hæmoglobin + carbonmonoxid (CO)), der ikke kan binde ilt.

Under hensyntagen hertil hedder "Hüfner" -reglen, at i blodet har 1 g hæmoglobin en maksimal kapacitet til at binde ilt på 1,34 ml.

Oxyhemoglobin-bindingskurve

Antallet af iltmolekyler, der kan binde til et hæmoglobinmolekyle, afhænger af deltrykket af ilt eller PO2. I fravær af oxygen deoxygeneres hæmoglobin, men når PO2 stiger øges antallet af oxygener, der binder til hæmoglobin.

Processen med at binde ilt til hæmoglobin afhængig af det partielle ilttryk. Når det er afbildet, kaldes resultatet "oxyhemoglobin-kurven" og har en karakteristisk 'S' eller sigmoid form.

Afhængigt af PO2 vil hæmoglobin være mindre eller mere i stand til at "frigive" eller "levere" det ilt, det bærer, såvel som det bliver fyldt med det.

For eksempel opnås den stejleste del af kurven i området mellem 10 og 60 mmHg af trykket. I denne tilstand kan hæmoglobin let opgive store mængder O2. Dette er den tilstand, der opnås i vævene.

Når PO2 er mellem 90 og 100 mmHg (12 til 13 kPa), er hæmoglobin næsten 100% mættet med O2; og når arteriel PO2 er 60 mmHg (8 kPa), er mætning med O2 stadig så høj som 90%.

I lungerne er dette de herskende forhold (tryk mellem 60 og 100 mmHg), og det er dette, der gør det muligt for hæmoglobinmolekylerne, der er til stede i erytrocytterne, at blive fyldt med ilt.

Denne sigmoide form, der trækker oxyhemoglobinkurven, sikrer, at dette protein opfører sig som en fremragende lungelader, en meget effektiv transporter i arterielt blod og en fremragende O2-donor i væv i forhold til den lokale metaboliske hastighed. det vil sige on demand.

Referencer

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9. udgave (s. 501-502). McGraw-Hill presse, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harpers illustrerede biokemi. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP R laptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fysiologi. (3. udg.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Fysiologisk grundlag for medicinsk praksis. Williams & Wilkins