PEROXIDASER: STRUKTUR, FUNKTIONER OG TYPER - BIOLOGI - 2025

De peroxidaser er hovedsagelig hæmoproteiner med enzymatisk aktivitet katalyserer oxidationen af en række organiske og uorganiske substrater under anvendelse for denne hydrogenperoxid eller andre ikke-beslægtede stoffer.

I sin bredeste forstand inkluderer udtrykket "peroxidase" enzymer, såsom NAD- og NADP-peroxidaser, fedtsyre-peroxidaser, cytochrome-peroxidaser, glutathion-peroxidaser og mange andre ikke-specifikke enzymer.

Diagram over et hæmeafhængigt peroxidaseprotein (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-personale ved Det Europæiske Bioinformatikinstitut via Wikimedia Commons)

Imidlertid er det mere almindeligt anvendt til at henvise til ikke-specifikke enzymer fra forskellige kilder, der har oxidoreduktaseaktivitet, og som anvender hydrogenperoxid og andre substrater til at katalysere deres oxidationsreduktionsreaktioner.

Heme-peroxidaser er ekstremt almindelig. De findes i dyr, højere planter, gær, svampe og bakterier.

Hos pattedyr produceres disse af hvide blodlegemer, livmoderen, milten og leveren, spytkirtler, mavevægge, lunger, skjoldbruskkirtler og andet væv.

Hos planter er de plantearter, der er rigest på peroxidaser, peberrod og fikentræ. Peroxidase oprenset fra peberrod er blevet undersøgt omfattende og anvendt til forskellige formål i eksperimentel biologi og biokemi.

I eukaryote celler findes disse vigtige enzymer normalt inden for specialiserede organeller kendt som "peroxisomer", som er omgivet af en enkelt membran og er involveret i adskillige cellulære metaboliske processer.

Struktur

På trods af den lille homologi, der findes mellem de forskellige klasser af peroxidaser, er det blevet bestemt, at deres sekundære struktur og den måde, den er organiseret på, er ret bevaret blandt de forskellige arter.

Der er nogle undtagelser, men de fleste peroxidaser er glycoproteiner, og kulhydrater antages at bidrage til deres høje temperaturstabilitet.

Disse proteiner har molekylvægte i området fra 35 til 150 kDa, hvilket er ækvivalent med ca. 250 og 730 aminosyrerester.

Med undtagelse af myeloperoxidase indeholder alle molekyler af denne type i deres struktur en hemmegruppe, der i hviletilstand har et jernatom i Fe + 3-oxidationstilstand. Planter har en protetisk gruppe kendt som ferroporphyrin XI.

Peroxidaser har to strukturelle domæner, der "vikles rundt" hemmegruppen, og hvert af disse domæner er produktet af ekspressionen af ​​et gen, der gennemgik en duplikationsbegivenhed. Disse strukturer er sammensat af mere end 10 alfa-helixer forbundet med polypeptid-løkker og sving.

Den korrekte foldning af molekylet synes at afhænge af tilstedeværelsen af ​​konserverede glycin- og prolinrester samt en asparaginsyrerest og en argininrest, der danner en saltbro mellem dem, der forbinder begge strukturelle domæner.

Funktioner

Peroxidase-enzymernes hovedfunktion er fjernelse af brintperoxid fra det cellulære miljø, som kan produceres ved forskellige mekanismer, og som kan repræsentere alvorlige trusler mod den intracellulære stabilitet.

I denne fremgangsmåde til fjernelse af denne reaktive iltart (hvor ilt har en mellemliggende oxidationstilstand) bruger peroxidaser imidlertid dette stofs oxiderende kapacitet til at udføre andre vigtige funktioner til metabolisme.

I planter er disse proteiner en vigtig del af lignificeringsprocesserne og forsvarsmekanismerne i væv inficeret med patogener, eller som har lidt fysisk skade.

I den videnskabelige sammenhæng er der kommet nye anvendelser til peroxidaser, og disse inkluderer behandling af spildevand indeholdende phenolforbindelser, syntese af aromatiske forbindelser og fjernelse af peroxid fra fødevarer eller affaldsmaterialer.

I analytiske og diagnostiske termer er peberrodsperoxidase måske det mest anvendte enzym til fremstilling af konjugerede antistoffer, der bruges til immunologiske absorptionsforsøg såsom ELISA (enzymbundet immunosorbentassay) og også til bestemmelse af forskellige typer forbindelser.

Handlingsmekanisme

Den katalytiske proces af peroxidaser sker gennem sekventielle trin, der begynder med interaktionen mellem det aktive sted for enzymet og hydrogenperoxid, som oxiderer jernatomet i hemmegruppen og genererer en ustabil mellemforbindelse kendt som forbindelse I (CoI).

Det oxiderede protein (CoI) har derefter en hemmegruppe med et jernatom, der gik fra oxidationstilstand III til tilstand IV, og til denne proces blev hydrogenperoxid reduceret til vand.

Forbindelse I er i stand til at oxidere et elektron doneret substrat, danne et substratradikal og blive en ny kemisk art kendt som forbindelse II (CoII), som derefter reduceres med et andet substratmolekyle, regenererer jern i tilstand III og producerer en anden radikal.

typer

-I henhold til kroppen

Peroxidaser grupperes i tre klasser afhængigt af organismen, hvor de findes:

- Klasse I: intracellulære prokaryote peroxidaser.

- Klasse II: ekstracellulære svampperoxidaser.

- Klasse III: secernerede vegetabilske peroxidaser.

I modsætning til klasse I-proteiner har dem i klasse II og III disulfidbroer bygget mellem cysteinrester i deres strukturer, hvilket giver dem betydeligt større stivhed.

Klasse II- og III-proteiner adskiller sig også fra klasse I, idet de generelt har glycosyleringer på deres overflade.

-I henhold til det aktive sted

Mekanisk set kan peroxidaser også kategoriseres i henhold til arten af ​​de atomer, der findes i deres katalytiske centrum. På denne måde er hæmoperoxidaser (de mest almindelige), vanadium-haloperoxidaser og andre beskrevet.

Hemoperoxidases

Som allerede nævnt har disse peroxidaser en protetisk gruppe i deres katalytiske center, der er kendt som heme-gruppen. Jernatom på dette sted koordineres af fire bindinger med nitrogenatomer.

Vanadium-halogenperoxidaser

I stedet for en heme-gruppe har vanadium-haloperoxidaser vanadat som en protetisk gruppe. Disse enzymer er blevet isoleret fra marine organismer og nogle landlige svampe.

Vanadiet i denne gruppe koordineres af tre ikke-proteinoxygener, et nitrogen fra en histidinrest og et nitrogen fra en azidbinding.

Andre peroxidaser

Mange bakterielle haloperoxidaser, der har andre protesegrupper end heme eller vanadium, kategoriseres i denne gruppe. Glutathionperoxidaser er også i denne gruppe, der indeholder en seleno-cysteinprotetisk gruppe og nogle enzymer, der er i stand til at oxidere lignin.

Referencer

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M.,… Walter, P. (2004). Væsentlig cellebiologi. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Strukturelle egenskaber ved peroxidaser. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Selektive oxidationer katalyseret af peroxidaser. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Om funktion og mekanisme af virkning af peroxidaser. Anmeldelser af koordinationskemi, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Potentielle anvendelser af peroxidaser. Food Chemistry, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson forlag.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekylær- og cellebiologi. (KE Cullen, red.). McGraw-Hill e-bøger.