PORINER: EGENSKABER, FUNKTION OG SAMLING - BIOLOGI - 2025

De poriner er en type af integrale membranproteiner, der tillader diffusionen af forskellige typer af medium - mellemstore molekyler. De findes på de ydre membraner af gramnegative bakterier (som i E. coli) og på mitokondrier og chloroplaster. Disse transmembrane proteiner trænger fuldstændigt igennem membraner, og deres struktur består af β-ark.

I modsætning til transporterproteiner er poriner kanalproteiner, dvs. de danner åbne kanaler eller porer, der krydser membranen, hvor den er placeret, hvilket tillader fri diffusion af molekyler med en passende størrelse og ladning.

Kilde: da: Bruger: Zephyris

egenskaber

Poriner er proteiner, der skaber transmembrane kanaler, og i modsætning til de fleste proteiner, der krydser en membran, består den del, der krydser membranen, af β-ark i stedet for α-helixer.

Disse integrerede membranproteiner kan være manglende selektivitet for molekylerne, der vil passere gennem dem, eller de kan udvise visse grader af selektivitet for størrelse og ladning. De kan også tillade passage af molekyler, der er mindre end en bestemt størrelse.

Det polære område af porinkæden findes på indersiden, der dækker den vandige kanal, medens den apolære del rager ud til tønden uden for vekselvirkning med det hydrofobe område i membranens lipid-lag.

Diffusion gennem kanalerne dannet af disse proteiner skyldes en koncentrationsgradient af molekylet eller stoffet, der krydser membranen og er en passiv diffusion, det vil sige, at den ikke kræver metabolisk energi til stoffets bevægelse.

Denne diffusion styres af specifikke mekanismer, der kan åbne eller lukke kanalen og kan inhiberes af forskellige forbindelser.

Struktur

I slutningen af ​​1980'erne blev der ved hjælp af røntgenkrystallografi den atomære struktur af et porin bestemt for første gang, svarende til cellemembranen til Rhodobacter capsulatus, som er en fotosyntetisk bakterie.

Nævnte porin består af en trimer, hvor hver monomer danner en ß-tønde med 16 ß-ark, der ruller sammen, og danner en cylindrisk struktur, der er i stand til at passere gennem membranen og indeholder en pore fyldt med vand inde.

Forskellige typer poriner er siden blevet beskrevet, både fra prokaryote og eukaryote celler. Alle består af sammenføjede ß-ark, der danner en ß-tønderlignende struktur og en vandfyldt kanal, der kan måle mellem 0,6 og 3 nm i diameter.

I mitokondrier består poriner af 19 β-ark, der når de foldes sammen danner ß-tønden.

I mange bakterier er poriner sammensat af 16 til 18 anti-parallelle ß-ark, der danner en ß-tønde, der udviser brintbindinger mellem nærliggende molekyler langs kæden.

Fungere

Porinerne af bakterier og membranerne i mitokondrier og chloroplaster er funktionelt ens og fungerer på en lignende måde på grund af deres lighed med hensyn til poredimensioner, atomstruktur og passive diffusionsegenskaber.

Bredden af ​​porinkanalen er defineret ved tilpasningen af ​​polypeptider på den indvendige væg af strukturen, hvilket gør det muligt at begrænse størrelsen af ​​molekylerne, der passerer gennem dem.

Ligheden mellem disse strukturer styrker den endosymbiotiske teori, ifølge hvilken mitokondrierne af eukaryotiske celler kommer fra en prokaryot organisme, der blev fagocytoseret af en eukaryot celleforløber.

I eukaryoter

I eukaryote celler findes poriner i de ydre membraner af mitokondrier og plastider. Porinerne fundet i plastider er meget lidt undersøgt.

I tilfælde af mitokondrier er de kendt som mitokondrielle poriner eller spænding-gated anion kanaler (VDAC). De er brede kanaler med en omtrentlig diameter på 3 nm, der udgør den største proteinkomponent i de ydre membraner. De repræsenterer ca. 30% af de samlede proteiner i denne membran.

De genererer permeabilitet for uladede molekyler på op til 5000 Da. Mitokondriske poriner tillader passage ind i intermembranrummet i små molekyler, ioner og metabolitter.

Molekylerne og ionerne, der krydser intermembranrummet, passerer ikke gennem den indre mitokondrielle membran, da det har større uigennemtrængelighed. Derfor er rummet mellem de to membraner fyldt med små molekyler og ioner, der ligner cytoplasmaet.

I prokaryoter

I gramnegative bakterier giver en ydre membran dem mulighed for at isolere sig selv fra miljøet som en beskyttelsesforanstaltning. Denne membran indeholder poriner, der er permeabel for de næringsstoffer, som bakterier kræver.

Cirka 100.000 poriner kan findes i membranen til en prokaryot celle, der repræsenterer ca. 70% af de samlede proteiner i denne struktur.

I tarmbakterier repræsenterer den ydre membran beskyttelse mod ydre skadelige stoffer, såsom antibiotika, galdesalte og proteaser.

Poriner sikrer optagelse og eliminering af små hydrofile molekyler, hvilket gør det muligt for cellen at få næringsstoffer, der er nødvendige for, at de fungerer korrekt og at være i stand til at befri sig selv for affaldsprodukter. I E. coli tillader poriner passage af disaccharider, phosphater og andre små molekyler.

Montering af poriner i eukaryoter og prokaryoter

Mitokondriske poriner importeres til mitokondrierne af et proteinkompleks kaldet TOM (translokase af den ydre mitokondrielle membran) og indsættes af SAM-komplekset (proteinklassificerings- og monteringsmaskiner).

Mange undersøgelser har beskrevet, hvordan nogle bakterielle ydre membranproteiner importeres til mitokondrier af eukaryote celler ved hjælp af en mekanisme, der styres af TOM- og SAM-komplekserne, hvilket indikerer, at denne insertionsproces er blevet bevaret mellem de to systemer.

I bakterier indsættes poriner af et kompleks besat af β-tøndeindretningsmaskineriet kaldet BAM. Dette kompleks består af fem proteiner, hvoraf fire er lipoproteiner.

Selvom insertionsprocessen for poriner og deres strukturer er ens mellem eukaryote og prokaryote celler, er en bemærkelsesværdig forskel, at i prokaryoter kræves tilstedeværelsen af ​​lipoproteiner til indsættelsen af ​​disse strukturer.

På den anden side afhænger dens samling i de ydre membraner i mitokondrierne af tilstedeværelsen af ​​to tilbehørsproteiner fra SAM-komplekset: proteinerne Sam35 og Sam36.

Referencer

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. & Raff, M. (2002). Molekylærbiologi i cellen. Fjerde udgave. Ed. Garland Science.
2. Devlin, MT (1993). Tekstbog om biokemi med kemiske korrelationer. Ed. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Cellulær og molekylærbiologi. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T., & Rosenbusch, JP (1991). Prokaryotiske og eukaryote poriner. Aktuel udtalelse inden for strukturbiologi, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Bakterielle poriner: struktur og funktion. Aktuel udtalelse inden for strukturbiologi, 5 (4), 701-707.
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokemi. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K., & Thein, M. (2010). Poriner i prokaryoter og eukaryoter: almindelige temaer og variationer. Biochemical Journal, 431 (1), 13-22.