KERATIN: TYPER, STRUKTUR, PLACERING OG FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

Den Keratin er et uopløseligt fibrøst protein, som udgør den strukturelle del af cellerne, og integumenter mange organismer, især vertebrater. Det har meget forskellige former og er ikke meget reaktivt, kemisk set.

Dens struktur blev først beskrevet af forskere Linus Pauling og Robert Corey i 1951, mens de analyserede strukturen af ​​dyrehår. Disse forskere gav også indsigt i strukturen af ​​myosin i muskelvæv.

Alpha-keratin organisationsplan (Kilde: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Efter kollagen er det et af de vigtigste proteiner i dyr og repræsenterer det meste af tørvægten af ​​hår, uld, negle, kløer og hov, fjer, horn og en væsentlig del af yderste hudlag.

Elementerne eller "keratiniserede" dele af dyr kan have meget forskellige morfologier, der i vid udstrækning afhænger af den funktion, de udfører i hver bestemt organisme.

Keratin er et protein, der har egenskaber, der giver det stor mekanisk effektivitet med hensyn til spænding og kompression. Det produceres af en speciel type celle kaldet "keratinocytter", som normalt dør, efter at den er produceret.

Nogle forfattere bekræfter, at keratiner udtrykkes på en væv og scenespecifik måde. Hos mennesker er der mere end 30 gener, der koder for disse proteiner, og de hører til en familie, der udviklede sig gennem flere runder med genetisk duplikation.

Typer keratiner og deres struktur

Der er i det væsentlige to typer keratiner: α og β. Disse skelnes ved at have en grundlæggende struktur, der primært er sammensat af polypeptidkæder, der kan vikles som alfa-helix (α-keratiner) eller sammenføjes parallelt som de ß-foldede ark (ß-keratiner).

α-Keratiner

Denne type keratin er den mest studerede, og det vides, at pattedyr har mindst 30 forskellige varianter af denne type keratin. Hos disse dyr er α-keratiner en del af negle, hår, horn, hove, fjedre og overhuden.

Ligesom kollagen indeholder disse proteiner i deres struktur en rig del af små aminosyrer, såsom glycin og alanin, hvilket er det, der gør etablering af alfa-helikser mulig. Molekylstrukturen af ​​et a-keratin består af tre forskellige regioner: (1) de krystallinske fibriller eller helixer, (2) de endelige domæner af filamenterne og (3) matrixen.

Helixerne er to og danner en dimer, der ligner en spiralformet spiral, der holdes sammen takket være tilstedeværelsen af ​​bindinger eller disulfidbroer (SS). Hver af helixerne har ca. 3,6 aminosyrerester i hver tur, den foretager sig og består af ca. 310 aminosyrer.

Disse opviklede spoler kan derefter forbindes til at danne en struktur kendt som et protofilament eller protofibril, som har evnen til at samles med andre af samme type.

Protofilamenter besidder ikke-spiralformede N- og C-terminaler, der er rige på cysteinrester, og som er bundet til kerne eller matrixregionen. Disse molekyler polymeriserer til dannelse af mellemliggende filamenter, der har en diameter tæt på 7 nm.

To typer mellemliggende filamenter sammensat af keratin adskilles: sure mellemliggende filamenter (type I) og basiske (type II). Disse er indlejret i en proteinmatrix, og måden hvorpå disse filamenter er arrangeret direkte påvirker de mekaniske egenskaber for strukturen, de udgør.

I filamenter af type I er spiraler forbundet med hinanden ved hjælp af tre "spiralformede stik" kendt som L1, L12 og L2, og som menes at give fleksibilitet til det spiralformede domæne. I filamenter af type II er der også to underdomæner, der ligger mellem de spiralformede domæner.

Eksempel på en struktur med α-keratiner: hår

Hvis strukturen af ​​et typisk hår analyseres, er det cirka 20 mikrometer i diameter og består af døde celler, der indeholder pakket makrofibriller, der er orienteret parallelt (side om side).

Pattedyrs hår, som denne ko, er lavet af keratin (Kilde: Frank Winkler via pixabay.com)

Makrofibriller består af mikrofibriller, som er mindre i diameter og er forbundet til hinanden gennem et amorft proteinstof med højt svovlindhold.

Disse mikrofibriller er grupper af mindre protofibriller med et 9 + 2 organisationsmønster, hvilket betyder, at ni protofibriller omgiver to centrale protofibriller; alle disse strukturer er i det væsentlige sammensat af a-keratin.

Bløde keratiner og hårde keratiner

Afhængig af deres svovlindhold kan α-keratiner klassificeres som bløde keratiner eller hårde keratiner. Dette har at gøre med den mekaniske modstandskraft pålagt af disulfidbindingerne i proteinstrukturen.

Gruppen af ​​hårde keratiner inkluderer dem, der er en del af håret, hornene og neglene, mens bløde keratiner er repræsenteret ved de filamenter, der findes i huden og majs.

Disulfidbindinger kan fjernes ved at anvende et reduktionsmiddel, så strukturer, der er sammensat af keratin, ikke let kan fordøjes af dyr, medmindre de har tarme, der er rige på mercaptaner, som det er tilfældet med nogle insekter.

β-Keratiner

Β-keratiner er meget stærkere end α-keratiner og findes i krybdyr og fugle som en del af kløer, skalaer, fjer og næb. I gekkoer består mikrovillien, der findes på deres ben (svampe) også af dette protein.

Dens molekylstruktur er sammensat af ß-foldede ark dannet af antiparallelle polypeptidkæder, der er forbundet sammen gennem bindinger eller brintbindinger. Disse kæder, den ene ved siden af ​​den anden, danner små stive og flade overflader, let foldede.

Hvor er den, og hvad er dens funktioner?

Keratins funktioner er især forbundet med den type struktur, det bygger, og hvor det findes i dyrets krop.

Ligesom andre fibrøse proteiner giver det stabilitet og strukturel stivhed til cellerne, da det hører til den store familie af proteiner, der er kendt som familien af ​​mellemliggende filamenter, der er proteiner i cytoskelettet.

I beskyttelse og dækning

Det øverste lag af huden hos højere dyr har et stort netværk af mellemliggende filamenter dannet af keratin. Dette lag kaldes epidermis og er mellem 30 mikrometer og 1 nm tykt hos mennesker.

Overhuden fungerer som en beskyttende barriere mod forskellige typer mekanisk og kemisk belastning og syntetiseres af en speciel type celler kaldet "keratinocytter".

Ud over overhuden er der et endnu mere eksternt lag, der konstant kaster ud og er kendt som stratum corneum, der udfører lignende funktioner.

Thorns og quills bruges også af forskellige dyr til deres egen beskyttelse mod rovdyr og andre aggressorer.

"Panser" af Pangolins, små insektive pattedyr, der bor i Asien og Afrika, er også sammensat af "skalaer" af keratin, der beskytter dem.

Til forsvar og andre funktioner

Hornene observeres hos dyr fra Bovidae-familien, det vil sige hos køer, får og geder. Det er meget stærke og modstandsdygtige strukturer, og de dyr, der har dem, bruger dem som organer til forsvar og fængsel.

Hornene er dannet af et knoglecenter, der består af en "svampet" knogle, der er dækket af hud, der rager ud fra det bageste område af kraniet.

Negle er et andet eksempel på kropsdele, der består af keratin (Kilde: Adobe Stock via pixabay.com)

Klør og negle tjener, ud over deres funktioner i fodring og tilbageholdelse, også dyr som "våben" til forsvar mod angribere og rovdyr.

Fuglenes næb tjener flere formål, blandt andet mad, forsvar, fængsel, varmeveksling og pleje blandt andre. Flere sorter af næb findes i naturen hos fugle, især med hensyn til form, farve, størrelse og styrke af de tilhørende kæber.

Næbene er sammensat, ligesom hornene, af en benket kerne, der rager ud fra kraniet og dækket med stærke lag af ß-keratin.

Tænderne fra ikke-mandibulerede dyr ("forfædres" hvirveldyr) er sammensat af keratin og har ligesom tænderne fra "højere" hvirveldyr flere funktioner i fodring og forsvar.

På farten

Hove fra mange drøvtyggere og hovdyr (heste, æsler, elg osv.) Er lavet af keratin, er meget resistente og er designet til at beskytte benene og hjælpe med at bevæge sig.

Fjer, som også bruges af fugle til at bevæge sig rundt, er lavet af ß-keratin. Disse strukturer har også funktioner inden for kamuflering, opbevaring, termisk isolering og uigennemtrængelighed.

Fjer og næb af fugle er også sammensat af keratin (Kilde: Couleur, via pixabay.com)

I branchen

Tekstilindustrien er antropocentrisk set en af ​​de største udnyttere af keratiniserede strukturer. Uld og hår fra mange dyr er vigtigt på et industrielt niveau, da man med dem fremstilles forskellige beklædningsgenstande, der er nyttige for mænd fra forskellige synsvinkler.

Referencer

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Color Atlas of Biochemistry (2. udgave). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemi (3. udg.). San Francisco, Californien: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger-principper for biokemi. Omega-udgaver (5. udgave).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Strukturen af ​​hår, muskler og beslægtede proteiner. Kemi, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Keratin og keratinisering. Tidsskrift for American Academy of Dermatology, 30 (1), 85-102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). En gennemgang af keratinbaserede biomaterialer til biomedicinske applikationer. Materialer, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Molekylærgenetik for keratinforstyrrelser. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biokemi (3. udg.). Redaktionel Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktur, mekaniske egenskaber, forekomst i biologiske organismer og indsats for bioinspiration. Fremskridt inden for materialevidenskab.