- egenskaber
- Struktur
- Funktioner
- I fødevareindustrien
- biosyntese
- nedbrydning
- Valinrige fødevarer
- Fordele ved dens indtag
- Mangelforstyrrelser
- Referencer
Den valin hører til de 22 aminosyrer identificeret som de "grundlæggende" komponenter af proteiner; det identificeres med forkortelsen "Val" og med bogstavet "V". Denne aminosyre kan ikke syntetiseres af den menneskelige krop, derfor klassificeres den i gruppen af de ni essentielle aminosyrer til mennesker.
Mange kugleproteiner har et indre, der er rig på valin- og leucinrester, da begge er forbundet med hydrofobe interaktioner og er væsentlige for foldning af strukturen og den tredimensionelle konformation af proteiner.
Kemisk struktur af aminosyren Valine (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)
Valine blev oprenset for første gang i 1856 af V. Grup-Besanez fra en vandig ekstrakt af bugspytkirtlen. Imidlertid blev navnet "valin" myntet af E. Fisher i 1906, da han formåede at syntetisere det kunstigt og observerede, at dens struktur var meget ligner den for valerinsyre, der findes i planter, der almindeligvis kaldes "valerian".
Valin er en af aminosyrerne, der findes i konserverede positioner i visse proteiner, der deles af hvirveldyr, for eksempel i position 80 for hvirveldyrcytokrom C, leucin, valin, isoleucin og methionin findes i samme rækkefølge.
Store mængder valin findes i væv eller biomaterialer med resistente, hårde og elastiske egenskaber, såsom ledbånd, sener, blodkar, tråde eller spindelvev, hvilket giver fleksibilitet og modstand takket være dets hydrofobe interaktion med andre aminosyrer.
En substitution af en glutamatrest med en valinrest i ß-kæden af hæmoglobin, det protein, der er ansvarligt for at transportere ilt gennem blodet, forårsager en dårlig formation i proteinstrukturen, hvilket giver anledning til hæmoglobin "S".
Denne mutation forårsager seglcelleanæmi eller seglcellesygdom, en patologisk tilstand, hvor de røde blodlegemer får en karakteristisk halvmåne eller seglform, som adskiller dem fra normale blodlegemer med et afrundet og fladt udseende.
Nogle af de herbicider, der mest bruges i dag, har sulfonylurinstof og methylsulfometuron som aktive forbindelser, der forårsager skade på enzymet acetolactatsynthase, som er nødvendigt til det første trin i syntese af valin, leucin og isoleucin. Skadene forårsaget af disse pesticider forhindrer græs og ukrudt i at udvikle sig normalt.
egenskaber
Valin er en aminosyre med et fem-carbon-skelet og hører til gruppen af aminosyrer med alifatiske sidekæder. Dets hydrofobe karakter er sådan, at den kan sammenlignes med den for fenylalanin, leucin og isoleucin.
Aminosyrer, der har carbonhydridkæder i deres R-grupper eller sidekæder, er almindeligt kendt i litteraturen som forgrenede eller forgrenede aminosyrer. Valin, phenylalanin, leucin og isoleucin er i denne gruppe.
Generelt bruges aminosyrerne i denne gruppe som indre strukturelle elementer i proteinsyntese, da de kan assosieres med hinanden gennem hydrofobe interaktioner, "flygter" fra vand og etablerer de strukturelle folder, der er karakteristiske for mange proteiner.
Dets molekylvægt er omkring 117 g / mol, og da dens R-gruppe eller sidekæde er et forgrenet carbonhydrid, har det ingen ladning, og dens relative forekomst i proteinstrukturer er lidt mere end 6%.
Struktur
Valine deler den generelle struktur og de tre typiske kemiske grupper af alle aminosyrer: carboxylgruppen (COOH), aminogruppen (NH2) og et hydrogenatom (-H). I sin R-gruppe eller sidekæde har den tre carbonatomer, der giver det meget hydrofobe egenskaber.
Som det gælder for alle kemiske forbindelser klassificeret som "aminosyrer", har valin et centralt carbonatom, der er chiralt og er kendt som α-carbon, hvortil de fire nævnte kemiske grupper er knyttet.
IUPAC-navnet på valin er 2-3-amino-3-butansyre, men nogle kemikere kalder det også α-amino valeriansyre, og dets kemiske formel er C5H11NO2.
Alle aminosyrer findes i D- eller L-formen, og valin er ingen undtagelse. Imidlertid er L-valinformen meget mere rigelig end D-valinformen, og derudover er den mere spektroskopisk aktiv end D-formen.
L-valin er den form, der bruges til dannelse af cellulære proteiner og er derfor af de to den biologisk aktive form. Det udfører funktioner som et ernæringsmiddel, et mikronæringsstof til planter, en metabolit til mennesker, alger, gær og bakterier, blandt mange andre funktioner.
Funktioner
Valine, selv om den er en af de ni essentielle aminosyrer, spiller ikke en væsentlig rolle ud over dens deltagelse i proteinsyntese og som en metabolit i sin egen nedbrydningsvej.
Imidlertid er voluminøse aminosyrer, såsom valin og tyrosin, ansvarlige for fleksibiliteten af fibroin, den vigtigste proteinkomponent i silketrådene produceret af orme af Bombyx mori-arten, almindeligvis kendt som silkeorme eller silkeorme. morbærtræ.
Væv såsom ligamenter og arterielle blodkar består af et fibrøst protein kendt som elastin. Dette er sammensat af polypeptidkæder med gentagne sekvenser af aminosyrerne glycin, alanin og valin, idet valin er den vigtigste rest med hensyn til proteinets forlængelse og fleksibilitet.
Valine deltager i de vigtigste synteseruter for forbindelserne, der er ansvarlige for den karakteristiske lugt af frugter. Valinmolekyler transformeres til forgrenede og methylerede derivater af estere og alkoholer.
I fødevareindustrien
Der er mange kemiske tilsætningsstoffer, der bruger valin i kombination med glukose for at opnå velsmagende lugt i visse kulinariske præparater.
Ved en temperatur på 100 ° C har disse tilsætningsstoffer en karakteristisk ruglugt, og ved over 170 ° C lugter de som varm chokolade, hvilket gør dem populære i fødevareproduktion i bagnings- og konditorbranchen.
Disse kemiske additiver anvender kunstigt syntetiseret L-valin, da deres oprensning fra biologiske kilder er besværlig, og den krævede renhedsgrad normalt ikke opnås.
biosyntese
Alle de forgrenede aminosyrer, såsom valin, leucin og isoleucin, syntetiseres hovedsageligt i planter og bakterier. Hvilket betyder, at dyr som mennesker og andre pattedyr har brug for at spise mad rig på disse aminosyrer for at imødekomme deres ernæringsmæssige behov.
Valinbiosyntesen begynder sædvanligvis med overførslen af to carbonatomer fra hydroxyethylthiamin-pyrophosphat til pyruvat med enzymet acetohydroxy-isomersyre-reduktase.
De to carbonatomer er afledt fra et andet pyruvatmolekyle gennem en TPP-afhængig reaktion, der meget ligner den, der er katalyseret af enzymet pyruvat decarboxylase, men som katalyseres af dihydroxysyredehydratase.
Enzymet valinaminotransferase inkorporerer endelig en aminogruppe i ketoacidforbindelsen, der er resultatet af den forrige decarboxylering, hvorved der dannes L-valin. Aminosyrerne leucin, isoleucin og valin har stor strukturel lighed, og det skyldes, at de deler mange mellemprodukter og enzymer i deres biosyntetiske veje.
Ketoacidet produceret under biosyntesen af L-valin regulerer nogle enzymatiske trin ved negativ feedback eller allosterisk regulering i den biosyntetiske bane for leucin og de andre beslægtede aminosyrer.
Dette betyder, at biosyntetiske veje inhiberes af en metabolit, der genereres i dem, som, når den er akkumuleret, giver cellerne et specifikt signal, der indikerer, at en bestemt aminosyre er i overskud, og derfor kan dens syntese stoppes.
nedbrydning
De første tre nedbrydningstrin af valin deles i nedbrydningsvejen for alle forgrenede aminosyrer.
Valin kan gå ind i citronsyrecyklus eller Krebs-cyklus, der skal omdannes til succinyl-CoA. Nedbrydningsvejen består af en initial transaminering, katalyseret af et enzym kendt som forgrenet aminosyre-aminotransferase (BCAT).
Dette enzym katalyserer reversibel transaminering, der omdanner forgrenede aminosyrer til deres tilsvarende forgrenede a-ketosyrer.
I denne reaktion er deltagelsen af glutamat / 2-ketoglutaratparet væsentlig, da 2-ketoglutaratet modtager den aminogruppe, der fjernes fra den aminosyre, der metaboliseres og bliver glutamat.
Dette første reaktionstrin med valinkatabolisme producerer 2-ketoisovalerat og ledsages af omdannelsen af pyridoxal 5'-phosphat (PLP) til pyridoxamin 5'-phosphat (PMP).
Dernæst anvendes 2-ketoisovalerat som et substrat til et mitochondrial enzymkompleks, kendt som forgrenet a-ketoacid dehydrogenase, der tilsætter en CoASH-del og danner isobutyryl-CoA, der derefter dehydrogeneres og omdannes til methacrylyl-CoA.
Methacrylyl-CoA behandles nedstrøms i 5 yderligere enzymatiske trin, der involverer hydrering, fjernelse af CoASH-delen, oxidation, tilsætning af en anden CoASH-del og molekylær omarrangement, der slutter med produktionen af succinyl-CoA, der straks går ind i cyklussen af Krebs.
Valinrige fødevarer
Proteinerne indeholdt i sesam- eller sesamfrø er rige på valin med næsten 60 mg aminosyre for hvert gram protein. Af denne grund anbefales sesamkager, kager og barer eller nougat til børn med diæter, der mangler denne aminosyre.
Sojabønner er generelt rige på alle essentielle aminosyrer, inklusive valin. De er imidlertid ringe med methionin og cystein. Sojaprotein eller -teksturering har meget komplekse kvartære strukturer, men de er lette at opløse og adskilles i mindre underenheder i nærvær af gastrisk juice.
Kasein, som typisk findes i mælk og dets derivater, er rig på gentagne sekvenser af valin. Ligesom sojaprotein nedbrydes dette protein let og absorberes i tarmkanalen hos pattedyr.
Det er blevet estimeret, at for hver 100 gram sojaprotein indtages ca. 4,9 gram valin; mens hver 100 ml mælk indtages ca. 4,6 ml valin.
Andre fødevarer, der er rig på denne aminosyre, er oksekød, fisk og forskellige typer grøntsager og greener.
Fordele ved dens indtag
Valin er ligesom en stor del af aminosyrer en glukogen aminosyre, det vil sige at den kan indarbejdes i den glukoneogene vej, og mange neurologer hævder, at dens indtag hjælper med at bevare mental sundhed, muskelkoordination og reducere stress.
Mange atleter spiser tabletter rig på valin, da de hjælper med at regenerere væv, især muskelvæv. Som en aminosyre, der er i stand til at blive inkorporeret i glukoneogenese, hjælper det med produktionen af energi, som ikke kun er vigtig for fysisk aktivitet, men også for nervefunktion.
Fødevarer rig på valin hjælper med at bevare balancen mellem nitrogenforbindelser i kroppen. Denne balance er vigtig for generering af energi fra de indtagne proteiner, for væksten i kroppen og helingen.
Dens forbrug forhindrer skader på leveren og galdeblæren samt bidrager til optimering af mange kropslige funktioner.
Et af de mest populære kosttilskud blandt atleter til at øge muskelvolumen og muskelgenvinding er BCAA'er.
Denne type tablet består af tabletter med blandinger af forskellige aminosyrer, som generelt inkluderer forgrenede aminosyrer, såsom L-valin, L-isoleucin og L-leucin; de er også rige på vitamin B12 og andre vitaminer.
Nogle eksperimenter udført med svin har vist, at kravene til valin er meget højere og begrænsende for mødre i amningstrinnet, da denne aminosyre hjælper med udskillelsen af mælk og producerer forbedringer i væksthastigheden for ammende nyfødte.
Mangelforstyrrelser
Det anbefalede daglige indtag af valin til spædbørn er ca. 35 mg for hvert gram protein, der indtages, mens mængden for voksne er lidt lavere (ca. 13 mg).
Den mest almindelige sygdom relateret til valin og andre forgrenede aminosyrer er kendt som "ahornsirup urinsygdom" eller "Ketoaciduria."
Dette er en arvelig tilstand forårsaget af en defekt i generne, der koder for dehydrogenaseenzymerne af a-ketoaciderne afledt af leucin, isoleucin og valin, som er nødvendige for deres metabolisme.
Ved denne sygdom kan kroppen ikke assimilere nogen af disse tre aminosyrer, når de fås fra kosten, derfor afledes de afledte ketoacider og udvises i urinen (de kan også påvises i blodserum og cerebrospinalvæske).
På den anden side er en diæt mangelfuld med valin blevet knyttet til neurologiske patologier såsom epilepsi. Det kan også forårsage vægttab, Huntingtons sygdom, og kan endda føre til udvikling af visse typer kræft, da vævsreparationssystemet og syntesen af biomolekyler kompromitteres.
Referencer
- Abu-Baker, S. (2015). Gennemgang af biokemi: koncepter og forbindelser
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger-principper for biokemi. Macmillan.
- Plimmer, RHA, & Phillips, H. (1924). Analyse af proteiner. III. Estimering af histidin og tyrosin ved bromination. Biochemical Journal, 18 (2), 312
- Plimmer, RHA (1912). Den kemiske sammensætning af proteinerne (bind 1). Longmans, Green.
- Torii, KAZUO, & Iitaka, Y. (1970). Krystallstrukturen af L-valin. Acta Crystallographica Sektion B: Structural Crystallography and Crystal Chemistry, 26 (9), 1317-1326.
- Tosti, V., Bertozzi, B., & Fontana, L. (2017). Sundhedsmæssige fordele ved middelhavsdiet: metaboliske og molekylære mekanismer. The Journals of Gerontology: Series A, 73 (3), 318-326.