8 FAKTORER, DER PÅVIRKER ENZYMAKTIVITET - BIOLOGI - 2025

De faktorer, der påvirker enzymaktiviteten er de midler eller tilstande, der kan ændre funktionen af enzymer. Enzymer er en klasse proteiner, hvis opgave er at fremskynde biokemiske reaktioner. Disse biomolekyler er essentielle for alle former for liv, planter, svampe, bakterier, protister og dyr.

Enzymer er vigtige i flere vigtige reaktioner for organismer, såsom fjernelse af giftige forbindelser, nedbrydning af fødevarer og generering af energi.

Repræsentation af enzymet Polyneuridin-Aldehyde Esterase.

Således er enzymer som molekylære maskiner, der letter opgaverne i celler, og ved mange lejligheder påvirkes eller favoriseres deres funktion under visse betingelser.

Liste over faktorer, der påvirker enzymaktivitet

Enzymkoncentration

Når enzymkoncentrationen stiger, øges reaktionshastigheden proportionalt. Dette er dog kun tilfældet op til en bestemt koncentration, da hastigheden på et bestemt tidspunkt bliver konstant.

Denne egenskab bruges til at bestemme aktiviteterne i serumenzymer (fra blodserum) til diagnose af sygdomme.

Substratkoncentration

Forøgelse af substratkoncentrationen øger reaktionshastigheden. Dette skyldes, at flere substratmolekyler vil kollidere med enzymmolekylerne, så produktet dannes hurtigere.

Når man overskrider en bestemt koncentration af substrat, vil der imidlertid ikke være nogen indflydelse på reaktionshastigheden, da enzymerne ville være mættede og arbejde med deres maksimale hastighed.

pH

Ændringer i koncentrationen af ​​brintioner (pH) påvirker aktiviteten af ​​enzymer i høj grad. Fordi disse ioner lades, genererer de attraktive og frastødende kræfter mellem hydrogen- og ionbindingerne i enzymer. Denne interferens frembringer ændringer i form af enzymer og påvirker således deres aktivitet.

Hvert enzym har en optimal pH, ved hvilken reaktionshastigheden er maksimal. Den optimale pH-værdi for et enzym afhænger således af, hvor det normalt fungerer.

For eksempel har tarmenzymer en optimal pH på ca. 7,5 (lidt basisk). I modsætning hertil har enzymer i maven en optimal pH på ca. 2 (meget sur).

saltindhold

Koncentrationen af ​​salte påvirker også det ioniske potentiale, og de kan følgelig forstyrre visse bindinger af enzymerne, som kan være en del af det aktive sted med det samme. I disse tilfælde påvirkes enzymaktiviteten som med pH.

Temperatur

Når temperaturen stiger, stiger enzymaktiviteten og følgelig reaktionshastigheden. Imidlertid denaturerer meget høje temperaturer enzymer, hvilket betyder, at overskydende energi bryder bindingerne, der opretholder deres struktur, hvilket får dem til at fungere ikke optimalt.

Således falder reaktionshastigheden hurtigt, når varmeenergien denaturerer enzymerne. Denne effekt kan observeres grafisk i en klokkeformet kurve, hvor reaktionshastigheden er relateret til temperaturen.

Den temperatur, hvor den maksimale reaktionshastighed forekommer, kaldes den optimale enzymtemperatur, som observeres på kurvens højeste punkt.

Denne værdi er forskellig for de forskellige enzymer. De fleste enzymer i den menneskelige krop har imidlertid en optimal temperatur på ca. 37,0 ° C.

Kort sagt, når temperaturen stiger, vil reaktionshastigheden oprindeligt stige på grund af stigningen i kinetisk energi. Effekten af ​​sammenbrudets sammenbrud vil imidlertid være større og større, og reaktionshastigheden vil begynde at falde.

Produktkoncentration

Akkumulering af reaktionsprodukter bremser generelt enzymet. I nogle enzymer kombineres produkterne med deres aktive sted for at danne et løst kompleks og hæmmer således enzymets aktivitet.

I levende systemer forhindres denne type inhibering generelt ved hurtig fjernelse af de dannede produkter.

Enzymaktivatorer

Nogle af enzymerne kræver tilstedeværelse af andre elementer for at fungere bedre, disse kan være uorganiske metalkationer, såsom Mg ²⁺, Mn ²⁺, Zn ²⁺, Ca ²⁺, Co ²⁺, Cu ²⁺, Na ⁺, K ⁺, etc.

I sjældne tilfælde er anioner også nødvendige for enzymatisk aktivitet, for eksempel: chloridion (CI-) til amylase. Disse små ioner kaldes enzymcofaktorer.

Der er også en anden gruppe af elementer, der fremmer aktiviteten af ​​enzymer, kaldet coenzymer. Coenzymer er organiske molekyler, der indeholder kulstof, som vitaminer, der findes i fødevarer.

Et eksempel ville være vitamin B12, som er coenzymet af methioninsynthase, et enzym, der er nødvendigt for metabolismen af ​​proteiner i kroppen.

Enzyminhibitorer

Enzyminhibitorer er stoffer, der negativt påvirker enzymenes funktion og følgelig bremser eller i nogle tilfælde stopper katalysen.

Der er tre almindelige typer enzyminhibering: konkurrencedygtig, ikke-konkurrencedygtig og substratinhibering:

Konkurrencehæmmere

En konkurrencedygtig inhibitor er en kemisk forbindelse, der ligner et substrat, der kan reagere med enzymets aktive sted. Når det aktive sted i et enzym har bundet sig til en konkurrencebegrænsende inhibitor, kan substratet ikke binde til enzymet.

Ikke-konkurrenceprægede hæmmere

En ikke-konkurrencedygtig inhibitor er også en kemisk forbindelse, der binder til et andet sted på et enzyms aktive sted, kaldet det allosteriske sted. Følgelig ændrer enzymet form og kan ikke længere let binde til dets underlag, så enzymet ikke kan fungere korrekt.

Referencer

1. Alters, S. (2000). Biologi: Understanding Life (3. udg.). Jones og Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8. udg.). WH Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Den dynamiske videnskab (1. udg.). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kemi til i dag: Generel, organisk og biokemi (9. udgave). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organisk og biologisk kemi (6. udg.). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5. udg.). Wiley.