PHENYLALANIN: KARAKTERISTIKA, FUNKTIONER, BIOSYNTESE, MAD - BIOLOGI - 2025

Den phenylalanin (Phe, F) er en af de ni essentielle aminosyrer, dvs. ikke syntetiseres endogent af den menneskelige krop. I sin sidekæde har denne aminosyre en ikke-polær aromatisk forbindelse, der karakteriserer den.

Phenylalanin, eller β-phenyl-a-aminopropionsyre, blev først identificeret i 1879 af forskerne JH Schulze og M. Barbieri fra en plante fra Fabaceae-familien kendt som Lupinus luteus eller "gul lupin."

Kemisk struktur af aminosyren Phenylalanin (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)

L-phenylalanin-L-aspartyldipeptidet er kendt som aspartam eller "NutraSweet", som er et syntetisk produceret sødestof, der i vid udstrækning anvendes i restauranter og caféer, typisk til at sødme drikkevarer såsom kaffe, te, limonade og andre. drikker.

I frugter med klimakteriske egenskaber er omdannelsen af ​​L-phenylalanin til fenolestere, såsom eugenol og dens methylderivater, det, der giver anledning til den søde blomster- eller honninglignende lugt, der er typisk for banan- og plantainfrugter, når den er moden.

Afhængig af formen kan phenylalanin have forskellige smagsoplevelser. For eksempel har L-phenylalanin-formen en sød aroma og smag, medens D-phenylalaninen er lidt bitter og normalt er lugtfri.

Da det har en stærk hydrofob karakter, er phenylalanin en af ​​hovedbestanddelene i mange af harpikser i naturen, såsom polystyren. Disse harpikser danner, når de er i kontakt med vandmolekyler, en beskyttende eller dækkende struktur kendt som "clathrate".

De gener, der koder for phenylalanin-biosyntesestien, bruges af botanikere som evolutionære ure, da de har vist sig at være relateret til den morfologiske diversificering af landplanter.

Funktioner og

Phenylalanin deler med alle aminosyrer carboxylgruppen (-COOH), aminogruppen (-NH2) og hydrogenatomet (-H), der er bundet til et centralt carbonatom kendt som a-carbon. Derudover besidder den naturligvis en karakteristisk R-gruppe eller sidekæde.

Phenylalanin er en af ​​de tre aminosyrer, der har aromatiske eller benzenringer som substituenter på sidekæderne. Disse forbindelser er ikke-polære og derfor stærkt hydrofobe.

Den aktuelle aminosyre er især hydrofob, da den i modsætning til tyrosin og tryptophan (de to andre aminosyrer med aromatiske ringe) ikke har amino- eller hydroxylgrupper bundet til dens benzenring.

Den aromatiske, benzoiske eller arene gruppe af phenylalanin har den typiske struktur af benzen: den cykliske ring er struktureret af 6 carbonatomer, der har resonans med hinanden på grund af tilstedeværelsen af ​​tre dobbeltbindinger og tre enkeltbindinger inde.

I modsætning til tyrosin og tryptophan, som ved basiske pH-værdier kan opnå en henholdsvis positiv og negativ ladning, fastholder phenylalanin sin neutrale ladning, da benzenringen ikke ioniseres, og ladningerne på carboxyl- og aminogrupperne neutraliserer hinanden.

Klassifikation

Aminosyrer klassificeres i forskellige grupper i henhold til de egenskaber, som deres sidekæder eller R-grupper har, da disse kan variere i størrelse, struktur, funktionelle grupper og endda i elektrisk ladning.

Som nævnt klassificeres phenylalanin i gruppen af ​​aromatiske aminosyrer sammen med tyrosin og tryptophan. Alle disse forbindelser har aromatiske ringe i deres struktur, men tyrosin og tryptophan har ioniserbare grupper i substituenterne i deres R-grupper.

Proteins lysabsorptionsegenskaber ved en bølgelængde på 280 nm skyldes tilstedeværelsen af ​​aminosyrer klassificeret inden for phenylalanin-gruppen, da de let absorberer ultraviolet lys gennem deres aromatiske ringe.

Det er imidlertid vist, at phenylalanin absorberer meget mindre end tyrosin og tryptophan, således at dens analyse af nogle proteiner er forudsigelig.

stereokemi

Alle aminosyrer har et chiralt centralt carbon, som har fire forskellige atomer eller grupper bundet, og som allerede nævnt identificeres dette atom som a-carbon. Baseret på dette carbon kan mindst to stereoisomerer af hver aminosyre findes.

Stereoisomerer er spejlbillede-molekyler, der har den samme molekylformel, men kan ikke overlejres med hinanden, såsom hænder og fødder. Forbindelser, der eksperimentelt roterer det polariserede lysplan til højre, er betegnet med bogstavet D, og ​​dem, der roterer til venstre med bogstavet L.

Det er vigtigt at bemærke, at sondringen mellem D-phenylalanin og L-phenylalanin former er nøglen til at forstå metabolismen af ​​denne aminosyre i hvirveldyrets krop.

L-phenylalaninformen metaboliseres og bruges til konstruktion af cellulære proteiner, medens D-phenylalanin er fundet i blodbanen som et beskyttelsesmiddel mod reaktive iltarter (ROS).

Funktioner

I 1990'erne troede man, at fenylalanin kun blev fundet i nogle planter. Imidlertid er det i dag kendt for at være til stede i næsten alle hydrofobe domæner af proteiner, faktisk er fenylalanin hovedkomponenten i aromatiske kemiske arter af proteiner.

I planter er fenylalanin en vigtig bestanddel af alle proteiner; Endvidere er det en af ​​forløberne for sekundære metabolitter såsom phenylpropanoider (som er en del af pigmenter) af defensive molekyler, flavonoider, biopolymerer såsom lignin og suberin, blandt andre.

Phenylalanin er den grundlæggende struktur til dannelse af mange af de molekyler, der opretholder neuronal homeostase, herunder peptider, såsom vasopressin, melanotropin og enkephalin. Desuden er denne aminosyre direkte involveret i syntesen af ​​adrenocorticotropic hormon (ACTH).

Ligesom en stor del af proteinaminosyrerne er fenylalanin en del af gruppen af ​​ketogene og glukogene aminosyrer, da det tilvejebringer kulstofskelettet af mellemprodukter i Krebs-cyklussen, der er nødvendigt til celle- og kropsenergimetabolisme.

Når phenylalanin er i overskud, omdannes det til tyrosin og senere til fumarat, et mellemprodukt i Krebs-cyklussen.

biosyntese

Phenylalanin er en af ​​de få aminosyrer, der ikke kan syntetiseres af de fleste hvirveldyrsorganismer. På nuværende tidspunkt er biosyntetiske veje for denne aminosyre kun kendt i prokaryote organismer, gær, planter og nogle svampearter.

De gener, der er ansvarlige for syntesevejen, er meget konserverede mellem planter og mikroorganismer, derfor har biosyntesen lignende trin i næsten alle arter. Selv nogle enzymer af stien er til stede i nogle dyr, men de er ikke i stand til at syntetisere den.

Phenylalanin-biosyntese i planter

Hos plantearter syntetiseres phenylalanin gennem en indre metabolisk vej i chloroplaster kendt som "prephenatvej." Denne vej er metabolisk relateret til "den shikimate vej" gennem L-arogenat, en af ​​de metabolitter, der er produceret i løbet af sidstnævnte.

Enzymet arogenatdehydratase katalyserer en tretrinsreaktion, hvor det omdanner den aromatiske ring af arogenat til den karakteristiske benzenring af phenylalanin.

Dette enzym katalyserer transaminering, dehydrering og dekarboxylering for at rense den aromatiske ring af arogenatet og opnå en ring uden substituenter.

Prephenatet kan sammen med phenylpyruvat akkumuleret inde i (lyset) i chloroplasten omdannes til phenylalanin gennem reaktionen katalyseret af enzymet profenat aminotransferase, der overfører en aminogruppe til phenylpyruvat, så det genkendes af arogenatdehydratase og inkorporeres til syntese af phenylalanin.

I nogle Pseudomonas-arter er der beskrevet alternative ruter til profenatets ruter, der bruger forskellige enzymer, men hvis substrater til syntese af phenylalanin også er prephenat og hydrogenat.

nedbrydning

Phenylalanin kan metaboliseres på flere måder fra mad. De fleste undersøgelser fokuserer imidlertid på deres skæbne i celler i centrale nervevæv og nyrevæv.

Leveren er det vigtigste organ til nedbrydning eller katabolisme af phenylalanin. I hepatocytter er der et enzym kendt som phenylalaninhydroxylase, der er i stand til at omdanne phenylalanin til tyrosin eller forbindelsen L-3,4-dihydroxyphenylalanin (L-DOPA).

Forbindelsen L-DOPA er en forløber for noradrenalin, epinephrin og andre hormoner og peptider med aktivitet i nervesystemet.

Phenylalanin kan oxideres i hjerneceller af enzymet tyrosinhydroxylase, der er ansvarlig for at katalysere omdannelsen af ​​phenylalanin til dopachrome i nærvær af L-ascorbinsyre.

Tidligere blev det antaget, at enzymet tyrosinhydroxylase kun hydroxylerede tyrosin, men det blev fundet, at denne hydroxylering af phenylalanin og tyrosin i samme forhold, og at hydroxyleringen af ​​phenylalanin hæmmer hydroxyleringen af ​​tyrosin.

Høje niveauer af tyrosin vides nu at hæmme den enzymatiske aktivitet af tyrosinhydroxylase, men det samme er ikke tilfældet for phenylalanin.

Fødevarer rig på phenylalanin

Alle proteinrige fødevarer har et fenylalaninindhold på mellem 400 og 700 mg pr. Portion mad spist. Fødevarer som torskolie, frisk tun, hummer, østers og andre toskaller indeholder mere end 1.000 mg pr. Portion mad spist.

Oksekød og svinekød har også høje niveauer af phenylalanin. De er imidlertid ikke så høje som de koncentrationer, der findes i havdyr. For eksempel har bacon, oksekød, lever, kylling og mejeri 700-900 mg phenylalanin pr. Portion mad.

Nødder som jordnødder og valnødder af forskellige slags er andre fødevarer, der har en god mængde fenylalanin. Korn som sojabønner, kikærter og andre bælgfrugter kan give 500-700 mg phenylalanin pr. Portion.

Som alternativ kilde kan phenylalanin metaboliseres fra aspartam i læskedrikke, tyggegummi, gelatiner og nogle slik eller desserter, hvor dette dipeptid bruges som sødestof.

Fordele ved dens indtag

Phenylalanin findes i alle de proteinrige fødevarer, vi spiser. Det mindste daglige forbrug for voksne med gennemsnitlig vægt og højde er omkring 1000 mg, nødvendigt til syntese af proteiner, hormoner som dopamin, forskellige neurotransmittere osv.

Forbrug af denne overskydende aminosyre er ordineret til mennesker, der har depressionslidelser, ledsmerter og hudsygdomme, da dens forbrug øger syntesen af ​​proteiner og transmitterbiomolekyler såsom epinephrin, norepinephrin og dopamin.

Nogle undersøgelser antyder, at phenylalanin, der forbruges i overskud, ikke giver signifikante forbedringer i nogen af ​​disse lidelser, men dets omdannelse til tyrosin, som også bruges til syntese af signalmolekyler, kan muligvis forklare de positive virkninger på cellesignalering i nervesystemet.

Lægemidler formuleret mod forstoppelse har kerner struktureret af phenylalanin, tyrosin og tryptophan. Generelt indeholder disse lægemidler blandinger af disse tre aminosyrer i deres L- og D-former.

Mangelforstyrrelser

Phenylalanin-niveauer i blodet er vigtige for at opretholde korrekt hjernefunktion, da phenylalanin, tyrosin og tryptophan er substrater til samlingen af ​​forskellige neurotransmittere.

Snarere er nogle lidelser relateret til underskud i metabolismen af ​​denne aminosyre, som genererer et overskud af det snarere end en mangel.

Phenylketonuria, en sjælden arvelig sygdom hos kvinder, påvirker leverhydroxyleringen af ​​phenylalanin og forårsager for høje plasmaniveauer af denne aminosyre, hvilket inducerer neuronal apoptose og påvirker normal hjerneudvikling.

Hvis en kvinde med phenylketonuri bliver gravid, kan fosteret udvikle det, der er kendt som "føtal moders hyperphenylalaninemia-syndrom."

Dette skyldes det faktum, at fosteret har høje koncentrationer af phenylalanin i blodet (næsten dobbelt så meget som standarderne), hvis oprindelse er relateret til fraværet af leverphenylalaninhydroxylase i fosteret, som ikke udvikler sig før 26 ugers drægtighed.

Fosterets syndrom på grund af moderlig hyperphenylalaninæmi producerer føtal mikrocephali, tilbagevendende aborter, hjertesygdomme og endda misdannelser i nyrerne.

Referencer

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Påvisning og fjernelse af hydroxylradikal via D-phenylalaninhydroxylering i humane væsker. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Phenylalanin-biosyntese i Arabidopsis thaliana identifikation og karakterisering af Arogenatdehydrataser. Journal of Biologisk Kemi, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, & Fernstrom, MH (2007). Tyrosin, phenylalanin og catecholamine syntese og funktion i hjernen. Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Katalyseret og elektrokatalyseret oxidation af l-Tyrosin og l-Phenylalanin til Dopachrome af Nanozymes. Nano-breve, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger-principper for biokemi. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Phenylalanin øger membranpermeabiliteten. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Den kemiske sammensætning af proteiner (bind 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). HEALTHLINE. Hentet 5. september 2018 fra www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Shikimate og fenylalanin-biosyntese i den grønne afstamning. Frontiers in Plant Science, 4, 62.