PROTEINS PRIMÆRE STRUKTUR: EGENSKABER - BIOLOGI - 2025

Den primære struktur af proteiner er i den rækkefølge, hvor aminosyrerne i polypeptidet eller polypeptiderne, der fremstiller dem, er arrangeret. Et protein er en biopolymer, der består af a-aminosyremonomerer bundet af peptidbindinger. Hvert protein har en defineret sekvens af disse aminosyrer.

Proteiner udfører en lang række biologiske funktioner, herunder formning og opretholdelse af integriteten af ​​celler gennem cytoskelettet, forsvarelse af kroppen mod fremmede midler gennem antistoffer og katalysering af kemiske reaktioner i kroppen gennem enzymer.

Primære, sekundære, tertiære og kvartære strukturer af proteiner, tredimensionel konformation. Taget og redigeret fra: Alejandro Porto.

I dag er bestemmelsen af ​​proteinsammensætningen og rækkefølgen af ​​aminosyrer arrangeret (sekventering) hurtigere end for år siden. Denne information deponeres i internationale elektroniske databaser, som kan fås adgang via Internettet (blandt GenBank, PIR).

Aminosyrer

Aminosyrer er molekyler, der indeholder en aminogruppe og en carboxylsyregruppe. I tilfælde af a-aminosyrer har de et centralt carbonatom (a carbon), hvortil både aminogruppen og carboxylgruppen er bundet, ud over et hydrogenatom og en markant R-gruppe, der kaldes sidekæde.

På grund af denne konfiguration af a-carbonet er de aminosyrer, der dannes, kendt som a-aminosyrer, chirale. Der produceres to former, der er spejlbilleder af hinanden og kaldes L- og D-enantiomerer.

Alle proteiner i levende væsener består af 20 a-aminosyrer med L-konfiguration. Sidekæderne på disse 20 aminosyrer er forskellige og har en stor mangfoldighed af kemiske grupper.

Grundlæggende kan a-aminosyrer grupperes (vilkårligt) afhængigt af typen af ​​sidekæde på følgende måde.

Alifatiske aminosyrer

I denne gruppe er der ifølge nogle forfattere indeholdt Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) og Isoleucine (Ile). Andre forfattere inkluderer også Methionine (Met) og Proline (Pro).

Aminosyrer med hydroxyl- eller svovlholdige sidekæder

Det indeholder Serine (Ser), Cystein (Cys), Threonine (Thr) og også Methionine. Ifølge nogle forfattere bør gruppen kun omfatte Ser og Thr.

Cykliske aminosyrer

Bestående udelukkende af Proline, som som allerede nævnt inkluderet af andre forfattere blandt de alifatiske aminosyrer.

Aromatiske aminosyrer

Phenylalanin (Phe), Tyrosine (Tyr) og Tryptophan (Trp).

Basiske aminosyrer

Histidin (His), Lysine (Lys) og Arginine (Arg)

Sure aminosyrer og amider deraf

Det indeholder asparaginsyre (Asp) og Glutamic (Glu) syrer og også amiderne Aspargine (Asn) og Glutamine (Gln). Nogle forfattere adskiller denne sidste gruppe i to; på den ene side den af ​​sure aminosyrer (de to første) og på den anden side dem, der indeholder carboxylamid (de resterende to).

Peptidbindinger

Aminosyrer kan knyttes til hinanden gennem peptidbindinger. Disse bindinger, også kaldet amidbindinger, etableres mellem a-aminogruppen i en aminosyre og a-carboxylgruppen i en anden. Denne forening dannes med tabet af et vandmolekyle.

Forbindelsen mellem to aminosyrer resulterer i dannelsen af ​​et dipeptid, og hvis der tilføjes nye aminosyrer, kunne tripeptider, tetrapeptider osv. Dannes sekventielt.

Polypeptider, der består af et lille antal aminosyrer, kaldes generelt oligopeptider, og hvis antallet af aminosyrer er stort, kaldes de polypeptider.

Hver aminosyre, der sættes til polypeptidkæden, frigiver et molekyle vand. Den del af aminosyren, der har mistet H + eller OH- under binding, kaldes aminosyreresten.

De fleste af disse oligopeptid- og polypeptidkæder har i den ene ende en aminoterminal gruppe (N-terminal) og i den anden en terminal carboxyl (C-terminal). Desuden kan de indeholde mange ioniserbare grupper mellem sidekæderne af aminosyreresterne, der udgør dem. På grund af dette betragtes de som polyampolit.

Dannelse af en peptidbinding mellem to aminosyrer. Taget og redigeret fra: Alejandro Porto.

Aminosyresekvens

Hvert protein har en bestemt sekvens af sine aminosyrerester. Denne rækkefølge er det, der kaldes proteinets primære struktur.

Hvert individuelt protein i hver organisme er artsspecifik. Det vil sige, at myoglobinet hos et menneske er identisk med et andet menneskes, men det har små forskelle med myoglobinerne fra andre pattedyr.

Mængden og typer af aminosyrer, som et protein indeholder, er lige så vigtig som placeringen af ​​disse aminosyrer i polypeptidkæden. For at forstå proteiner skal biokemikere først isolere og rense hvert enkelt protein, derefter foretage en aminosyreindholdsanalyse og til sidst bestemme dets sekvens.

Til isolering og oprensning af proteiner er der forskellige metoder, herunder: centrifugering, kromatografi, gelfiltrering, dialyse og ultrafiltrering samt anvendelse af opløselighedsegenskaberne for det undersøgte protein.

Bestemmelsen af ​​aminosyrer, der er til stede i proteiner, udføres efter tre trin. Den første er at bryde peptidbindinger ved hydrolyse. Efterfølgende adskilles de forskellige typer aminosyrer i blandingen; og til sidst kvantificeres hver af de opnåede aminosyretyper.

For at bestemme den primære struktur af proteinet kan forskellige metoder anvendes; men i øjeblikket er den mest anvendte Edman-metode, der dybest set består i at markere og adskille den N-terminale aminosyre fra resten af ​​kæden gentagne gange og identificere hver aminosyre frigivet individuelt.

Proteinkodning

Den primære struktur for proteiner er kodet i organismernes gener. Genetisk information er indeholdt i DNA, men for dens translation til proteiner skal den først transkriberes til mRNA-molekyler. Hver nukleotid-triplet (kodon) koder for en aminosyre.

Da der er 64 mulige kodoner, og kun 20 aminosyrer bruges i konstruktionen af ​​proteiner, kan hver aminosyre kodes for mere end et kodon. Stort set alle levende ting bruger de samme kodoner til at kode for de samme aminosyrer. Derfor betragtes den genetiske kode som et næsten universelt sprog.

I denne kode er der kodoner, der bruges til at starte og også stoppe translationen af ​​polypeptidet. Stopkodonerne koder ikke for nogen aminosyrer, men stopper translation ved C-terminalen af ​​kæden og er repræsenteret af tripletterne UAA, UAG og UGA.

På den anden side fungerer AUG-kodonet normalt som et startsignal og koder også for methionin.

Efter translation kan proteiner gennemgå en vis behandling eller modifikation, såsom forkortelse ved fragmentering, for at opnå deres endelige konfiguration.

Referencer

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biokemi. 3 ^th udgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biochemestry. 5 ^th edition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Farveatlas i biokemi. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.