MYOFIBRILLER: EGENSKABER, STRUKTUR, SAMMENSÆTNING, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

De myofibriller er de strukturelle enheder af muskelceller, også kendt som muskelfibre. De er meget rigelige, de er arrangeret parallelt og er indlejret af cytosolen fra disse celler.

Strierede muskelceller eller fibre er meget lange celler, der måler op til 15 cm lange og 10 til 100 μm i diameter. Dens plasmamembran er kendt som sarcolemma og dens cytosol som sarkoplasma.

Diagram over et menneskes muskulære struktur (Kilde: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Inden for disse celler er, ud over myofibriller, flere kerner og mitokondrier, der er kendt som sarkosomer, samt et fremtrædende endoplasmatisk retikulum kendt som det sarkoplasmatiske retikulum.

Myofibriller anerkendes som de "kontraktile elementer" i muskler hos hvirveldyr. De er sammensat af flere typer proteiner, som er det, der giver dem de elastiske og indtrækkelige egenskaber. Derudover optager de en vigtig del af muskelfibrernes sarkoplasma.

Forskelle mellem muskelfibre

Der er to typer muskelfibre: strierede og glatte fibre, hver med en anatomisk fordeling og en bestemt funktion. Myofibriller er især vigtige og tydelige i de striberede muskelfibre, der udgør knoglemuskler.

Striberede fibre præsenterer et gentagne mønster af tværgående bånd, når de ses under mikroskopet og er forbundet med knoglemuskler og en del af hjertemusklerne.

Glatte fibre, derimod, viser ikke det samme mønster under mikroskopet og findes i de karakteristiske muskler i vaskulatur og fordøjelsessystemet (og alle indvolde).

Generelle karakteristika

Myofibriller består af to typer af kontraktile filamenter (også kendt som myofilamenter), som igen består af de filamentøse proteiner myosin og actin, som vil blive beskrevet senere.

Grafisk repræsentation af myofibriller i skeletmuskel (Kilde: Ændret fra BruceBlaus via Wikimedia Commons)

Forskellige forskere har bestemt, at halveringstiden for de kontraktile proteiner i myofibriller varierer fra 5 dage til 2 uger, så muskelen er et meget dynamisk væv, ikke kun fra kontraktil synspunkt, men også fra syntese og fornyelse synspunkt. af dets strukturelle elementer.

Den funktionelle enhed af hver myofibril i muskelceller eller fibre kaldes sarkomeren og afgrænses af et område, der er kendt som "Z-båndet eller -linjen", hvorfra mytofilamenterne af aktin strækker sig i parallel rækkefølge.

Da myofibriller optager en væsentlig del af sarkoplasmaen, begrænser disse fibrøse strukturer placeringen af ​​kernerne i cellerne, hvortil de hører til periferien af ​​cellerne, tæt på sarkolemmaet.

Nogle menneskelige patologier er relateret til forskydningen af ​​kernerne mod det indre af myofibrillære bundter, og disse er kendt som de centro-nukleære myopatier.

Dannelse af myofibriller eller "myofibrillogenese"

De første myofibriller samles under udviklingen af ​​embryonal skeletmuskel.

Proteinerne, der udgør sarcomerer (de funktionelle enheder af myofibriller), er oprindeligt rettet fra enderne og siderne af "premiofibriller", der er sammensat af actinfilamenter og små portioner af ikke-muskuløs myosin II og α-specifikt actin af muskler.

Når dette forekommer, udtrykkes generne, der koder for hjerte- og skelet-isoformer af a-actin, i forskellige proportioner i muskelfibre. Først er mængden af ​​hjerteisoform, der udtrykkes, større, og derefter ændrer dette sig mod skelettet.

Efter dannelsen af ​​premiofibrillerne samles de begynnende myofibriller bag zonen med dannelse af premiofibril, og i disse detekteres muskelmyosin II-formen.

På dette tidspunkt samles myosinfilamenterne og er komplekse med andre specifikke myosinbindende proteiner, hvilket også er tilfældet med actinfilamenter.

Struktur og sammensætning

Som nævnt for et øjeblik siden er myofibriller sammensat af kontraktil protein-myofilamenter: actin og myosin, som også er kendt som henholdsvis tynde og tykke myofilamenter. Disse er synlige under lysmikroskopet.

- Tynde myofilamenter

De tynde filamenter i myofibrillerne består af proteinaktinet i dets trådformede form (actin F), som er en polymer med kugleformen (actin G), som er mindre i størrelse.

De trådformede tråde af G-actin (F-actin) danner en dobbelt streng, der spoler op i en helix. Hver af disse monomere vejer mere eller mindre 40 kDa og er i stand til at binde myosin på bestemte steder.

Disse filamenter er ca. 7 nm i diameter og løber mellem to områder kendt som I-båndet og A-båndet. I A-båndet er disse filamenter arrangeret omkring de tykke filamenter i et sekundært hexagonalt arrangement.

Specifikt er hver tynd filament symmetrisk adskilt fra tre tykke filamenter, og hvert tyk filament er omgivet af seks tynde filamenter.

Tynde og tykke filamenter interagerer med hinanden gennem "tværbroer", der stikker frem fra de tykke filamenter og vises i myofibrilstrukturen med regelmæssige intervaller af afstande tæt på 14 nm.

Skematisk gengivelse af myofilamenterne, der udgør myofibrillerne og deres tværsnit (Kilde: Kamran Maqsood 93 via Wikimedia Commons)

Actinfilamenterne og andre associerede proteiner strækker sig ud over Z-linjernes "kanter" og overlapper myosinfilamenterne mod midten af ​​hver sarkomere.

- Tykke myofilamenter

De tykke filamenter er polymerer af myosin II-proteinet (510 kDa hver) og afgrænses af regioner kendt som "A-bånd".

Myosin myofilamenter er ca. 16 nm lange og er arrangeret i hexagonale arrangementer (hvis der observeres et tværsnit af en myofibril).

Hver myosin II-filament består af mange pakket myosinmolekyler, der hver består af to polypeptidkæder, der har et klubformet område eller "hoved", og som er arrangeret i "bundter" til dannelse af filamenterne.

Begge bundter holdes på tværs af enderne i midten af ​​hver sarkomere, så "hovederne" af hver myosin er rettet mod Z-linjen, hvor de tynde filamenter er fastgjort.

Myosinhovederne udøver meget vigtige funktioner, da de har bindingssteder for ATP-molekyler, og de er desuden under muskelkontraktion i stand til at danne tværbroerne til at interagere med de tynde actinfilamenter.

- Tilknyttede proteiner

Actinfilamenter er "forankret" eller "fastgjort" til plasmamembranen i muskelfibre (sarcolemma) takket være deres interaktion med et andet protein, der er kendt som dystrophin.

Derudover er der to vigtige actinbindende proteiner kendt som troponin og tropomyosin, der sammen med actinfilamenter danner et proteinkompleks. Begge proteiner er essentielle for reguleringen af ​​de interaktioner, der finder sted mellem tynde og tykke filamenter.

Tropomyosin er også et to-strenget filamentøst molekyle, der associeres med actinhelix specifikt i området af rillerne, der forekommer mellem de to strenge. Troponin er et treparts globulært proteinkompleks, der er arrangeret i intervaller på actinfilamenterne.

Dette sidste kompleks fungerer som en calciumafhængig "switch", der regulerer sammentrækningsprocesserne i muskelfibre, hvorfor det er af største vigtighed.

I den stribede muskel fra hvirveldyr er der desuden to andre proteiner, der interagerer med henholdsvis de tykke og tynde filamenter, kendt som titin og nebulin.

Nebulin har vigtige funktioner i at regulere længden af ​​actinfilamenter, mens titin deltager i understøttelsen og forankringen af ​​myosinfilamenter i et område af sarkomeren kendt som M-linjen.

Andre proteiner

Der er andre proteiner, der forbinder med tykke myofilamenter kendt som myosin-bindende protein C og myomesin, som er ansvarlige for fikseringen af ​​myosinfilamenter i M-linjen.

Funktioner

Myofibriller har elementære implikationer for hvirveldyrs bevægelseskapacitet.

Da de er sammensat af de muskelapparaters fibrøse og kontraktile proteinkomplekser, er disse vigtige for at udføre reaktionerne på de nervøse stimuli, der fører til bevægelse og forskydning (i skeletstribede muskler).

De udiskutable dynamiske egenskaber ved knoglemuskler, der omfatter mere end 40% af kropsvægten, tildeles af myofibriller, som på samme tid besidder mellem 50 og 70% af proteinerne i den menneskelige krop.

Myofibrillerne, som en del af disse muskler, deltager i alle dens funktioner:

- Mekanisk: at konvertere kemisk energi til mekanisk energi til at generere kraft, opretholde holdning, producere bevægelser osv.

- Metabolsk: da musklen deltager i den basale energimetabolisme og fungerer som et lagersted for grundlæggende stoffer som aminosyrer og kulhydrater; det bidrager også til produktionen af ​​varme og til forbruget af energi og ilt, der bruges under fysiske aktiviteter eller sportsøvelser.

Da myofibriller hovedsageligt er sammensat af proteiner, repræsenterer de et lager- og frigørelsessted for aminosyrer, der bidrager til opretholdelse af blodsukkerniveauet under faste eller sult.

Frigivelsen af ​​aminosyrer fra disse muskulære strukturer er også vigtig set ud fra de biosyntetiske behov i andre væv, såsom hud, hjerne, hjerte og andre organer.

Referencer

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Color Atlas of Physiology (5. udg.). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, & Goldman, YE (1996). Mekanisk karakterisering af myofibriller i skeletmuskler. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Skelettemuskulatur: en kort gennemgang af struktur og funktion. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Spredning af Myofibrils under muskelfibervækst. J. Cell Sct. 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. udgave). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Myofibriller lægger klemmen på kerner. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Montering og vedligeholdelse af myofibriller i striated muskel. I Håndbog for eksperimentel farmakologi (s. 37). New York, USA: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Montering og dynamik af Myofibrils. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Forberedelse og egenskaber ved vertebrat glat - muskel myofibriller og actomyosin. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). General Zoology (2. udgave). London: WB Saunders Company.