Den ægalbumin er den mest udbredte protein i de "klare" æg af fugle. Det hører til familien af proteiner kendt som "serpin" eller "serinproteaseinhibitor", som er en meget forskelligartet gruppe af eukaryote proteiner (inkluderer mere end 300 homologe proteiner).
Det var et af de første proteiner, der blev isoleret med stor renhed, og takket være dets overraskende overflod i fuglens reproduktive strukturer bruges det i vid udstrækning som en "model" i udarbejdelsen af "standarder" til studiet af strukturen, egenskaberne, syntese og sekretion af mange proteiner.
Molekylær struktur af ovalbumin (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-personale ved Det Europæiske Bioinformatikinstitut via Wikimedia Commons)
I procentvis omfang udgør ovalbumin mellem 60 og 65% af det samlede proteinindhold i æggehvide, men i modsætning til de andre medlemmer af Serpin-proteinfamilien har det ikke aktivitet som en proteaseinhibitor.
Det hvide af hønseæg har også andre proteiner:
- Ovotransferrin, også kaldet conalbumin, som repræsenterer 13% af det samlede proteinindhold i det hvide
- Ovomucoid, et glycoprotein, der udgør 11% af det samlede beløb
- Ovomucin, et andet sulfateret glycoprotein, der repræsenterer 3,5%
- Lysozym eller muramidase, som også udgør 3,5% af det samlede protein i det hvide
- Globuliner, der repræsenterer 4%
Syntesen af ovalbumin forekommer fra en blanding af mellemliggende peptider under transit af ægget gennem fugleformen, og der er rapporter om, at transkriptionen af de involverede gener kun forekommer som reaktion på tilstedeværelsen af østrogen, et kønshormon.
Struktur
Ovalbumin er et monomer phosphoglycoprotein med en molekylvægt på ca. 45 kDa og et isoelektrisk punkt tæt på 4,5. I dens struktur er der derfor adskillige steder til phosphorylering og glycosylering, som er meget almindelige post-translationelle modifikationer i proteiner.
Dette protein kodes for et 7.700 basepar gen, der er kendetegnet ved tilstedeværelsen af 8 exoner ispedd 7 introner, så det formodes, at dets messenger gennemgår flere post-transkriptionelle modifikationer for at give det modne protein.
Ovalbuminet fra kyllingæg har 386 aminosyrerester, og det er vist, at den rene form af dette protein består af tre underklasser kendt som A1, A2 og A3, kendetegnet ved at indeholde henholdsvis to, en og ingen phosphatgrupper.
Med hensyn til den tertiære struktur afslører aminosyresekvensen af ovalbumin tilstedeværelsen af 6 cysteinrester, mellem hvilke der dannes fire disulfidbroer. Endvidere har nogle strukturelle undersøgelser vist, at den N-terminale ende af dette protein er acetyleret.
S-
Når æg opbevares, ændres strukturen af ovalbumin og danner det, der i litteraturen er kendt som S-ovalbumin, som er en mere stabil form mod varme og dannes på grund af udvekslingsmekanismer mellem disulfider og sulfhydryls.
Ud over opbevaringstemperatur dannes denne "form" af ovalbumin også afhængigt af den indre pH-værdi af æg, hvilket kan forventes i enhver type protein i naturen.
S-ovalbumin tilskrives derefter nogle overfølsomhedsreaktioner, som nogle mennesker lider efter indtagelse af æg.
Funktioner
På trods af det faktum, at ovalbumin hører til en familie af proteiner, der er kendetegnet ved deres aktivitet som proteaseinhibitorer, besidder det ikke hæmmende aktivitet, og dens funktion er ikke blevet belyst fuldt ud.
Imidlertid er det blevet antaget, at en potentiel funktion af dette enzym er transport og opbevaring af metalioner til og fra embryoet. Andre forfattere har foreslået, at det også fungerer som en ernæringskilde for embryoet under dens vækst.
Fra et eksperimentelt synspunkt repræsenterer ovalbumin et af de vigtigste "model" -proteiner til forskellige strukturelle, funktionelle, syntese- og proteinsekretionsundersøgelsessystemer, hvorfor det har været meget vigtigt for videnskabelige fremskridt.
Funktioner for fødevareindustrien
Eftersom det desuden er et af de mest rigelige proteiner i kyllingæggehvide, er dette et ekstremt vigtigt protein til ernæring af mennesker og andre dyr, der lever af æg fra forskellige fugle.
I det kulinariske aspekt anvendes ovalbumin såvel som resten af proteinerne i æggehvide til deres funktionelle egenskaber, især til evnen til at skumme, en proces, hvor polypeptiderne denatureres, hvilket danner luftgrænsefladen. / stabil væske, der er karakteristisk for nævnte spredningstilstand.
denaturering
Da ovalbumin har adskillige sulfhydrylgrupper, er det et ret reaktivt og let denatureret protein.
Denatureringstemperaturen for ovalbumin er mellem 84 og 93 ° C, 93 er den, der kendetegner S-ovalbuminformen, som er mere stabil ved højere temperaturer. Denaturering af ovalbumin ved hjælp af varme resulterer i dannelsen af de karakteristiske hvidlige "geler", der observeres under kogning af æg.
Stegte æg (Kilde: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
PH er også en vigtig faktor, når man overvejer denatureringen af dette protein såvel som typen og koncentrationen af salte. For ovalbumin er denaturerende pH omkring 6,6.
Under forskellige denatureringsbetingelser har ovalbuminmolekyler en høj tendens til at aggregeres, en proces, der normalt kan fremskyndes med tilsætning af salte og forøgelse af temperaturen.
Ovalbumins og andre æggehvide proteins evne til at danne gellignende strukturer, når de opvarmes, såvel som deres evne til at binde til vandmolekyler og fungere som emulgatorer, er det, der giver dem deres vigtigste funktionelle egenskaber og det er derfor, de udnyttes så især i fødevareindustrien.
Denatureringsprocessen af dette protein har været meget nyttig til undersøgelse af overgangsmekanismerne mellem faststof og geltilstande såvel som til undersøgelse af effekten, som forskellige typer salte har forskellige koncentrationer (ionstyrke) på integritet af proteiner.
Referencer
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). Ovalbumins struktur og egenskaber. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Irreversibel termisk denaturering og dannelse af lineære aggregater af ovalbumin. Madhydrokolloider, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Den komplette aminosyresekvens af høne ovalbumin. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (red.). (2011). Håndbog med madproteiner. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Ovalbumin-familien af serpinproteiner. FEBS-breve, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosyntese af ovalbumin. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Food Materials Science i ægpulverindustri. I rolle materialevidenskab i fødevarebioengineering (s. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Varmeinduceret denaturering og aggregering af ovalbumin ved neutral pH beskrevet af irreversibel første ordens kinetik. Protein science: en publikation af Protein Society, 12 (12), 2693-2703.