ENZYM: HVORDAN DET FUNGERER OG EKSEMPLER - BIOLOGI - 2025

Et enzym, biologisk katalysator eller biokatalysator er et molekyle, generelt af proteinoprindelse, der har evnen til at fremskynde de kemiske reaktioner, der opstår i levende væsener. De katalytiske proteinmolekyler er enzymer, og de af en RNA-art er ribozymer.

I mangel af enzymer kunne det enorme antal reaktioner, der finder sted i cellen, og som tillader liv, ikke forekomme. Disse er ansvarlige for at fremskynde processen med størrelsesordrer tæt på ¹⁰⁶ - og i nogle tilfælde meget højere.

Skematisk diagram over en nøglelås-overgang af et enzym-substratkompleks. Kilde: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Forfattet af Jerry Crimson Mann, ændret af TimVickers, vektoriseret af Fvasconcellosderivativt arbejde: Retama (diskussion) afledt arbejde: Bekerr

Katalyse

En katalysator er et molekyle, der er i stand til at ændre hastigheden for en kemisk reaktion uden at blive konsumeret i nævnte reaktion.

Kemiske reaktioner involverer energi: de indledende molekyler involveret i reaktionen eller reaktanter starter med en grad af energi. En yderligere mængde energi absorberes for at nå "overgangstilstanden". Derefter frigøres energien med produkterne.

Energiforskellen mellem reaktanter og produkter udtrykkes som ∆G. Hvis energiniveauet for produkterne er højere end reaktanterne, er reaktionen endergonic og er ikke spontan. I modsætning hertil, hvis energien i produkterne er lavere, er reaktionen exergonisk og spontan.

Bare fordi en reaktion er spontan, betyder det imidlertid ikke, at den vil forekomme i en mærkbar hastighed. Reaktionens hastighed afhænger af ∆G * (stjerne refererer til aktiveringsenergien).

Læseren skal have disse koncepter i tankerne for at forstå, hvordan enzymer fungerer.

Enzymer

Hvad er et enzym?

Enzymer er biologiske molekyler med utrolig kompleksitet, der hovedsagelig består af proteiner. Proteiner er på sin side lange kæder af aminosyrer.

En af de mest fremtrædende egenskaber ved enzymer er deres specificitet på målmolekylet - dette molekyle kaldes et substrat.

Egenskaber ved enzymer

Enzymer findes i forskellige former. Nogle er udelukkende sammensat af proteiner, mens andre har regioner af en ikke-proteinart, der kaldes cofaktorer (metaller, ioner, organiske molekyler osv.).

Således er et apoenzyme et enzym uden dets kofaktor, og kombinationen af ​​apoenzymet og dets kofaktor kaldes et holoenzym.

De er molekyler af en betydelig stor størrelse. Imidlertid er kun et lille sted på enzymet direkte involveret i reaktionen med underlaget, og dette område er det aktive sted.

Når reaktionen begynder, griber enzymet ind i sit underlag, ligesom en nøgle griber ind i dens lås (denne model er en forenkling af den faktiske biologiske proces, men det tjener til at illustrere processen).

Alle kemiske reaktioner, der forekommer i vores krop, katalyseres af enzymer. Faktisk, hvis disse molekyler ikke eksisterede, skulle vi vente hundreder eller tusinder af år på, at reaktionerne blev afsluttet. Derfor skal reguleringen af ​​enzymaktivitet kontrolleres på en meget specifik måde.

Nomenklatur og klassificering af enzymer

Når vi ser et molekyle, hvis navn ender i –ase, kan vi være sikre på, at det er et enzym (selvom der er undtagelser fra denne regel, f.eks. Trypsin). Dette er navnekonventionen for enzymer.

Der er seks basistyper af enzymer: oxidoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser og ligaser; ansvaret for: redoxreaktioner, atomoverførsel, hydrolyse, tilsætning af dobbeltbindinger, henholdsvis isomerisering og sammensætning af molekyler.

Hvordan fungerer enzymer?

I katalysesektionen nævnte vi, at reaktionens hastighed afhænger af værdien af ​​∆G *. Jo højere denne værdi er, desto langsommere er reaktionen. Enzymet er ansvarligt for at reducere denne parameter - hvilket øger reaktionens hastighed.

Forskellen mellem produkterne og reaktanterne forbliver identisk (enzymet påvirker det ikke), ligesom deres distribution er. Enzymet letter dannelsen af ​​overgangstilstanden.

Enzyminhibitorer

I forbindelse med undersøgelsen af ​​enzymer er hæmmere stoffer, der formår at reducere katalysatorens aktivitet. De klassificeres i to typer: konkurrencedygtige og ikke-konkurrenceprægede hæmmere. De af den første type konkurrerer med underlaget, og de andre ikke.

Generelt er inhiberingsprocessen reversibel, skønt nogle hæmmere næsten permanent kan være knyttet til enzymet.

eksempler

Der er store mængder enzymer i vores celler - og i cellerne i alle levende ting. De bedst kendte er imidlertid dem, der deltager i metabolske veje, såsom glykolyse, Krebs-cyklussen og elektrontransportkæden blandt andre.

Succinatdehydrogenase er et enzym af oxidoreduktasetypen, der katalyserer oxidationen af ​​succinat. I dette tilfælde involverer reaktionen tab af to hydrogenatomer.

Forskel mellem biologiske katalysatorer (enzymer) og kemiske katalysatorer

Der er kemiske katalysatorer, som ligesom biologiske, øger reaktionshastigheden. Der er imidlertid bemærkelsesværdige forskelle mellem de to typer molekyler.

Enzymkatalyserede reaktioner sker hurtigere

For det første er enzymer i stand til at øge reaktionshastigheden med størrelsesordener tæt på ¹⁰⁶ til 10 ¹². Kemiske katalysatorer øger også hastigheden, men kun ved nogle få størrelsesordrer.

De fleste enzymer fungerer under fysiologiske forhold

Når biologiske reaktioner udføres inde i levende væsener, omgiver deres optimale forhold de fysiologiske værdier af temperatur og pH. Kemikere har på deres side brug for drastiske forhold for temperatur, tryk og surhedsgrad.

Specificitet

Enzymer er meget specifikke i de reaktioner, de katalyserer. I de fleste tilfælde fungerer de kun med et eller nogle få underlag. Specificiteten gælder også for den type produkter, de producerer. Udvalget af underlag til kemiske katalysatorer er meget bredere.

De kræfter, der bestemmer specificiteten af ​​interaktionen mellem enzymet og dets underlag, er de samme, som dikterer konformationen af ​​selve proteinet (Van der Waals-interaktioner, elektrostatisk, hydrogenbinding og hydrofob).

Enzymregulering er præcis

Endelig har enzymer en større reguleringskapacitet, og deres aktivitet varierer afhængigt af koncentrationen af ​​forskellige stoffer i cellen.

Reguleringsmekanismer inkluderer allosterisk kontrol, kovalent modifikation af enzymer og variation i mængden af ​​enzym, der syntetiseres.

Referencer

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biokemi. Jeg vendte om.
2. Campbell, MK, & Farrell, SO (2011). Biokemi. Sjette udgave. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Lægebog om biokemi. John Wiley & sønner.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokemi: tekst og atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Træ biokemi. Human Kinetics.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokemi. Grundlæggende oplysninger om medicin og biovidenskab. Jeg vendte om.
7. Poortmans, JR (2004). Principper for biokemisk træning. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokemi. Panamerican Medical Ed.